酶蛋白與其它蛋白質的不同之處在于酶都具有活性中心。
酶可分為四級結構:一級結構是氨基酸的排列順序;
二級結構是肽鏈的平面空間構象;
三級結構是肽鏈的立體空間構象;
四級結構是肽鏈以非共價鍵相互結合成為完整的蛋白質分子。
真正起決定作用的是酶的一級結構,它的改變將改變酶的性質(失活或變性)。
酶的作用機理比較被認同的是Koshland的“誘導契合”學說,其主要內容是:當底物結合到酶的活性部位時,酶的構象有一個改變。
催化基團的正確定向對于催化作用是必要的。底物誘導酶蛋白構象的變化,導致催化基團的正確定位與底物結合到酶的活性部位上去,重金屬離子會與活性部位結合使酶失活。