HA蛋白的三維結構及受體結合部位
利用X線晶體衍射技術證實，流感病毒的HA蛋白以三聚體(trimer)的形式存在于雙層類脂膜上，即由 3個非共價結合的HA蛋白單體所組成，長約 13．5 nm(135A)。HA蛋白三聚體可分為呈桿狀的基底部及呈球狀的頭部兩部分，基底部長約7．6nm(76A)，纖細桿狀，有3個HA。肽鏈螺旋纏繞而成；頭部較膨大，主要是由HA1肽鏈組成。病毒的受體結合部位呈淺口袋狀，位于HA蛋白的頭部。受體結合部位的氨基酸組成在不同亞型病毒HA蛋白中高度保守，如第98位的酪氨酸殘基，153位的色氨酸殘基，183位的組氨酸殘基，190位的谷氨酸殘基和 194位的亮氨酸殘基。此外HA蛋白中第224～228 位和第134～138位兩個區域分別構成受體結合部位的左右兩緣，HA蛋白頭部有 5個抗原位點，分別為 A、B、C、D和E。
HA蛋白的融合肽
HA2多肽的氨基末端即為融合體，對熱敏感。當PH為中性時，HA2多肽的第76～126位區域形成一個較大的α螺旋；第56～75位區域形成半環狀結構；第33～55位23個氨基酸殘基形成另外一個較小的α螺旋。當PH 降至5．0～6．0時，HA2多肽的空間構型發生不可逆性改變，第 40～105位區域形成一個大的α螺旋，并向前推進約 10 nm(100A)。這使原來藏在HA蛋白 三維結構內部的融合肽暴露，并靠近細胞膜，雖然目前對融合過程的機制尚不完全明了，但推測融合肽移位后可插入細胞膜內，進而介導病毒包膜與胞內體膜融合。
HA0分子的水解與病毒的感染性
HA0分子水解為HA1和HA2兩條多肽鏈是決定病毒有無感染性的先決條件。各亞型病毒HA 蛋白裂解位點的氨基酸組成不同，如人H1、H2及H3型病毒HA蛋白的裂解位點只有一個單獨的精氨酸殘基(R)。而另外一些病毒的HA蛋白，特別是禽流感病毒HA蛋白的裂解位點則有數個堿性氨基酸。根據對禽H5及H7 HA蛋白的研究發現，非致病性病毒HA蛋白的裂解位點含有1～2個堿性氨基酸，其序列呈R－X－X－R/K(X為其他非堿性氨基酸殘基)；而致病性HA蛋白的裂解位點至少由4個堿性氨基酸殘基組成，其序列為 R－E－R－R－R－K－K－R。
人流感病毒用雞胚分離培養時無需加入外源性胰酶，因為雞胚組織細胞產生的蛋白酶可水解病毒的HA0蛋白，使其具有感染性，但用哺乳類動物細胞(如MDCK)培養時需加入外源性胰酶以協助病毒HA0分子水解。
丙型流感病毒的HEF蛋白
HEF是丙型流感病毒唯一的一種表面糖蛋白，它具有與受體結合、介導膜融合及受體破壞酶 等功能。HEF含有655個氨基酸，水解為HA1和HA2兩個多肽鏈，兩者間靠二硫鍵相連。HEF的序列與甲、乙型病毒HA蛋白有較大差別，但其半光氨酸殘基的數目與HA蛋白接近，故推測其三維結構與HA蛋白相似。