其氨基末端為約 2 2個氨基酸編碼的信號肽，進入分泌途徑后被剪切， 使擴張蛋白成為成熟肽 。該蛋白碳末端假定的結合 區域 ( 約10kDa ) 含有一系列保守的色氨酸殘基 ( w) ， 這些色氨酸殘基有一定的間隔，很像纖維酶 的纖維素結合區域。中間區域 ( 1 5 k Da ) 被認為是重要的催化區域，氨基酸序列相似于 f a mi l y 一 4 5糖基水解酶的催化區域 。在這個催化 區域中半胱氨酸很可能在二硫鍵的形成中起作用。保守的天冬氨酸殘基 ( D) 組成了 family一45 水解酶催化位點的關鍵殘基，這些殘基在 α-expansin和 β-expansin 也有相一致的位置。兩者基因中均含兩個保 守的內含子位置。
Expansin的分子量保持在25-27kD左右，初生的Expansin結構中包含一段長度為20-30個氨基酸的信號肽，其作用是引導多肽到達至細胞壁結構。成熟的Expansin約含有250-275個氨基酸并包含兩個主要的結構域。其中，結構域一是位于整個蛋白序列中段的催化域（catlysis domain，catdom），含120-135個氨基酸單位，這段區域內半胱氨酸含量較為豐富，一般分布有6個保守的半胱氨酸和一個組氨酸域，據推測可能與二硫鍵形成有密切關系；結構域二存在于Expansin的羧基端，一般包含有90-120個氨基酸單位，具有4個保守的色氨酸殘基豐富域，可與細胞壁中的纖維素相結合，該域對PH變化敏感，可導致分子構象發生變化。