血清素化顯著增加了WDR5對組蛋白H3的結合親和力
組蛋白 H3Q5 (H3Q5ser) 的血清素化是最近發現的組蛋白翻譯后修飾，在神經元細胞分化過程中作為與 H3K4me3 協同作用的基因激活的許可標記。然而，任何特異性識別 H3Q5ser 的蛋白質仍然未知。 2021年6月18日，中國科學技術大學臧建業，張璇及上海交通大學Mo Xi共同通訊在Science Advances 在線發表題為“Structural insights into the recognition of histone H3Q5 serotonylation by WDR5”的研究論文，該研究發現 WDR5 與組蛋白 H3 的 N 端尾部相互作用，并充當 H3Q5ser 的“閱讀器”。 WDR5 與 H3Q5ser 和 H3K4me3Q5ser 肽復合物的晶體結構表明，血清素基團位于 WDR5 的淺表面口袋中。在神經母細胞瘤細胞中的實驗表明，WDR5-H3Q5ser 相互作用的破壞會阻礙 H3K4......閱讀全文
血清素化顯著增加了WDR5對組蛋白H3的結合親和力
組蛋白 H3Q5 (H3Q5ser) 的血清素化是最近發現的組蛋白翻譯后修飾，在神經元細胞分化過程中作為與 H3K4me3 協同作用的基因激活的許可標記。然而，任何特異性識別 H3Q5ser 的蛋白質仍然未知。 2021年6月18日，中國科學技術大學臧建業，張璇及上海交通大學Mo Xi共同通訊
高冠軍/戴俊彪合作果蠅組蛋白H3/H4系統解析組蛋白劑量
組蛋白（Histone）在真核生物染色體中扮演著重要的角色，是染色體結構單元核小體的重要組成部分。由核心組蛋白H3，H4，H2A，H2B形成的八聚體是DNA纏繞的主要承載體【1】。除了用以裝配染色體外，組蛋白的另外一個重要功能是參與基因組信息的表達調控。組蛋白氨基酸殘基上的翻譯后修飾如乙酰化、甲
為什么選擇組蛋白H3為細胞核的內參指標？
為什么選擇組蛋白H3為細胞核的內參指標呢？當實驗樣品中只是核蛋白，而不是細胞總蛋白提取液時，可以用組蛋白H（Histone H），或者增殖細胞核抗原（PCNA）等為核內參抗體。除了這些，其它常見的核蛋白內參還有K70， K80， Lamin A和B。但是需要注意的問題是核蛋白內參的選擇需要考
人組蛋白H3賴氨酸27（H3K27me3）檢測試劑盒使用說明
檢測原理試劑盒采用雙抗體一步夾心法酶聯免疫吸附試驗（ELISA）。往預先包被組蛋白H3賴氨酸27（H3K27me3）抗體的包被微孔中，依次加入標本、標準品、HRP標記的檢測抗體，經過溫育并徹底洗滌。用底物TMB顯色，TMB在過氧化物酶的催化下轉化成藍色，并在酸的作用下轉化成最終的黃色。顏色的深淺和樣
日本“H3”新型火箭發射失敗
原文地址：http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2023/3/495460.shtm
H34基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白核小體由大約146 bp的DNA包裹在組蛋白八聚體周圍，該組蛋白八聚體由四個核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）中的每一個組成。染色質纖維通過連接組蛋白h1與核小體之間的dna相互作用進一步緊密，形成高階染色質結構。該基因無內含子，編碼一個復制
H34基因編碼功能及結構描述
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白核小體由大約146 bp的DNA包裹在組蛋白八聚體周圍，該組蛋白八聚體由四個核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）中的每一個組成。染色質纖維通過連接組蛋白h1與核小體之間的dna相互作用進一步緊密，形成高階染色質結構。該基因無內含子，編碼一個復制
H34基因編碼功能及結構描述
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白核小體由大約146 bp的DNA包裹在組蛋白八聚體周圍，該組蛋白八聚體由四個核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）中的每一個組成。染色質纖維通過連接組蛋白h1與核小體之間的dna相互作用進一步緊密，形成高階染色質結構。該基因無內含子，編碼一個復制
組蛋白乙酰化定量分析
組蛋白乙酰化修飾是基因表觀轉錄調控的重要機制.組蛋白翻譯后修飾所引起的染色質結構重塑在真核生物基因表達調控中發揮著重要的作用.組蛋白乙酰化主要發生在H3、H4的N端比較保守的賴氨酸位置上，是由組蛋白乙酰轉移酶和組蛋白去乙酰化酶協調進行。組蛋白乙酰化呈多樣性，核小體上有多個位點可提供乙酰化位點，但特定
