離子通道研究的前沿是試圖從分子水平揭示通道蛋白的空間構象、構象變化與通道門控動力學之間的關系。
N-AchR通道
已測定了受體蛋白質分子量是250000，并測定了它的全部氨基酸序列，確證該受體通道由、α、γ和δ5個亞基組成，這4種亞基有相似的氨基酸順序，但只有α亞基上有 α-BGTX的特異結合位點。一種構象模型是：5個亞基各有若干個α螺旋跨膜排列，共同形成五瓣狀的蛋白質復合物，兩個α亞基間是親水的離子通道，通道開口約25埃，中間是6～7埃的狹窄孔道，其中排列有負電性氨基酸殘基側鏈。當兩個 Ach分子分別結合于兩個α亞基特定位點后，引起局部構象變化，使通道開放。
鈉通道
從電鰻電板分離的鈉通道蛋白質分子量是208321，是由1820個氨基酸組成的多肽序列，可分為4個相似的區段，每個區段中分別有較集中的正電性和負電性的氨基酸序列節段。多種鈉通道構象模型的共同特征是：由多個α螺旋跨膜排列組成通道，通道內側應富含極性的氨基酸殘基側鏈，每個通道的控制部分由離子選擇性濾器、活化閘門和失活閘門3部分組成，其實體是氨基酸側鏈的極性基團。膜電位變化時，電場誘導極性基團運動，使通道局部構象發生變化，導致通道的開放、失活或關閉，并產生門控電流。關于關閉、活化和失活3種狀態之間的轉化，有兩種觀點：一種認為通道從關閉態必須經活化態才能轉化為失活態（偶聯方式），另一種認為從關閉態可以直接轉化為失活態（非偶聯方式），目前非偶聯方式得到較多的實驗事實支持。