專性vs非專性蛋白質復合物
如果蛋白質可以在體內自身（沒有任何其他相關的蛋白質）形成穩定的折疊良好的結構，則由這種蛋白質形成的復合物稱為“非專性蛋白質復合物”。但是，某些蛋白質不能單獨產生穩定的折疊結構，而可以作為穩定復合蛋白質的蛋白質復合物的一部分而被發現。這樣的蛋白質復合物被稱為“專性蛋白質復合物”。
暫時性與xxx性/穩定蛋白復合物
瞬時蛋白復合物在體內短暫形成并分解，而xxx復合物具有相對較長的半衰期。通常，專性相互作用（專性復合物中的蛋白質間相互作用）是xxx性的，而非專性相互作用已被發現是xxx性或暫時性的。請注意，專性和非專性相互作用之間沒有明確的區別，而是它們之間存在一個連續體，這取決于各種條件，例如pH，蛋白質濃度等。但是，瞬時和xxx/穩定相互作用的性質之間有重要區別：穩定的相互作用高度保守，但瞬時的相互作用遠不那么保守，穩定相互作用兩側的相互作用蛋白比那些相互作用蛋白具有更多的共表達趨勢。瞬時相互作用（實際上，兩個瞬時相互作用的蛋白之間的共表達概率不高于兩個隨機蛋白），并且瞬時相互作用的共定位性比穩定相互作用小得多。盡管從本質上說是短暫的，但短暫的相互作用對于細胞生物學而言非常重要：人類的相互作用組富含這種相互作用，這些相互作用是基因調控和信號轉導的主要參與者，蛋白質具有發現內在無序的區域富含瞬時調節和信號相互作用。
模糊復合體
模糊蛋白復合物在結合狀態下具有不止一種結構形式或動態結構紊亂。這意味著蛋白質可能不會在瞬時或xxx復合物中完全折疊。因此，特定的復合物可能具有模棱兩可的相互作用，該相互作用會根據環境信號而變化。因此，結構的不同集合導致不同的（甚至相反的）生物學功能。翻譯后修飾，蛋白質相互作用或選擇性剪接調節模糊復合物的構象集合，以微調相互作用的親和力或特異性。這些機制通常用于真核轉錄機制內的調控。