組蛋白H3K9me3(H3K9三甲基)多克隆抗體介紹
應用：ChIP, ChIP-Seq, ELISA, IF, IHC, IP, WB克隆：多克隆是否帶有標記：無標記寄主：兔子同型對照：IgG純化：親和純化反應物種：可用物種廣泛，人，小鼠，大鼠濃度：1 mg/ml描述：兔多克隆抗體是針對K9三甲基化的組蛋白H3相應的合成肽，芯片級免疫原：一種人工合成
關于組蛋白的概述
組蛋白的基因非常保守。親緣關系較遠的種屬中,四種組蛋白（H2A、H2B、H3、H4）氨基酸序列都非常相似,如海膽組織H3的氨基酸序列與來自小牛胸腺的H3的氨基酸序列間只有一個氨基酸的差異,小牛胸腺的H3的氨基酸序列與豌豆的H3也只有4個氨基酸不同。不同生物的H1序列變化較大,在某些組織中,H1被
CENPA基因編碼功能及結構描述
著絲粒是分化的染色體結構域，它規定了染色體的有絲分裂行為。該基因編碼著絲粒蛋白，該蛋白包含一個組蛋白h3相關的組蛋白折疊結構域，該結構域是靶向著絲粒所必需的。著絲粒蛋白a被認為是修飾核小體或核小體樣結構的一個組成部分，其中它取代了核小體顆粒（h3-h4）2四聚體核心中1個或兩個常規組蛋白h3的拷貝。
CENPA基因突變與藥物因子介紹
著絲粒是分化的染色體結構域，它規定了染色體的有絲分裂行為。該基因編碼著絲粒蛋白，該蛋白包含一個組蛋白h3相關的組蛋白折疊結構域，該結構域是靶向著絲粒所必需的。著絲粒蛋白a被認為是修飾核小體或核小體樣結構的一個組成部分，其中它取代了核小體顆粒（h3-h4）2四聚體核心中1個或兩個常規組蛋白h3的拷貝。
關于組蛋白組成部分的介紹
組蛋白是存在于染色體內的與DNA結合的堿性蛋白質,染色體中組蛋白以外的蛋白質成分稱非組蛋白。絕大部分非組蛋白呈酸性,因此也稱酸性蛋白質或剩余蛋白質。組蛋白于1834年由德國科學家A.科塞爾發現。組蛋白對染色體的結構起重要的作用。染色體是由重復單位──核小體組成。每一核小體包括一個核心8聚體（由4
關于組蛋白修飾的方式—甲基化的基本信息介紹
組蛋白甲基化是由組蛋白甲基化轉移酶（histonemethyl transferase，HMT）完成的。甲基化可發生在組蛋白的賴氨酸和精氨酸殘基上，而且賴氨酸殘基能夠發生單、雙、三甲基化，而精氨酸殘基能夠單、雙甲基化，這些不同程度的甲基化極大地增加了組蛋白修飾和調節基因表達的復雜性。甲基化的作用
Nature：血清素竟然也調控基因表達？！
美國西奈山伊坎醫學院的Ian Maze領導了這項研究。清華大學醫學院的李海濤課題組、普林斯頓大學等機構的研究人員也參與了研究。這項成果于3月份發表在《Nature》雜志上，有助于人們更好地了解各種腦部疾病，包括情緒失調、藥物濫用/成癮和神經退行性疾病。 這項研究圍繞著DNA以及它如何形成每個人
H34基因的結構特點及主要作用
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白核小體由大約146 bp的DNA包裹在組蛋白八聚體周圍，該組蛋白八聚體由四個核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）中的每一個組成。染色質纖維通過連接組蛋白h1與核小體之間的dna相互作用進一步緊密，形成高階染色質結構。該基因無內含子，編碼一個復制
Science新文章解析癌癥表觀遺傳
目前大多數癌癥治療的效果并不理想。在力圖根除腫瘤之時，腫瘤學家們往往借助于放療或化療，這使得在遏制癌性生長的同時也導致了健康組織受損。來自洛克菲勒大學C. David Allis實驗室的一項新研究，或許可以使科學家們朝著高精確度靶向腫瘤的癌癥治療更近一步。他們的研究結果在線發表在3月2
H3C13基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白四個核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）中的每一個分子形成一個八聚體，其中大約146 bp的DNA被包裹在被稱為核小體的重復單元中。連接組蛋白H1在核小體之間與連接DNA相互作用，在染色質壓縮成高階結構中發揮作用該基因無內含子，編碼一個復制依賴
H3C13基因編碼功能及結構描述
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白四個核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）中的每一個分子形成一個八聚體，其中大約146 bp的DNA被包裹在被稱為核小體的重復單元中。連接組蛋白H1在核小體之間與連接DNA相互作用，在染色質壓縮成高階結構中發揮作用該基因無內含子，編碼一個復制依賴
