IgA在分泌物中主要以二聚體形式存在，SIgA是由十肽組成的免疫球蛋白，來自2個不同的細胞系，沉降系數為11S，它包含2個單體的IgA、1條J鏈和1個分泌片，它們通過共價結合就形成所謂的SIgA。
單體IgA主要存在于血清中，含量較低，其沉降系數為7S，相對分子質量約為165×103，是重鏈為α的免疫球蛋白。IgA分子由2條κ鏈或2條λ鏈和2條α鏈構成，α鏈稍大于γ鏈。IgA經木瓜蛋白酶水解可以得到3個大小相當的片段，其中有2個相同的片段因具有抗原特異性結合能力，而被稱為抗原結合片段（fragment antigen binding，Fab）。另一個片段是含有Cα2和Cα3的重鏈片段，它能從溶液中結晶出來，呈明顯的均一性，故被稱為結晶片段（fragment crystallizablc，Fc），Fc不能結合抗原，但具有各類Ig的抗原決定簇及生物活性，Ig的許多效應功能由Fc部分介導。Fab和Fc之間有一個鉸鏈區（hingeregion），它的存在可以保證抗體分子的柔性，從而使抗體分子的許多結合位點在空間上能與抗原相互作用。人類的IgA包括IgA1和IgA2共2個亞型，它們由不同的基因表達。IgA1和IgA2的最大不同之處在于IgA1的鉸鏈區比IgA2多13個氨基酸殘基。IgA2有3種亞型，即IgA2m（1）、IgA2m（2）和IgA2n。
人類J鏈是相對分子質量約15×103的多肽，與其他物種的J鏈高度同源。人J鏈基因有4個外顯子，外顯子1編碼前導肽，外顯子2～4編碼含有137個氨基酸殘基的成熟肽，J鏈基因不是Ig基因簇的一部分，它定位于15號染色體。人類J鏈有8個半胱氨酸殘基，Cys15和Cys69通過二硫鍵與IgA的α鏈相連，其他6個半胱氨酸殘基形成鏈內二硫鍵（Cys13∶Cys101，Cys72∶Cys92，Cys109∶Cys134）。Johansen等發現，J鏈C端對于IgA聚合體的形成并非必要，但對于保持與SC的親和力有著重要的作用；同時他們也發現，2個鏈內二硫鍵（Cys13∶Cys101和Cys109∶Cys134）對于SC的結合是不可缺少的，但對于IgA聚合體形成則可有可無，僅Cys15或Cys69的存在就足夠保持多聚體IgA的穩定性。J鏈產生于合成IgA和IgM的漿細胞中，而且也產生于合成IgG的未成熟漿細胞，但它并不與IgG分子結合。用J鏈－/－鼠實驗發現pIgA不能與SC結合，也不能被表達SC的上皮細胞有效轉運，這說明J鏈參與了SC介導的轉運。J鏈不僅是SC結合IgA的重要媒介，而且還在通過調節IgA結構而影響IgA在細胞內裝配中起重要作用。
SC是上皮細胞上的pIgR的一部分，pIgR為免疫球蛋白超家族成員。pIgR由上皮細胞產生，與pIgA特別是dIgA相結合，成為IgA聚合體的轉運受體，是SIgA的重要組成部分。人Fc介導子pIgA和pIgR的相互作用，pIgR細胞外部分包含5個與免疫球蛋白相似的功能域（D1～D5）。其中D1在與dIgA的Cα3功能域非共價結合過程中起了重要的作用，D5與IgA的Cα2共價結合使復合物分子更加穩定。正是SC的存在，使SIgA對蛋白酶的敏感性下降，黏液更黏稠，增強了黏附作用及防御能力。在SIgA的運輸過程中，pIgR的細胞外部分與分泌性抗體結合成為固定SC，即我們經常所指的SC，可抵抗蛋白酶的降解，從而起到穩定SIgA的作用。有些未與SIgA結合的pIgR分子也被轉運到黏膜外側，并通過水解與細胞脫離，形成游離SC，與固定SC相似，亦為相對分子質量為80×103的蛋白。SC是黏膜免疫系統的重要組分，參與SIgA形成和分泌，在SC－/－轉基因小鼠中，由于SC基因的缺失，不能進行pIgA的選擇性上皮運輸，導致該小鼠完全沒有黏膜免疫功能。