清華大學最新Nature發文：NuA4選擇性乙酰化組蛋白H4的機理
生物體遺傳信息DNA纏繞組蛋白八聚體1.7圈形成了染色體的基本組成單位——核小體。組蛋白H4的 N端尾巴與臨近的核小體相互作用，促進染色體高級結構的形成以及異染色質沉默。核小體組裝和異染色質形成阻礙了DNA的復制、轉錄以及損傷修復等重要生物學過程。生物體進化出了一系列的機制來克服核小體的阻礙。其中，組蛋白乙酰化修飾中和賴氨酸側鏈的正電荷，并招募其他染色質因子，進而調控染色質折疊、基因轉錄以及DNA損傷修復等過程。 2022年10月5日，清華大學生命科學學院/結構生物學高精尖創新中心/清華-北大生命科學聯合中心陳柱成教授與李雪明副教授合作在《自然》雜志在線發表題為“釀酒酵母NuA4乙酰轉移酶復合物結合核小體的結構”（ Structure of the NuA4 acetyltransferase complex bound to the nucleosome）的研究論文，揭示了乙酰轉移酶NuA4結合核小體以及組蛋白H4空間識......閱讀全文
與組蛋白修飾相關因子介紹HDAC2
該基因產物屬于組蛋白脫乙酰基酶家族。組蛋白脫乙酰基酶通過形成大的多蛋白復合物起作用，并負責核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）N端賴氨酸殘基的脫乙酰化。這種蛋白通過與許多不同的蛋白質結合形成轉錄抑制復合物，包括哺乳動物鋅指轉錄因子YY1。因此，它在轉錄調控、細胞周期進展和發育事件中起著重要作用。
與－－Notch信號通路相關因子介紹HDAC2
該基因產物屬于組蛋白脫乙酰基酶家族。組蛋白脫乙酰基酶通過形成大的多蛋白復合物起作用，并負責核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）N端賴氨酸殘基的脫乙酰化。這種蛋白通過與許多不同的蛋白質結合形成轉錄抑制復合物，包括哺乳動物鋅指轉錄因子YY1。因此，它在轉錄調控、細胞周期進展和發育事件中起著重要作用。
關于組蛋白修飾的基本信息介紹
組蛋白修飾（histone modification）是指組蛋白在相關酶作用下發生甲基化、乙酰化、磷酸化、腺苷酸化、泛素化、ADP核糖基化等修飾的過程。 H3·H4 的乙酰化可打開一個開放的染色質結構，增加基因的表達。轉錄共同激活物如CBPö；P300、PCA F 實質上是體內的組蛋白
關于組蛋白去乙酰化酶抑制劑的應用介紹
丹麥科學家以期證明“找到可大范圍應用且不太昂貴的治愈HIV(人類免疫缺陷病毒)的方法是可能的”。 他們進行臨床試驗，檢驗治療HIV的一種“新策略”。該策略是將HIV病毒從人類DNA中取出，并被免疫系統永久消滅。 這種療法利用在治療癌癥時更普遍使用的組蛋白去乙酰化酶活性抑制劑，來把HIV從病人
HDAC組蛋白去乙酰化酶活性測定及藥物篩選方案
選方案組蛋白去乙酰化酶（histone deacetylase,HDAC）是一類蛋白酶,對染色體的結構修飾和基因表達調控發揮著重要的作用。一般情況下,組蛋白的乙酰化有利于DNA與組蛋白八聚體的解離，核小體結構松弛，從而使各種轉錄因子和協同轉錄因子能與DNA結合位點特異性結合，激活基因的轉錄。在細胞核
人組蛋白去乙酰化酶（HDAC）酶聯免疫分析（ELISA）
