生化組成
蓖麻毒蛋白是糖蛋白異二聚體，是由全毒素、毒類素、凝集素三種物質組成的蛋白質，并由數種不同類型的高分子蛋白質組成，其分子式為：-[C8H8N2O2]n-，分子量64000左右，也有報道為36000～85000。已發現的結晶型有已發現的類型有：結晶型（2種）、B1型、T3型、G型、D型，中國和日本生產的小蓖麻還有E型。其中以D型毒性最強（比其它型的毒性強10-20倍）。
蓖麻毒蛋白的氨基酸組成（質量百分比）如下：賴氨酸-1.5%，擷氨酸-2.9%，甘氨酸-2.0%，異亮氨酸-3.6%，組氨酸-0.9%，色氨酸-0.8%，亮氨酸-3.8%，苯丙氨酸-2.3%，蘇氨酸-2.%，膚氨酸-1.6%，天冬氨酸-10.3%，蛋氨酸-0.9%，谷氨酸-6.8%，精氨酸-12.7%，絲氨酸-8.2%。由此可見蓖麻毒蛋白中精氨酸、天冬氨酸、絲氨酸和谷氨酸的含量較多。 而A鏈色氨酸200、精氨酸180、谷氨酸177、酪氨酸123和酪氨酸80在氨基酸序列中是幾個保守的非極性氨基酸，它們對穩定活性中心起了一定的作用。由于A鏈的賴氨酸的含量低，所以可防止泛素化和泛素介導的蛋白酶水解，有研究證明賴氨酸被移除不會影響A鏈的活性、結構、穩定性，如果在上面附加4個賴氨酸殘基，A鏈的降解速度會明顯加快。
蓖麻毒蛋白為白色粉末或結晶型固體，無味，不溶于乙醇、乙醚、氯仿、甲苯等有機溶劑，溶于稀酸或鹽類水溶液，在飽和的硫酸銨溶液中能沉淀析出。在沸水中或加壓蒸汽處理可使Ricin凝固變性，失去毒性，但在干熱的情況下變性很小。蓖麻毒蛋白在蓖麻籽中含量為1%～5%，也有含量為0.5%～15%的報道，其在蓖麻的根、莖、葉中也有一定含量。熱榨油形成的蓖麻粕中Ricin活性趨近于零，而在冷榨油形成的蓖麻粕中Ricin活性較高，因此Ricin在蓖麻粕中活性取決于榨油方式。與一般蛋白質相比，Ricin對熱、酸、堿比較穩定，在半乳糖溶液中可以保存數月而不失活。
分子鏈結構
Ricin由兩個肽鏈以二硫鍵共價相連接，作為糖蛋白，Ricin含有共價結合的糖分子，糖的主要組成是甘露糖、葡萄糖和半乳糖。蓖麻毒蛋白的一級結構分析已由Funatsu等人完成。 兩條多膚鏈分別稱為A鏈（Ricinchain A，RTA）和B鏈（Ricinchain B，RTB）。RTA是活性鏈，也是是毒性鏈，是一種糖苷酶，相對分子質量約為31000。RTB是結合鏈，有凝集素的活性，相對分子質量約為34000，B鏈上含有兩個半乳糖結合位點，能與細胞上含半乳糖的糖蛋白或糖脂結合。兩者間由二硫鍵連接。RTA和RTB都有糖基化的側鏈。蓖麻毒素的一級結構分析己由Funats等完成。結果顯示：A鏈含有約263個氨基酸殘基，第10個殘基Asn為糖基化部位，接有（G1cNAc）2（Man）4寡糖鏈。RTA 是由267個氨基酸組成的球形蛋白，含有8個α螺旋和8個β轉角和一些無規則卷曲等構象單位，活性中心為Arg180；RTB 是由262個氨基酸組成的啞鈴形蛋白。通過生化和突變分析，證明RTB至少有3個半乳糖結合位點，可與細胞膜上的糖，如半乳糖和N-乙酰多巴胺形成氫鍵。RTA的Cys259和RTB的Cys4 由二硫鍵結合，借助RTB的攜帶作用而使RTA進入細胞發揮其毒性。不同蓖麻及其變種的毒蛋白，其氨基酸序列不完全相同。Ramesh等分離出2種不同的毒蛋白Ricin D和Ricin E，而Cawley等分離出3種不同的毒蛋白Ricin1、Ricin2和Ricin3。這些蛋白的等電點從5.9到8.8不等。
A鏈中只有兩個Lys殘基，一個位于N端第4位，一個位于C端附近，對于A鏈的毒性作用極為重要。B鏈是由260個氨基酸殘基組成，并有4個分子內的二硫鏈，有兩條寡糖鏈（G1cNAc）2（Man）6和（G1 cNAc）2（Man）7，分別接在第93位和133位Asn殘基上，故分子量較A鏈高。B鏈兩條寡糖鏈末端甘露糖殘基可以和網狀內皮細胞特別是巨噬細胞結合，后者細胞表面富含甘露糖受體，可優先攝取蓖麻毒素，這對于毒素發揮生物功能有重要的作用。其A鏈（RTA）在B鏈（RTB）的協助下，容易穿過細胞膜，破壞核蛋白體60S亞單位，抑制蛋白質的合成，導致細胞死亡。 [14] Ricin的一級結構表明，A鏈由263個氨基酸殘基組成，分子量32000，是活性鏈，第10個殘基Asn（天門冬酰胺）已糖基化，接有（Glc Nac）2：（Man）4寡糖鏈。A鏈中只有兩個Lys殘基，一個位于N端第四位，一個位于C端附近，它們對A鏈的毒性作用至關重要。B鏈是由259個氨基酸殘基組成的序列，含有兩個寡糖鏈（Glc Nac）2（Man）8和（Glc Nac）2（Man）7，分別與第93位和第133位上兩個Asn殘基相連，分子量34000。不同品種的蓖麻及其變種的毒蛋白的氨基酸序列不完全相同。
