關于蛋白質主鏈構象的結構單元的簡介

　　1）α－螺旋Pauling等人對α－角蛋白（α－keratin）進行了X線衍射分析，從衍射圖中看到有0.5～0.55nm的重復單位，故推測蛋白質分子中有重復性結構，并認為這種重復性結構為α－螺旋（α－helix）.

　　α－螺旋的結構特點如下：

　　①多個肽鍵平面通過α－碳原子旋轉，相互之間緊密盤曲成穩固的右手螺旋。

　　②主鏈呈螺旋上升，每3.6個氨基酸殘基上升一圈，相當于0.54nm，這與X線衍射圖符合。

　　③相鄰兩圈螺旋之間借肽鍵中C=O和H桸形成許多鏈內氫健，即每一個氨基酸殘基中的NH和前面相隔三個殘基的C=O之間形成氫鍵，這是穩定α－螺旋的主要鍵。

　　④肽鏈中氨基酸側鏈R，分布在螺旋外側，其形狀、大小及電荷影響α－螺旋的形成。酸性或堿性氨基酸集中的區域，由于同電荷相斥，不利于α－螺旋形成；較大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、異亮氨酸）集中的區域，也妨礙α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元環上，不易扭轉，加之它是亞氨基酸，不易形成氫鍵，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基為H，空間占位很小，也會影響該處螺旋的穩定。

　　2）β－片層結構Astbury等人曾對β－角蛋白進行X線衍射分析，發現具有0.7nm的重復單位。如將毛發α－角蛋白在濕熱條件下拉伸，可拉長到原長二倍，這種α－螺旋的X線衍射圖可改變為與β－角蛋白類似的衍射圖。說明β－角蛋白中的結構和α－螺旋拉長伸展后結構相同。兩段以上的這種折疊成鋸齒狀的肽鏈，通過氫鍵相連而平行成片層狀的結構稱為β－片層（β－pleated sheet）結構或稱β－折迭。