蛋白激酶的研究歷史

 已發現的蛋白激酶約有400多種，分子內都存在一個同源的由約270氨基酸殘基構成的催化結構區。在細胞信號傳導、細胞周期調控等系統中，蛋白激酶形成了縱橫交錯的網絡。這類酶催化從ATP轉移出磷酸并共價結合到特定蛋白質分子中某些絲氨酸、蘇氨酸或酪氨酸殘基的羥基上，從而改變蛋白質、酶的構象和活性。

蛋白質磷酸化反應是指三磷酸腺苷(ATP)末位(γ位)的磷酸轉移到基質蛋白質的特定氨基上所進行的共價修飾的一類反應的總和。蛋白激酶催化這類反應。可分為環腺苷酸(cAMP)-依賴性蛋白激酶：環鳥苷酸(cGMP)-依賴性蛋白激酶、鈣調素依賴性蛋白激酶和對磷脂敏感的鈣離子依賴性蛋白激酶。一般由蛋白激酶催化磷酸化反應中接受磷酸基的部位是絲氨酸、蘇氨酸或酪氨酸的羥基。

蛋白激酶很多，根據其底物蛋白被磷酸化的氨基酸殘基種類，可將它們分為5類  ，即：

發現的植物蛋白激酶以前3類為主。而Stone和Walker(1995)根據蛋白激酶催化區域氨基酸序列的相似性，將植物蛋白激酶分為5大組。這5大組蛋白激酶分別為①AGC組：以cAMP(環腺苷酸)依賴的蛋白激酶PKA、cGMP(環鳥苷酸)依賴的蛋白酶PKG及鈣和磷脂依賴的蛋白激酶PKC為代表，以受第二信使(如cAMP、cGMP、DAG(二酰甘油)和Ca2+)激活為特征。②CaMK組：包括Ca2+/CaM依賴的蛋白激酶CaMK、Ca+依賴而CaM不依賴的蛋白激酶CDPK等，依賴第二信使是該組蛋白激酶的普遍性。③CMGC組：包括MAPK(分裂原激活的蛋白激酶)、CDK(周期素依賴的蛋白激酶)等，相對于前2組蛋白激酶依賴于第二信使，該組激酶作用于下游的磷酸化級聯系統。④傳統的PTK組：為酪氨酸蛋白激酶，在植物中尚未發現純粹的酪氨酸蛋白激酶，但并不意味著Tyr殘基的磷酸化對植物不重要。二重特異性蛋白激酶如MAPKK在植物中的發現，證明了Tyr殘基的磷酸化可能在高等植物中具有重要的生理作用。⑤其它組：如類受體蛋白激酶RLKs及乙烯信號轉導元件CTRl(胞質級聯蛋白激酶MAPKKK)等。

蛋白激酶A（Protein kinase A，簡稱PKA），也稱為環磷酸腺苷依賴蛋白激酶（cAMP-dependent protein kinase、簡稱cAPK）。是一種酶，其活性依賴于細胞中環磷酸腺苷（cAMP）的含量。

PKA是一個全酶（holoenzyme，由許多次單位組成，是完整的且有作用的酶），它包含了兩個調控次單位以及兩個代謝次單位。當細胞中的cAMP較少時，PKA雖然會暫時失去活性，但仍然可以保持結構完整。當cAMP濃度增加，cAMP會接上位于兩個調控次單位上的活性區（Binding site），并使蛋白激酶A的構形改變，進而將兩個代謝次單位釋放。自由的代謝次單位，則可以參與一些化學反應。