A鏈（RTA）和B鏈（RTB）都有糖基化側鏈，兩者間由二硫鍵連接RTA和RTB均已克隆并在大腸桿菌中表達。A鏈共分為三個結構域。結構域1為N端117個氨基酸殘基，約占整個鏈長的40%，由6個β折疊和2個α螺旋組成.結構域2為118-210位也由近40%氨基酸殘基組成，主要由5個α螺旋組成，其中E螺旋最長，由20個氨基酸殘基組成（161-180位），長度超過5個螺旋，位于整個分子中心，并有一個偏向C端約30度彎曲，折椅彎曲使谷氨酸177，精氨酸180伸向分子表面形成活性中心。剩下的20%殘基為結構域3，主要由無規則卷曲組成，靠近C端富含疏水氨基酸，它可能對蓖麻毒蛋白A鏈的跨膜運輸起重要作用，結構域3一側形成活性中心的一部分，另一側通過疏水相互作用與B鏈結合。
天然A鏈是一種高度糖基化的蛋白，容易被肝細胞識別并加以清除，用原核系統表達重組的蓖麻毒蛋白A鏈（recombinantRicintoxin A chain rRTA）不但可以排除B鏈的影響，而且也不發生糖基化，彌補了天然A鏈的缺陷。1992年美國芝加哥大學Morris等人研究得出：在蓖麻毒蛋白267個氨基酸殘基中，222個（約83%）可逐個刪除而不影響A鏈識別和催化活性，但允許刪除片段都較短，僅一個片段含20個氨基酸，其余是5個、2個氨基酸小片段。蛋白內部一些疏水性殘基，還有部分α-螺旋和β-折疊中殘基也可刪除，這使A鏈有了相當強的彈性，它可彌補結構上一定程度的變化，從而保持其生物活性。B鏈是結合鏈，分子量約為34000，由259個氨基酸殘基組成，空間結構似啞鈴，每一邊都有一個半乳糖結合位點。B鏈由兩個結構域組成，這兩個結構域有很高的同源性。1-135位氨基酸組成結構域1，136-262位氨基酸組成結構域2，從結構上看這兩部分的氨基酸序列有32%相同，每一結構域又可分為α，β，γ亞結構域以及λ連接肽，亞結構之間相互作用形成疏水核，來穩定B鏈的二維構象，結構域1的α和結構域2的γ亞結構域有糖結合活性，因此推測B鏈由一個具有結合半乳糖性質的多肽，通過基因重復與融合而形成，與獨立進化的蓖麻毒蛋白A鏈基因融合而形成蓖麻毒蛋白。 [13] 蓖麻毒蛋白B鏈與糖的結合主要通過氫鍵，這也決定了對糖構型的專一性，同時蓖麻毒蛋白B鏈與糖相互作用的位點比較少，這也與蓖麻毒蛋白B鏈與半乳糖結合能力低一致。B鏈中含有高達25%的螺旋區，它有凝集素的活性。B鏈兩條寡糖鏈末端（GicNac）2（Man）8和（GicNac）2（Man）7甘露糖殘基可以與網狀內皮細胞，特別是巨噬細胞結合，后者細胞表面富含甘露糖受體，可以優先攝取蓖麻毒素，這對于毒素發揮生物功能有重要作用。
分離純化
蓖麻毒蛋白已被廣泛用于“導向藥物”的制備（即免疫毒素），將蓖麻毒蛋白應用于生物農藥方向也已受到廣泛關注與研究，因此，蓖麻毒蛋白的提取純化具有重要意義，研究提高蓖麻毒蛋白提取率的方法，并用于大規模生產之中，是許多專家正在進行的一項重要研究。
隨著基因工程技術的發展，已能利用基因克隆的方法制備Ricin。從蓖麻籽中提取信使核糖核酸（MRNA），建立CDNA文庫，通過克隆獲得Ricin。由于基因轉導的高效性、較高的表達水平和完整的翻譯后加工過程，此系統適用于制備臨床治療用的Ricin。
檢測
蓖麻毒蛋白分析檢測尚缺乏簡單、快速、準確的定量分析方法，通用的方法如紅血細胞凝集法、280nm紫外吸收法，僅達目視比較半定量分析，還不適用于工業化規模的產品控制分析，更缺乏同時檢出能力。鄭成、高寶巖用高效液相色譜法在色譜柱150×4.6mm，5μm鍵合C4固定相，水、乙腈混合流動相，流速1mL/min，紫外檢測器測定波長280nm的色譜條件下，同時測定蓖麻毒蛋白和蓖麻堿，效果令人滿意。
試紙膜免疫層析法是一種快速免疫檢測技術。它是繼同位素、酶、熒光素等三大傳統標記技術以及各種免疫檢測法之后，應用金標記，帶色乳膠及免疫層析原理結合而發展起來的具有專一性強，靈敏度高，操作簡單，反應快速及經濟實用等特點。這種檢測法把以往對毒素的檢測法（包括需要數天的動物毒性測定及進行電泳等理化分析）以及廣泛采用的酶聯免疫吸附法（即ELISA法，一般測定時間4-8h），簡化到一步法，其實用性明顯。