首先，在蛋白合成過程中，伴侶分子能識別與穩定多肽鏈的部分折疊的構象，從而參與新生肽鏈的折疊與裝配。例如，植物光合作用的關鍵酶——二磷酸核酮糖羧化酶加氧酶（Rubisco）在合成時，新合成的亞基單體組裝成全酶（共8 個大亞基、8個小亞基，大亞基基因組葉綠體編碼，小亞基基因組核編碼）之前，就有Rubisco結合蛋白（RBP）參與，實際上就是一種“分子伴侶”。大亞基先與RBP結合，然后與轉運進葉綠體的小亞基裝配成完整的全酶。抗RBP的抗體阻止新合成的亞基裝配成Rubisco。類似的還有大腸桿菌中的“分子伴侶”GroEL，它與GroEs基因構成Gro操縱子，成為熱休克蛋白基因調節因子的重要組成部分，參與侵入噬菌體衣殼的組裝。線粒體基質中的HSP60（單體分子量60KD，但實際上是十四聚體）參與了 H+-ATP酶F1的β-亞基跨越線粒體膜后與其它亞基間的組裝以及鳥氨酸轉氨甲酰酶的折疊與組裝。內質網膜上的“分子伴侶”免疫球蛋白重鏈結合蛋白 (Bip）能促進跨膜輸入的蛋白質的組裝。隨著基因工程研究的發展，人們還發現將外源基因導入大腸桿菌進行表達時，其產物雖具有預定一級結構，但并未形成具生物活性的空間結構，這提醒人們有必要了解外源基因在原來生物體內表達時是否有分子伴侶的參與？是哪一類分子伴侶的參與？這些問題的澄清無疑將提高基因工程的效益。