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  •   2月10日,國際學術期刊《自然-植物》(Nature Plants)在線發表了題為Structural basis for energy and electron transfer of the photosystem I–IsiA–flavodoxin supercomplex 的研究論文,該項工作是由中國科學院生物物理研究所李梅/常文瑞課題組與章新政課題組合作完成的。

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    左圖:從胞質側觀察PSI-IsiA超復合物的整體結構(為清楚起見去掉了胞質側的外周亞基),虛線分開PSI三體的每個單體。右圖:從膜平面方向觀察PSI-IsiA-Fld超復合物的整體結構,只展示了一個PSI核心及6個IsiA蛋白,PSI核心外周亞基及Fld蛋白在圖中標出。

      光合藍藻(Cyanobacteria)是海洋區域主要的有機物初級生產者,并具有光合效率高、生長速度快和易于進行基因改造等優點,是一種理想的基因工程宿主菌,也是光合作用研究的模式生物。藍藻所生存的自然水生態系統營養成分、光照和溫度等不斷發生著變化,特別是鐵缺乏的現象普遍存在,這是由于亞鐵離子易被氧化成溶解度低的鐵離子,從而造成鐵離子在天然水環境中含量很低。而藍藻中光系統I (PhotosystemI,PSI)及其電子受體鐵氧還蛋白(Ferredoxin, Fd)都是結合有多個鐵離子的蛋白,其數量在缺鐵環境中會大幅減少。為了應對缺鐵脅迫的生存環境,并維持高效的光合效率,藍藻進化出一種有效的適應與調控機制,包括大量合成缺鐵誘導的捕光天線膜蛋白-色素復合物IsiA及結合黃素單核苷酸的黃素氧還蛋白(Flavodoxin, Fld),18個IsiA結合在PSI的周圍,增加PSI的捕光效率,同時Fld替代Fd從PSI接受電子,形成分子量超過2兆道爾頓的PSI-IsiA-Fld超級復合物。

      該項工作報道了藍藻Synechococcus sp. PCC 7942來源的PSI-IsiA和PSI-IsiA-Fld兩種超級復合物的單顆粒冷凍電鏡結構,分辨率分別為2.9埃和3.3埃。PSI-IsiA結構揭示了藍藻PSI三聚體核心與18個IsiA天線蛋白之間精確的裝配原理和復雜的能量傳遞途徑,并發現了新的色素結合位點及其相關的新能量通路。PSI-IsiA-Fld結構展示了Fld蛋白與PSI結合的具體位置及相互作用細節,揭示了在缺鐵脅迫狀態下PSI維持其有效電子傳遞的結構基礎。在研究過程中,由于Fld電子受體結合的靈活性,研究人員通過外源添加和交聯的方式固定了電子受體,從而成功獲得了穩定的PSI-IsiA-Fld復合物。該項研究結果有助于人們理解藍藻發揮光合作用及其動態調控的分子機理,并且為在結構基礎上開展藍藻基因工程改造提供了數據。

      李梅和章新政為該論文的共同通訊作者,李梅/常文瑞課題組的副研究員曹鵬和章新政課題組的副研究員曹端方為共同第一作者,中科院植物研究所研究員田利金和生物物理所研究員柳振峰也參與了該項工作。該研究工作得到科技部重點研發計劃、中科院B類先導專項、中科院前沿科學重點研究項目、國家自然科學基金、國家“青年千人計劃”的共同資助。中科院青島生物能源與過程研究所呂雪峰課題組提供了藍藻菌株,數據收集和樣品分析等工作得到生物物理所“生物成像中心”、生物物理所蛋白質科學研究平臺等的支持和幫助。


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