人組蛋白去乙酰化酶（HDAC）酶聯免疫分析（ELISA）試劑盒使用說明書本試劑僅供研究使用???????目的：本試劑盒用于測定人血清，血漿，細胞上清及相關液體樣本中組蛋白去乙酰化酶（HDAC）的活性。實驗原理：??本試劑盒應用雙抗體夾心法測定標本中人組蛋白去乙酰化酶（HDAC）水平。用純化的人HDA
HDAC組蛋白去乙酰化酶活性測定及藥物篩選方案
組蛋白去乙酰化酶（histone deacetylase,HDAC）是一類蛋白酶,對染色體的結構修飾和基因表達調控發揮著重要的作用。一般情況下,組蛋白的乙酰化有利于DNA與組蛋白八聚體的解離，核小體結構松弛，從而使各種轉錄因子和協同轉錄因子能與DNA結合位點特異性結合，激活基因的轉錄。在細胞核內
代謝物和細胞周期信號調控組蛋白乙酰化
足夠的營養是細胞增殖和組織發育的必要條件。細胞增殖和組織發育需要上調組蛋白乙酰化來激活基因轉錄。二者之間的聯系，也就是：“營養物信號如何被傳遞到組蛋白乙酰化？”這個基礎生物醫學問題，長期未能得到闡明。 2021年6月17日，復旦大學趙世民團隊/徐薇團隊合作在Nature Metabolism雜
膽管癌相關的HDAC2基因突變類型及臨床解釋
該基因產物屬于組蛋白脫乙酰基酶家族。組蛋白脫乙酰基酶通過形成大的多蛋白復合物起作用，并負責核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）N端賴氨酸殘基的脫乙酰化。這種蛋白通過與許多不同的蛋白質結合形成轉錄抑制復合物，包括哺乳動物鋅指轉錄因子YY1。因此，它在轉錄調控、細胞周期進展和發育事件中起著重要作用。
與腎癌相關的基因突變類型HDAC2基因
該基因產物屬于組蛋白脫乙酰基酶家族。組蛋白脫乙酰基酶通過形成大的多蛋白復合物起作用，并負責核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）N端賴氨酸殘基的脫乙酰化。這種蛋白通過與許多不同的蛋白質結合形成轉錄抑制復合物，包括哺乳動物鋅指轉錄因子YY1。因此，它在轉錄調控、細胞周期進展和發育事件中起著重要作用。
組蛋白修飾基因通路HDAC2基因
該基因產物屬于組蛋白脫乙酰基酶家族。組蛋白脫乙酰基酶通過形成大的多蛋白復合物起作用，并負責核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）N端賴氨酸殘基的脫乙酰化。這種蛋白通過與許多不同的蛋白質結合形成轉錄抑制復合物，包括哺乳動物鋅指轉錄因子YY1。因此，它在轉錄調控、細胞周期進展和發育事件中起著重要作用。
Notch信號通路的相關基因介紹HDAC2基因
該基因產物屬于組蛋白脫乙酰基酶家族。組蛋白脫乙酰基酶通過形成大的多蛋白復合物起作用，并負責核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）N端賴氨酸殘基的脫乙酰化。這種蛋白通過與許多不同的蛋白質結合形成轉錄抑制復合物，包括哺乳動物鋅指轉錄因子YY1。因此，它在轉錄調控、細胞周期進展和發育事件中起著重要作用。
組蛋白修飾基因通路HDAC2基因
該基因產物屬于組蛋白脫乙酰基酶家族。組蛋白脫乙酰基酶通過形成大的多蛋白復合物起作用，并負責核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）N端賴氨酸殘基的脫乙酰化。這種蛋白通過與許多不同的蛋白質結合形成轉錄抑制復合物，包括哺乳動物鋅指轉錄因子YY1。因此，它在轉錄調控、細胞周期進展和發育事件中起著重要作用。
