PKC的所有亞類都由一條單肽鏈組成，分子量大約為67-83kDa，其結構可分為四個保守區C1-C4（mPKC和aPKC缺少C2區）和五個可變區V1-V5。基中C1區可能是膜結合區，并且含有富含半胱氨酸的隨機重復序列Cys-X2-Cys-X13(14)-Cys-X2-Cys-X7-Cys-X7-Cys（X代表任何一種氨基酸），這段順序與在許多金屬-蛋白質及轉錄調節有關的DNA結合蛋白中的半胱氨酸-鋅-DNA結合指形區（cysteine-Zinc-DNabinding finger）保守順序Cys-X2-Cys-X13-Cys-X2-Cys相似。對PKC的多肽片段進行分析發現，該序列與佛波酯和二酰基甘油（DAG）的結合有關。C2區與PKC對Ca2+的敏感性有關。C1和C2在結構上不同于其它蛋白激酶，能結合Ca2+、磷脂、DAG和TPA，因此C1和C2區又稱為調節區。C3區包括一個ATP結合序列Gly-X-Gly-X-X-Gly-Lys,該區域與其它蛋白激酶的ATP結合位點具有很高的同源性，又稱催化區。C4區包含一個底物結合區，是識別磷酸化底物所必需的。
已發現了至少11種亞型,其結構有一定的保守性而又有所差別,導致其功能和調控的多樣性。新合成的PKC一般需要經歷活化莖環(Activation-loop,A-loop)、轉角模體(Turn motif,TM)以及疏水模體(hydrophobic motif,HM)的程序性磷酸化過程才能成熟,獲得進一步活化的功能。