B細胞受體信號傳導途徑的示意圖。
B細胞受體的聚集會迅速激活SRC家族激酶，包括BLK、LYN和FYN以及SYK和BTK酪氨酸激酶。最終會形成由B細胞受體、上述酪氨酸激酶和接頭蛋白組成的“信號小體（signalosome）”。
B細胞受體作為B細胞活動的關鍵調節位點，參與了多個信號通路。一般而言，膜結合免疫球蛋白(mIg)負責結合胞外抗原，而Ig-α/Ig-β的異二聚體負責將信號傳導到細胞內。B細胞受體的激活受到許多因素的調控，包括膜結合免疫球蛋白的結構差異、信號轉導接頭蛋白（例如GAB1、BLNK、GRB2、CARD11）、激酶的活性（LYN、SYK、PI3K）、磷酸酶的活性（SHIP-1、SHP-1、PTEN）、以及microRNA的水平。
IKK/NF-κB轉錄因子通路：Ig-α/Ig-β的異二聚體（CD79）以及其他一些蛋白質，會在B細胞受體結合抗原之后，去激活PLC-γ，然后結合成為c-SMAC。激活的PLC-γ可以把PIP2切割為IP3和DAG（甘油二酯）。IP3作為第二信使，會導致細胞內鈣離子濃度的提升（通過釋放內質網中儲存的鈣離子或者從細胞外導入鈣離子），鈣離子和DAG的協同最終會導致PKCβ的激活。接下來，PKCβ（直接或者間接地）磷酸化NF-κB信號轉導復合體中的蛋白質CARMA1（這個復合體由CARMA1、BCL10和MALT1組成），通過與CARMA1/BCL10/MALT1復合體相關的幾個泛素化酶招募IKK(IkB激酶)和TAK1。MALT1本身是一種類caspase蛋白質，能夠切割另一種在NF-κB信號通路中起抑制作用的蛋白質，A20（A20會把NF-κB泛素化的底物去泛素化）。TAK1在被泛素化酶招募到信號轉導復合體后，會磷酸化IKK三聚體。IKK接下來會磷酸化IkB（結合在NF-κB上的抑制蛋白質），使IkB降解，釋放細胞質中的NF-κB。NF-κB從而可以轉移到細胞核內，與特定的DNA元件結合，招募轉錄因子并啟動下游基因的轉錄。
配體和B細胞受體的結合也會導致蛋白質BCAP的磷酸化。這樣，具有能結合磷酸化酪氨酸的SH2結構域的一些蛋白質就會結合在BCAP上并被激活，例如PI3K。激活的PI3K能夠磷酸化PIP2，生成PIP3。具有PH（Pleckstrin homology）結構域的蛋白質可以和生成的PIP3結合從而被活化，這些蛋白質中包含可以刺激細胞周期的FoxO蛋白質家族，以及可以增強葡萄糖代謝的蛋白質激酶D。另一個具有PH結構域的重要蛋白質是Bam32，它能夠招募并激活例如Rac1和Cdc42這樣的小GTP酶，通過調節肌動蛋白的多聚化，進行B細胞受體活化相關的細胞骨架活動。