高等動物的細胞色素c由104個氨基酸殘基的一條肽鏈組成；分子量約為13000,在共價結合的血紅素輔基中；鐵原子的第5、6個配位鍵被組氨酸咪唑基的氮原子和甲硫氨酸的硫原子所占據,因而還原型的細胞色素c不能被氧直接氧化。它催化電子從細胞色素還原酶（或稱bc1復合物） 傳遞到細胞色素氧化酶（或稱細胞色素aa3）。已對80多種不同種屬的細胞色素c進行了一級結構測定，并根據其氨基酸變異數繪制了種屬發生圖，這不僅揭示了細胞色素c在進化上來自一個共同的祖先,也可以據此估計生物的主要種屬發生進化的可能時間。細胞色素b和c1是輔酶Q-細胞色素c還原體系中的兩個帶氧化還原中心的組分。細胞色素b是一個橫貫膜兩側的極端疏水性的蛋白。對細胞色素b氨基酸組成和結構基因的脫氧核糖核酸(DNA)順序研究指出,約68%的氨基酸為非極性的。對細胞色素b在電子傳遞鏈中的復雜功能至今還不清楚。細胞色素c1的多肽由一個大的親水部分和一個小的疏水部分組成，親水區帶有血紅素輔基伸出在膜外的水相中，與細胞色素c有一個結合點。細胞色素a、a3也稱細胞色素氧化酶,它的功能是催化還原的細胞色素c為氧分子所氧化。在化學結構上,血紅素a和a3具有一致性。近年來的研究指出,可能血紅素a和a3結合于不同的蛋白亞基上。血紅素a3與細胞色素b、c1、c和a不同，a3卟啉環中鐵原子的第6個配位鍵并沒有被氨基酸殘基所占據。因此,它在還原態時(Fe2+)能與氧和一氧化碳直接結合,在氧化態時能與HCN、HN3和H2S等結合。在這些物質中氧是細胞色素氧化酶的底物，其他都是它的抑制劑。氰化物的劇烈毒性就是由于它對細胞色素氧化酶的強烈抑制從而阻斷了生物體的呼吸作用。