同濟大學Nature子刊揭示驅動蛋白作用機制
來自同濟大學生命科學與技術學院，法國國家科研中心LEBS實驗室的研究人員發表了題為“Structure of a kinesin–tubulin complex and implications for kinesin motility”的文章，首次精確闡明了驅動蛋白與微管蛋白的相互作用方式和結合位點，揭示了驅動蛋白發生ATP水解時的構象。這一研究成果公布在Nature Structural & Molecular Biology雜志上。 文章的通訊作者是同濟大學蛋白質研究所王春光教授，以及法國國家科研中心LEBS實驗室Marcel Knossow博士，其中驅動蛋白與微管蛋白相互作用的生化性質研究由同濟大學博士生王偉毅和本科生姜啟陽完成。 驅動蛋白(kinesin)是一大類以微管(microtubule)為軌道的馬達蛋白，能夠把水解ATP產生的能量轉化為機械能，負責很多物質的胞內運輸，因此......閱讀全文
擬南芥微管結合蛋白CSI1
3月16日，植物科學研究權威期刊Plant Cell在線發表了中科院上海生命科學研究院植生生態所植物分子遺傳國家重點實驗室薛紅衛研究組的最新研究成果：擬南芥ARCP蛋白CSI1通過結合微管，維持微管穩定性并調控根和花藥的發育。 微管是由α、β微管蛋白異二聚體通過非共價鍵形成的管
α微管蛋白：新的藥物結合位點
微管（Microtubule）是抗腫瘤藥物研發的重要靶點。微管是“細胞的骨架”主要成分之一，在許多細胞重要事件中起著關鍵作用。微管是由α-和β-微管蛋白(Tubulin)異二聚體可逆地組裝成而成的線性管裝結構（圖1）。 圖1：微管蛋白已知的六個結合位點及微管蛋白組裝形成微管示意圖 目前，微管
Nature子刊：微管解聚型驅動蛋白的結構機制
來自同濟大學生命科學與技術學院，法國國家科研中心I2BC研究所的研究人員發表了題為“Insight into microtubule disassembly by kinesin-13s from the structure of Kif2C bound to tubulin”的文章，闡明了中間
分離微管和微管相關蛋白實驗
通過組裝/解聚從缺少組裝驅動成分的緩沖液中分離微管 在含甘油的緩沖液中通過組裝/解聚分離微管 在紫杉醇這種微管穩定劑存在時通過組裝的方法分離微管 從用紫杉醇穩定的微管中分離微管相關蛋白 通過ATP釋放法從用紫杉醇穩定的微管中分離基于微管的運
什么是微管蛋白？
tubulin組成微管的蛋白質稱為微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有兩種類型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，這兩種微管蛋白約占微管蛋白總量的80%~95%，具有相似的三維結構，能夠緊密地結合成二聚體，作為微管組裝的亞基。α亞基由450個氨基酸組成，β亞基是由4
微管蛋白的功能特點
α-和β-微管蛋白聚合成動態微管，這些亞基是微酸性的，等電點在5.2和5.8之間。在真核生物中，微管是細胞骨架的主要成分之一，并且在許多過程中起作用，包括結構支持，細胞內轉運和DNA分離。為了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚體與GTP結合并在GTP結合狀態下組裝到微管的（+）末端。β-微管蛋白亞基
微管蛋白的結構特點
tubulin組成微管的蛋白質稱為微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有兩種類型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，這兩種微管蛋白約占微管蛋白總量的80%~95%，具有相似的三維結構，能夠緊密地結合成二聚體，作為微管組裝的亞基。α亞基由450個氨基酸組成，β亞基是由455
微管蛋白的功能應用
α-和β-微管蛋白聚合成動態微管，這些亞基是微酸性的，等電點在5.2和5.8之間。在真核生物中，微管是細胞骨架的主要成分之一，并且在許多過程中起作用，包括結構支持，細胞內轉運和DNA分離。為了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚體與GTP結合并在GTP結合狀態下組裝到微管的（+）末端。β-微管蛋白亞基
微管蛋白的功能特點