HDAC2的結構特點和作用
該基因產物屬于組蛋白脫乙酰基酶家族。組蛋白脫乙酰基酶通過形成大的多蛋白復合物起作用，并負責核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）N端賴氨酸殘基的脫乙酰化。這種蛋白通過與許多不同的蛋白質結合形成轉錄抑制復合物，包括哺乳動物鋅指轉錄因子YY1。因此，它在轉錄調控、細胞周期進展和發育事件中起著重要作用。
細胞周期信號通路HDAC2基因的臨床解釋
該基因產物屬于組蛋白脫乙酰基酶家族。組蛋白脫乙酰基酶通過形成大的多蛋白復合物起作用，并負責核心組蛋白（H2A、H2B、H3和H4）N端賴氨酸殘基的脫乙酰化。這種蛋白通過與許多不同的蛋白質結合形成轉錄抑制復合物，包括哺乳動物鋅指轉錄因子YY1。因此，它在轉錄調控、細胞周期進展和發育事件中起著重要作用。
關于組蛋白的結構組成介紹
組蛋白是存在于染色體內的與DNA結合的堿性蛋白質，染色體中組蛋白以外的蛋白質成分稱非組蛋白。絕大部分非組蛋白呈酸性，因此也稱酸性蛋白質或剩余蛋白質。組蛋白于1884年由德國科學家A.科塞爾發現。組蛋白對染色體的結構起重要的作用。染色體是由重復單位──核小體組成。每一核小體包括一個核心8聚體（由4
研究揭示出一種維持異染色質可塑性的機制
染色質是真核生物遺傳物質的包裝形式。按照其包裝的致密程度，染色質可分為較為松散的常染色質和較為致密的異染色質。異染色質的這種結構特征不利于蛋白質的招募，因而可能會危及到正常的異染色質DNA代謝過程，例如DNA復制和重組。 1月13日，PLoS Genetics雜志發表了中科院
組蛋白去乙酰化酶抑制劑的抑制劑作用
IPF是一種慢性進展性、生存期短且病因不明的肺部疾病。肌成纖維細胞活化、增殖、分化是致纖維化的關鍵因素，轉化生長因子β1（ TGF-β1）是主要的促纖維化因子。研究表明TGF-β1在體內外均可促進成纖維細胞分化為肌成纖維細胞（通過 SMAD2、SMAD3磷酸化途徑）及上皮細胞轉化為間質成分（通過調節
組蛋白去乙酰化酶抑制劑的抑制劑種類
組蛋白去乙酰化酶抑制劑（HDACIs）包括結構不同的化合物，是一組有針對性的抗癌藥物。當下發現的HDACi按其結構分為4類：一、脂肪酸，如丁酸鹽、丁酸苯酯和丙戊酸，其中丙戊酸被用作抗癲癇藥物；二、氧肟酸鹽，如TSA是被發現的第1個能抑制HDACs的天然氧肟酸，SAHA 與TSA結構相似，是食品藥品管
BRD2基因突變與藥物因子介紹
該基因編碼一種轉錄調節因子，屬于bet（溴脫氧核糖和額外末端結構域）蛋白質家族。該蛋白在有絲分裂過程中與轉錄復合物和乙酰化染色質相結合，并通過其兩個溴代氨酸選擇性地與組蛋白H4的乙酰化賴氨酸-12殘基結合該基因定位于6p21.3號染色體上的主要組織相容性復合體（MHC）Ⅱ類區域，但序列比較表明該蛋白
BRD2基因編碼功能及結構描述
該基因編碼一種轉錄調節因子，屬于bet（溴脫氧核糖和額外末端結構域）蛋白質家族。該蛋白在有絲分裂過程中與轉錄復合物和乙酰化染色質相結合，并通過其兩個溴代氨酸選擇性地與組蛋白H4的乙酰化賴氨酸-12殘基結合該基因定位于6p21.3號染色體上的主要組織相容性復合體（MHC）Ⅱ類區域，但序列比較表明該蛋白
《Cell》文章：特殊的表觀遺傳調控
