受體酪氨酸激酶（receptor protein tyrosine kinases，RPTKs）的胞外區是結合配體結構域，配體是可溶性或膜結合的多肽或蛋白類激素，包括胰島素和多種生長因子。胞內段是酪氨酸蛋白激酶的催化部位，并具有自磷酸化位點。
配體（如EGF）在胞外與受體結合并引起構象變化，導致受體二聚化（dimerization）形成同源或異源二聚體，在二聚體內彼此相互磷酸化胞內段酪氨酸殘基，激活受體本身的酪氨酸蛋白激酶活性。這類配體主要有EGF、PDGF、FGF等。
受體酪氨酸激酶在沒有同信號分子結合時是以單體存在的，并且沒有活性；一旦有信號分子與受體的細胞外結構域結合，兩個單體受體分子在膜上形成二聚體，兩個受體的細胞內結構域的尾部相互接觸，激活它們的蛋白激酶的功能，結果使尾部的酪氨酸殘基磷酸化。磷酸化導致受體細胞內結構域的尾部裝配成一個信號復合物（signaling complex）。剛剛磷酸化的酪氨酸部位立即成為細胞內信號蛋白（signaling protein）的結合位點，可能有10～20種不同的細胞內信號蛋白同受體尾部磷酸化部位結合后被激活。信號復合物通過幾種不同的信號轉導途徑，擴大信息，激活細胞內一系列的生化反應；或者將不同的信息綜合起來引起細胞的綜合性應答（如細胞增殖）。
RPTKs是最大的一類酶聯受體， 它既是受體，又是酶， 能夠同配體結合，并將靶蛋白的酪氨酸殘基磷酸化。所有的RTKs都是由三個部分組成的：含有配體結合位點的細胞外結構域、單次跨膜的疏水α螺旋區、含有酪氨酸蛋白激酶（RTK）活性的細胞內結構域。