酶是分布在細胞哪些結構里

　　酶（enzyme）是生物體內多數反應的一種生物催化劑，除少數RNA外幾乎都是蛋白質。酶不改變反應的平衡，它只是通過降低活化能加快化學反應的速度。酶具有專一性,一種酶只能催化一種或一類反應。除此以外，還具有高效性、溫和性。
　　酶的溫和性，是指酶所催化的化學反應一般是在比較吻合的條件下進行的。
　　一般來說，動物體內的酶最適溫度在35到40攝氏度之間，植物體內的酶最適溫度在40-50攝氏度之間；細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大，有得酶最適溫度可高達70攝氏度。動物體內的酶最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.5，植物體內的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。

　　酶的活力
　　酶活力單位（U,active unit）：
　　酶活力單位的量度。1961年國際酶學會議規定：1個酶活力單位是指在特定條件（25oC，其它為最適條件）下，在1min內能轉化1μmol底物的酶量，或是轉化底物中1μmol的有關基團的酶量。
　　比活（specific activity）:每分鐘每毫克酶蛋白在25oC下轉化的底物的微摩爾數。比活是酶純度的測量。
　　活化能（activation energy）:將1mol反應底物中所有分子由其態轉化為過度態所需要的能量。
　　活性部位（active energy）:酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產物的氨基酸殘基部分。活性部位通常位于蛋白質的結構域或亞基之間的裂隙或是蛋白質表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很進的一些氨基酸殘基組成。