(A) 人源LanCL1三維結構的主鏈飄帶示意圖. 外圍螺旋和內層螺旋分別顯示紅色和黃色.
(B) 人源LanCL1的表面電勢圖. 球棍模型表示結合的谷胱甘肽.
(C) 顯示經過空pBI/eGFP vector或LanCL1野生型或各種突變體轉染的PC12細胞用50 ng/ml NGF處理后四天的熒光顯微圖片.
近期，著名期刊《基因與發育》(Genes & Development)發表了中科院院士饒子和領導的中國科學院生物物理所/清華大學/南開大學聯合實驗室在人源LanCL1 (lanthionine synthetase C-like protein-1)蛋白研究上的最新研究成果，論文題為Structure of Human Lanthionine Synthetase C-like Protein 1 and Its Interaction with Eps8 and Glutathione。
人源LanCL1是一類功能研究較少的蛋白，與原核生物LanC (lanthionine cyclase)在序列上只有約15%的同源性。該實驗室得到了人源LanCL1 以及其與谷胱甘肽復合物的三維晶體結構。通過對該結構的分析，他們發現該蛋白有可能是一個能直接耦合細胞氧化還原狀態與生長因子受體通路信號轉導的分子。進一步的突變實驗和體外SPR(表面等離子體共振技術)等實驗證實人源LanCL1 能特異性地結合生長因子信號傳導相關的蛋白EPS8(生長因子受體底物蛋白8)上 的SH3 domain，并且這一相互作用受谷胱甘肽的調節。在此基礎上，細胞實驗也表明所有能減弱與EPS8相互作用的突變體均能抑制神經細胞PC12的分化。這一研究結果不僅為深入研究LanCL1的功能指明了研究方向，而且還為研究影響神經細胞分化的信號傳導通路開啟了一個新的研究領域。
該項工作研究期間，美國Oklahoma Medical Research Foundation張凱研究員，Guangpu Li研究員等亦參與了部分研究工作。該研究課題得到了國家自然科學基金委員會、科技部和中國科學院的扶持和資助。
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