酶學委員會 (E. C.)列出了72種不同的外肽酶(http://www.expasy.ch/enzymes)。外肽酶只是在靠近多鏈的一側末端起作用，在游離N端起作用的酶釋放出單個的氨基酸殘基、二肽或三肽（即分別為氨肽酶、二肽基肽酶和三肽基肽酶）；在游離C末端起作用的酶釋放出單個的氨基酸殘基（羧肽酶）或二肽(二肽基羧肽酶 )。其他外肽酶特異性水解二肽（二肽）或除去被異構肽鍵替換的、環化的，或交聯的末端殘基（即不是α羧基與α氨基的肽鍵）。
外肽酶的命名和性質特點E.C已經建立了從乳酸菌氨肽酶發展起來的微生物氨肽酶系統命名法。對于認識尚未達到基因水平的按照其生化名字或縮寫，其后按發現的順序編號，如LepⅠ、Ⅱ和Ⅲ。如果認識已達到基因水平，就用Pep命名，其后跟上表示特征的詞的首字母，如Pep N。它是一種金屬氨肽酶，較適于作用N-末端含有脂肪族或帶負電荷的殘基 (Lys，Arg，Leu) ，但是不能作用于含有Pro的肽。谷氨酰胺肽酶和Pep A較適于作用N-末端為Glu和Asp的肽。二肽酶，如Pep D 和Pep V，均表現出對N-末端大的疏水性氨基酸殘基的特異性。
亮氨酸氨肽酶對含有疏水性氨基酸末端殘基的底物具有廣泛特異性。然而，它對N-末端含有精氨酸、賴氨酸或脯氨酸的肽作用很弱。大多數氨肽酶的最適pH在中性范圍，最適溫度范圍37~50℃。植物和動物來源的氨肽酶平均分子量大于100 kDa。氨肽酶的活性會受到Bestain的抑制，抑制的程度隨著蛋白質濃度和處理時間的增加而加強。
絕大多數羧肽酶是金屬羧肽酶，一般都是單個多肽鏈。相對于氨肽酶來說，羧肽酶具有較廣的最適pH范圍(4~8.5)和最適溫度(25~80℃)。與氨肽酶命名相比，羧肽酶的命名還沒有統一的說法，可以根據來源和發現的順序進行命名，如羧肽酶Y(酵母)、羧肽酶W(小麥)等。也有根據酶對底物作用的特性來命名，如Gly-Xaa羧肽酶、絲氨酸型D-Ala-D-Ala羧肽酶等。由于二者都屬于蛋白酶，多數氨肽酶和羧肽酶的活性都會受到EDTA或1，10-鄰菲啰啉的抑制，而合成的賴氨酰丙氨酸比EDTA對含鋅的羧肽酶A抑制作用更強。