α-和β-微管蛋白聚合成動態微管，這些亞基是微酸性的，等電點在5.2和5.8之間。在真核生物中，微管是細胞骨架的主要成分之一，并且在許多過程中起作用，包括結構支持，細胞內轉運和DNA分離。為了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚體與GTP結合并在GTP結合狀態下組裝到微管的（+）末端。β-微管蛋白亞基
微管蛋白的結構特點
是一種球蛋白，是細胞內微管的基本結構單位。它是由兩個蛋白質分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的異二聚體；每個這樣的二聚體又與兩個核苷酸分子相結合，一個屬緊密結合，另一個為疏松結合，而且可以快速交換。分子量12萬，沉降系數6s。微管蛋白有兩個尺寸相等而結構不同的亞基(α和β)。其亞基分子量為5.5
β微管蛋白的相關介紹
已知與人微管蛋白結合的所有藥物都與β-微管蛋白結合。這些包括紫杉醇，秋水仙堿和長春花生物堿，它們各自在β-微管蛋白上具有不同的結合位點。 III類β微管蛋白是微管元件中只表示神經元，并且是特定于神經組織神經元流行標識符。它比其他同種型的β-微管蛋白更慢地結合秋水仙堿。 β1-微管蛋白，有時稱
生化與細胞所發現微管結合蛋白DCAMKL1調節成骨細胞功能
8月5日，國際醫學期刊The Journal of Experimental Medicine在線發表了中科院上海生物化學與細胞生物學研究所鄒衛國研究組題為Microtubule-Associated Protein DCAMKL1 regulates osteoblast functi
研究揭示α微管蛋白亞型對微管形態的影響及機制
原文地址：http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2023/2/494183.shtm中國科學院分子細胞科學卓越創新中心（生物化學與細胞生物學研究所）鮑嵐組與上海高等研究院/廣東省智能科學與技術研究院張旭組合作，在Journal of Molecular Cell Bi
關于微管蛋白的結構簡介
是一種球蛋白，是細胞內微管的基本結構單位。它是由兩個蛋白質分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的異二聚體；每個這樣的二聚體又與兩個核苷酸分子相結合，一個屬緊密結合，另一個為疏松結合，而且可以快速交換。分子量12萬，沉降系數6s。微管蛋白有兩個尺寸相等而結構不同的亞基(α和β)。其亞基分子量為5
微管蛋白的結構功能特點
是一種球蛋白，是細胞內微管的基本結構單位。它是由兩個蛋白質分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的異二聚體；每個這樣的二聚體又與兩個核苷酸分子相結合，一個屬緊密結合，另一個為疏松結合，而且可以快速交換。分子量12萬，沉降系數6s。微管蛋白有兩個尺寸相等而結構不同的亞基(α和β)。其亞基分子量為5.5
關于微管蛋白的功能介紹
α-和β-微管蛋白聚合成動態微管，這些亞基是微酸性的，等電點在5.2和5.8之間。在真核生物中，微管是細胞骨架的主要成分之一，并且在許多過程中起作用，包括結構支持，細胞內轉運和DNA分離。 為了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚體與GTP結合并在GTP結合狀態下組裝到微管的（+）末端。β-微管
從用紫杉醇穩定的微管中分離微管相關蛋白
實驗材料腦組織試劑、試劑盒PME 緩沖液儀器、耗材勻漿器實驗步驟一、通過鹽柚提從用紫杉醇穩定的微管中分離微管相關蛋白1. 得到沉降下來的經紫杉醇穩定了的微管。或者可以通過加紫杉醇到 20 μmol/L 來穩定用組裝/解聚方法制備的微管。2. 于 37℃ 在微管中加 NaCl 使終濃度為 0.35 m
γ微管蛋白的相關內容
γ-微管蛋白，微管蛋白家族的另一成員，在微管的成核和極性取向中是重要的。它主要存在于中心體和紡錘極體中，因為它們是最豐富的微管成核區域。在這些細胞器中，在稱為γ-微管蛋白環復合物（γ-TuRCs）的復合物中發現了幾種γ-微管蛋白和其他蛋白質分子，其在化學上模擬微管的（+）末端，從而允許微管結合。
微管蛋白的基本內容介紹
tubulin組成微管的蛋白質稱為微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有兩種類型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)。這兩種亞基有35～40%的氨基酸序列同源，表明編碼它們的基因可能是由同一原始祖先演變而來。另外，這兩種微管蛋白與細菌中一種叫作FtsZ的GTPase(分
