丙型肝炎病毒（HCV）結構蛋白(C、E1和E2)在宿主內質網信號肽酶的作用下,裂解出E1和E2蛋白。HCV E1和E2蛋白高度糖基化,且每個糖基的羧基末端都有一個疏水區域,且依此錨定于細胞質膜。E1糖蛋白位于192～383位氨基酸序列,是一個約30～35kD的糖基化蛋白,含5～6個N一糖基化位點,脫糖基后為21kD,屬于Ⅰ型內源性糖基化蛋白,E1通過N末端與Core蛋白結合,也可以與NS2蛋白相互作用,在病毒生命周期中起著重要的作用。E2糖蛋白位于384～809位氨基酸序列,含約11個糖基化位點,糖蛋白分子量為58～70kD。HCV E2蛋白,尤其是HVRl區是病毒基因組上最高變的區域,同時也是中和性抗體最重要的中和靶位,但有研究表明HVRl的刪除對E2的結構并無明顯影響,HVRl缺失的E2表型依然具有對構象敏感性單克隆抗體(MAbs)的結合活性,仍可與CD81的EC2區結構。在宿主信號肽酶的作用下,從HCV多聚蛋白的前體中裂解出來。E2蛋白由一個大的N端外膜區和一個C端疏水錨定區組成。疏水區僅有小于30個氨基酸的組成,作為跨膜區的一部分。新近研究發現其功能為：(1)膜區錨定；(2)形成E1-E2二聚體；(3)內質網定位；(4)包含信號序列。
E1和E2糖蛋白構成HCV的包膜蛋白,是病毒的重要組成部分,該包膜蛋白部分或全部位于病毒顆粒表面并含有重要的中和性抗原表位。El和E2通過非共價鍵形成異源性二聚體,共同組成HCV病毒粒子的包膜,其與病毒吸附和進入靶細胞過程有重要關系。因此,包膜糖蛋白普遍認為是疫苗研究的靶標。