來自中科院生物物理所，美國哥倫比亞大學的研究人員發表了題為“Multisite Substrate Recognition in Asf1-Dependent Acetylation of Histone H3 K56 by Rtt109”的文章，報道了Rtt109-Asf1-H3-H4復合物的
BRD2基因的結構特點及作用
該基因編碼一種轉錄調節因子，屬于bet（溴脫氧核糖和額外末端結構域）蛋白質家族。該蛋白在有絲分裂過程中與轉錄復合物和乙酰化染色質相結合，并通過其兩個溴代氨酸選擇性地與組蛋白H4的乙酰化賴氨酸-12殘基結合該基因定位于6p21.3號染色體上的主要組織相容性復合體（MHC）Ⅱ類區域，但序列比較表明該蛋白
癌癥相關的基因突變類型及臨床解釋BRD2
該基因編碼一種轉錄調節因子，屬于bet（溴脫氧核糖和額外末端結構域）蛋白質家族。該蛋白在有絲分裂過程中與轉錄復合物和乙酰化染色質相結合，并通過其兩個溴代氨酸選擇性地與組蛋白H4的乙酰化賴氨酸-12殘基結合該基因定位于6p21.3號染色體上的主要組織相容性復合體（MHC）Ⅱ類區域，但序列比較表明該蛋白
組蛋白的成分有哪些？
通常含有H1,H2A,H2B,H3,H4等5種成分。除H1外,其他4種組蛋白均分別以二聚體(共八聚體）相結合,形成核小體核心。DNA便纏繞在核小體的核心上。而H1則與核小體間的DNA結合。因此,一般認為組蛋白作為結構支持體的作用比其基因調節作用更為重要。鳥類、兩棲類等含有細胞核的紅細胞中,含有一
Nature揭示自噬命運的控制開關
來自瑞典Karolinska學院、密歇根大學、加州大學圣地亞哥分校的科學家們展開合作，在新研究中解析了細胞核中事件對于自噬的影響。他們驚訝地發現，細胞核中的一個信號鏈充當了一種分子開關，決定了細胞的生死。 簡而言之，自噬就是指細胞消化自身蛋白質或細胞內結構(細胞器)的一種自食過程。自噬作為
生物物理所等揭示組蛋白乙酰轉移酶活性調節的新機制
8月9日，中國科學院生物物理研究所許瑞明課題組與美國哥倫比亞大學張志國課題組合作完成的研究論文，以Multisite substrate recognition in Asf1-dependent acetylation of histone H3K56 by Rtt109為題，發表在Cell上
簡述組蛋白修飾種類、位點及其意義
1、種類：染色質的共價修飾主要是組蛋白的修飾。2、組成核小體的組蛋白八聚體的組蛋白H3和H4是蛋白酶修飾的主要位點。3、意義：Mi22NHRD由核心(HDAC1、HDAC2、RBAP46?RBAP48)+Mi2、MTA1?MTA2、MBD3組成,其中MBD3含有MBD樣序列,與甲基化DNA有低親和力
Nature：酒精有害大腦健康新機制促進腦細胞組蛋白乙酰化
日常生活中的觸發因素，比如偶遇以前的飲酒伙伴，路過曾經熟悉的酒吧或參加節日聚會，可能會導致從酒精使用障礙（alcohol use disorder，指的是濫用酒精）中恢復過來的人們舊疾復發。如今，在一項新的研究中，來自美國賓夕法尼亞大學佩雷爾曼醫學院和西奈山伊坎醫學院的研究人員發現在肝臟分解酒精
病原菌通過抑制組蛋白乙酰化而調控宿主先天免疫反應
植物的先天免疫系統可以識別病原菌并啟動抗病基因的表達，但是在進化過程中，病原菌會演化出新的機制來逃避寄主免疫系統的監控。病原菌侵染常常會導致作物絕收，會造成非常大的經濟損失。以大豆疫霉菌(Phytophthora sojae)為例，該病原菌可以侵染大豆的根莖而導致大豆絕產，每年導致的經濟損失高達