微管蛋白的結構類型和作用
微管的蛋白質稱為微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有兩種類型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，這兩種微管蛋白約占微管蛋白總量的80%~95%，具有相似的三維結構，能夠緊密地結合成二聚體，作為微管組裝的亞基。α亞基由450個氨基酸組成，β亞基是由455個氨基酸組成，它們
鈣調蛋白調節微管解聚簡介
微管的組裝需要微管結合蛋白和 Tau因子的共同作用，由于依賴于鈣調蛋白激酶的底物而徹底被磷酸化，導致微管解聚。當體系中存在一定的 Ca2+的時候，鈣調蛋白就會與微管 Tau 因子競爭結合，微管的聚合就會被抑制，細胞的生理活動恢復正常。利用顯微注射法注入鈣調蛋白，可以有效的延長有絲分裂中期持續的時
TATA結合蛋白
TBP用β-折疊結合到DNA雙螺旋的小溝上，能使TATAbox彎曲80°。主要結合在A、T堿基上，因為這樣有利于扭曲使小溝開放。
MinichromosomeMicrotubule－Binding－Assay－微染色體－微管結合實驗1
Koshland Lab,Carnegie Institute?http://www.ciwemb.edu/labs/koshland/Protocols/MICROTUBULE/mmb.htmlDetermine the OD600?and correlate the cell density f
MinichromosomeMicrotubule－Binding－Assay－微染色體－微管結合實驗2
YWB per 10ml5mL 2M Sorbitol (if NZ arrested, add 40uL 1.5mg/mL0.336mL 1M K2HPO4?N2 to 4mL YWB)0.064mL 1M KH2PO44.6mL dH2OYWB, glycerol, PMSF5mL 2M Sor
從用紫杉醇穩定的微管中分離基于微管的運動蛋白
實驗材料腦組織試劑、試劑盒PME 緩沖液儀器、耗材勻漿器實驗步驟一、分離驅動蛋白1. 以每克組織 1.5 ml PME 緩沖液的比例進行組織勻漿，勻漿物在 39000 g 離心 30 分鐘。PME 緩沖液：0.1 mol/L PIPES，pH 6.92 mmol/L EGTA1 mmol/L MgS
通過組裝/解聚從缺少組裝驅動成分的緩沖液中分離微管
實驗材料腦組織試劑、試劑盒PME 緩沖液儀器、耗材勻漿器實驗步驟1. 收集腦組織（幾百克）(1) 如果從屠宰場取腦（豬）① 只要美國地方檢察官允許，在宰殺后盡快收集腦（豬 )。② 把腦一個一個地放在薄塑料袋里，立即浸入冰水混合物中，運到實驗室。③ 在冰庫里，研究者帶著橡膠手套取出腦、表面的血管、血凝
Cell子刊：為微管掌舵的關鍵蛋白
賓夕法尼亞州立大學的科學家們發現，細胞中微小的馬達蛋白，能夠在神經細胞的分枝結構中，為微管指引正確的方向。微管相當于細胞中的高速公路，這項研究在活細胞中為人們展現了這一交通網絡的組織形式。 “我們提出了微管組成交通網絡的模型，”副教授Melissa Rolls說。“但由于活細胞的復雜性
微管蛋白的可溶性表達及純化
1、將重組質粒（BL21-2?2或Rossatta-2?2）的表達菌37℃搖培過夜后，1：20擴配（約需1h15m）；2、至OD600=0.5~0.7時（約1h15min~1h45min），在 15-（0.5-24，0.8-12）；20-（0.5-12，0.8-8）；28、25-（0.8-8）進行蛋
同濟大學Nature子刊揭示驅動蛋白作用機制
來自同濟大學生命科學與技術學院，法國國家科研中心LEBS實驗室的研究人員發表了題為“Structure of a kinesin–tubulin complex and implications for kinesin motility”的文章，首次精確闡明了驅動蛋白與微管蛋白的相互作用
麻醉劑會阻止細胞行走？
Rice大學的理論生物物理中心（CTBP）的研究人員詳細闡述了異丙酚（一種在手術前注射用來麻醉你的全身麻醉劑）阻止驅動蛋白沿著微管將貨物輸送到細胞的遠端。 物理學家JoséOnuchic說，我們的蛋白質計算機模擬清楚地顯示了它與驅動蛋白結合的位置以及它如何破壞驅動蛋白的功能。 “細胞中的