中國科學院分子細胞科學卓越創新中心（生物化學與細胞生物學研究所）叢堯研究組與中科院遺傳與發育研究所劉翠敏研究組合作，在Nature Plants上，在線發表了研究論文The cryo-EM structure of the chloroplast ClpP complex。該研究首次解析了萊茵衣藻葉綠體ClpP蛋白酶復合體及其結合輔助分子伴侶Cpn11/20/23的高分辨率冷凍電鏡結構，鑒定了ClpP復合體的亞基組成與排布，揭示了輔助分子伴侶Cpn11/20/23調節ClpP蛋白酶水解活性的分子機制。
植物葉綠體內的大部分蛋白質直接或間接參與光合作用。蛋白質穩態主要由負責蛋白質折疊的分子伴侶以及負責蛋白質降解的蛋白酶體調控。科研團隊先前發現，葉綠體輔助分子伴侶Cpn20與分子伴侶素Cpn60相互作用協助蛋白質折疊，同時，Cpn20與ClpP蛋白酶相互作用減慢ClpP降解底物的速度。
研究通過親合標簽在萊茵衣藻（Chlamydomonas reinhardtii）葉綠體內純化了完整的ClpP蛋白酶復合體。質譜及免疫印跡結果表明，純化的蛋白中含有一定量的輔助分子伴侶Cpn11/20/23。體外生化實驗證明輔助分子伴侶Cpn11/20/23與ClpP存在相互作用，并抑制ClpP蛋白酶的底物降解活性。在此基礎上，科研團隊首次解析了ClpP復合體以及ClpP-Cpn11/20/23復合體的高分辨率冷凍電鏡結構，并進一步確定了ClpP及Cpn11/20/23各亞基的排布以及兩者相互作用的網絡和機制（圖A、B）。研究顯示，Cpn11/20/23結合于ClpP的底物運輸通道頂部，抑制了ClpP的蛋白酶活性。Cpn11/20/23利用相同的環結構，分別與分子伴侶素Cpn60及ClpP蛋白酶相互作用，這表明其在葉綠體內重要的調控作用（圖C、D）。
該研究首次闡明了真核細胞葉綠體中ClpP復合體的三維結構和催化機理，發現了輔助分子伴侶Cpn11/20/23的全新生化功能，這為剖析分子伴侶素與蛋白酶相互配合共同調節葉綠體內蛋白質穩態提供了新的科學視角。
研究工作得到國家自然科學基金委員會、科學技術部、中科院和上海市科學技術委員會等的資助，并獲得國家蛋白質科學研究（上海）設施冷凍電鏡系統、數據庫與計算分析系統及質譜系統的支持。
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