1937年，瑞典生化學家Tiselius集前人百余年探索電泳現象之大成，發明了Tiselius電泳儀，在此基礎上建立了研究蛋白質的自由界面電泳方法，利用該法首次證明人血清是由白蛋白（A）、α、β、γ球蛋白組成，并因此于1948年獲得阿果獎。隨后電泳技術的發展突飛猛進，1949年，RicketlsMarrack等人證明人血清蛋白質經電泳分離可依次分為白蛋白，α1、α2、β、γ球蛋白五個組分，1957年Reiner對人血清五個組分蛋白進行了定量分析。
但自由界面電泳沒有固定支持介質，擴散和對流作用較強，影響分離效果，于是在50年代相繼出現了固相支持介質電泳。最初的支持介質是濾紙和醋酸纖維素膜，目前這些介質在實驗室已經應用較少。在很長一段時間里，小分子物質如氨基酸、多肽、糖等通常用濾紙、纖維素或硅膠薄層平板作為介質進行電泳分離、分析，但目前一般使用靈敏度更高的技術如高效液相色譜法(HPLC)等來進行分析。而對于復雜的生物大分子，以濾紙、硅膠或醋酸纖維素膜等作為支持介質進行電泳，其分離效果并不理想。于是1959年，Raymond和Weintraub,Davis和Ornstein先后利用人工合成凝膠作支持介質建立了聚丙烯酰胺凝膠電泳，從而大大提高了電泳的分辨率和分離效果，增強了電泳技術的發展、滲透及與其他技術結合配套的能力。致使各式各樣的電泳技術和電泳材料如雨后春筍、競相爭榮，成為當代實驗科學技術中品種繁多、應用廣泛、基礎與尖端技術皆備的大技術。
自由電泳不使用支持介質，電泳在溶液中進行。這類電泳又分為非自由界面電泳和自由界面電泳兩類。非自由界面電泳指懸浮在溶液中的帶電粒子（如各種細胞）通電后全部移動，不出現界面，如顯微電泳等。自由界面電泳中被分離物質集中在某一層，形成各自的界面而進行定性或定量分析。自由界面電泳需要昂貴精密的電流儀器，僅在少數特殊電泳如等電聚焦電泳和等速電泳中使用。
區帶電泳都使用支持介質，根據支持介質不同分為濾紙電泳、醋纖膜電泳、薄層電泳和凝膠電泳等。此外，根據支持介質的裝置形式不同又可分為水平板式電泳、垂直板式電泳、垂直盤狀電泳、毛細管電脈、橋形電泳和連續流動電泳等。