泛素蛋白酶體途徑是己知的所有真核生物體內具有高度選擇性的最為重要的蛋白質降解途徑，因此有關泛素化途徑的研究于2004年獲得諾貝爾化學獎。泛素化修飾涉及泛素激活酶E1、結合酶E2和泛素連接酶E3的一系列反應：首先在ATP供能的情況下泛素激活酶E1激活泛素，然后將其轉移到泛素結合酶E2上通過硫酯鍵與E2的活性位點的Cys相連。E2可以直接將泛素轉移到靶蛋白的Lys殘基上，但一般靶蛋白的泛素化需要一個特異的泛素連接酶E3。
根據E3與底物的相對比例可以將底物分為單泛素化修飾和多聚泛素化修飾。多聚泛素化修飾的靶蛋白一般被26S的蛋白酶體所降解此途徑被稱為泛素蛋白酶體途徑，簡稱泛素化途徑。多聚泛素化修飾的靶蛋白(如變性、錯誤折疊或過量表達的蛋白質以及細胞中的許多調控蛋白)可以通過泛素化途徑被降解從而對細胞周期調控、胞吞作用、信號轉導、DNA修復、蛋白質的質量控制(例如Bsd2在膜蛋白的質量控制方面具有重要作用)、細胞凋亡等過程具有重要的作用。