H3C13基因編碼功能及結構描述
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白四個核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）中的每一個分子形成一個八聚體，其中大約146 bp的DNA被包裹在被稱為核小體的重復單元中。連接組蛋白H1在核小體之間與連接DNA相互作用，在染色質壓縮成高階結構中發揮作用該基因無內含子，編碼一個復制依賴
組蛋白的相關信息介紹
組蛋白（histone）是指所有真核生物的細胞核中，與DNA結合存在的堿性蛋白質的總稱。其分子量約10000～20000Kda。 真核生物體細胞染色質中的堿性蛋白質，含精氨酸和賴氨酸等堿性氨基酸特別多，二者加起來約為所有氨基酸殘基的1/4。組蛋白與帶負電荷的雙螺旋DNA結合成DNA-組蛋白復合
關于組蛋白的內容簡介
組蛋白（histone）是指所有真核生物的細胞核中，與DNA結合存在的堿性蛋白質的總稱。其分子量約10000～20000Kda。 真核生物體細胞染色質中的堿性蛋白質，含精氨酸和賴氨酸等堿性氨基酸特別多，二者加起來約為所有氨基酸殘基的1/4。組蛋白與帶負電荷的雙螺旋DNA結合成DNA-組蛋白復合
核自身抗原精子蛋白的研究進展
到目前為止（2012年）的研究發現，人的sNASP和tNASP均具有結合組蛋白H3/H4的分子伴侶活性，而且它們還都可以結合組蛋白H1，具有組蛋白H1分子伴侶活性。因此，可想而知，它們在DNA復制后的染色質重折疊的最后一步或者最后階段中發揮著至關重要的作用。NASP在一級結構上以及通過現代計算生
染色體中的蛋白質有什么用
染色體上的蛋白質包括組蛋白和非組蛋白。組蛋白是染色體的結構蛋白，它與DNA組成核小體。通常可以用2mol/LNaCl或0.25mol/L的HCl/H2SO4處理使組蛋白與DNA分開。組蛋白分為H1、H2A、H2B、H3及H4。這些組蛋白都含有大量的賴氨酸和精氨酸，其中H3、H4富含精氨酸，H1富含賴
CENPA基因的結構特點和作用
著絲粒是分化的染色體結構域，它規定了染色體的有絲分裂行為。該基因編碼著絲粒蛋白，該蛋白包含一個組蛋白h3相關的組蛋白折疊結構域，該結構域是靶向著絲粒所必需的。著絲粒蛋白a被認為是修飾核小體或核小體樣結構的一個組成部分，其中它取代了核小體顆粒（h3-h4）2四聚體核心中1個或兩個常規組蛋白h3的拷貝。
H3C14基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白該結構由包裹在核小體周圍的約146 bp的DNA組成，由四個核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）中的每一個組成的八聚體組成。染色質纖維通過連接組蛋白h1與核小體之間的dna相互作用進一步緊密，形成高階染色質結構。該基因無內含子，編碼一個復制依賴
H3C14基因編碼功能及結構描述
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白該結構由包裹在核小體周圍的約146 bp的DNA組成，由四個核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）中的每一個組成的八聚體組成。染色質纖維通過連接組蛋白h1與核小體之間的dna相互作用進一步緊密，形成高階染色質結構。該基因無內含子，編碼一個復制依賴
H3C14基因編碼功能及結構描述
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白該結構由包裹在核小體周圍的約146 bp的DNA組成，由四個核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）中的每一個組成的八聚體組成。染色質纖維通過連接組蛋白h1與核小體之間的dna相互作用進一步緊密，形成高階染色質結構。該基因無內含子，編碼一個復制依賴
H33A基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白四個核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）中的每一個分子形成一個八聚體，其中大約146 bp的DNA被包裹在被稱為核小體的重復單元中。連接組蛋白H1在核小體之間與連接DNA相互作用，在染色質壓縮成高階結構中發揮作用與大多數組蛋白基因不同，該基因包