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此前，對于帕金森的基礎性研究已經發現，α-synuclein（α-突觸核蛋白，αS）是一種與帕金森癥發生密切相關的蛋白質。當該蛋白在神經細胞內錯誤折疊會形成路易小體，積累過剩容易損傷神經細胞。 這次，來自于英國、西班牙、意大利的研究團隊發現，當α-synuclein功能紊亂后，會構成寡聚體（Oligomer，路易小體的主要成分），損傷腦細胞。 毒性蛋白破壞細胞膜完整性 研究團隊使用固態核磁共振波譜分析寡聚體的結構特征，并探究這些特征對聚合物與細胞互作的影響。 他們以提取自小鼠大腦、腦瘤患者的腦細胞為材料，開發了一種能夠讓不穩定的聚合物維持長時間穩態的方法，從而在前所未有的細節水平上研究它們。 結果顯示，寡聚體一旦形成，會快速進入腦細胞內降解，否則會形成長鏈狀纖維。而且，寡聚體包含兩個重要的結構：一個負責黏附于腦細胞表面；另一個負責穿透細胞膜，擾亂細胞功能。 文章作者、倫敦帝國理工學院生命科學系的Alfonso D......閱讀全文
此前，對于帕金森的基礎性研究已經發現，α-synuclein（α-突觸核蛋白，αS）是一種與帕金森癥發生密切相關的蛋白質。當該蛋白在神經細胞內錯誤折疊會形成路易小體，積累過剩容易損傷神經細胞。 這次，來自于英國、西班牙、意大利的研究團隊發現，當α-synuclein功能紊亂后，會構成寡聚體（O
Jody Mason博士在美國JBC上發表文章，驗證了構建抗α-Syn聚集肽抑制劑的方法，而且為潛在的藥物候選分子提供了一種很有前途的肽序列。梅森博士評論道：“使用CEM公司的Liberty Blue做多肽合成實驗，它能夠快速合成研究所需的多肽，節省了我們大量的成本和時間，我們也愿意嘗試更多的研究，
近年來，隨著“生命科學阿波羅計劃”—人類基因組計劃的提前完成，蛋白質研究進入了一個新的高潮迭起的時代。瑞士科學家K.Wüthrich由于用二維NMR測定蛋白質在溶液中的三維結構的貢獻，美國科學家J.B.Fenn和日本科學家K. Tanaka由于在用質譜鑒定和分析蛋白質結構方面的貢獻，而共
來自國家自然科學基金委員會的消息，8月17日國家自然科學基金委員會公布了2016年國家自然科學基金申請項目評審結果，其中面上項目16934項、重點項目612項、創新研究群體項目38項、優秀青年科學基金項目400項、青年科學基金項目16112項、地區科學基金項目2872項、海外及港澳學者合作研究基