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胰蛋白酶的作用是使細胞間的蛋白質水解從而使細胞離散。不同的組織或者細胞對胰酶的作用反應不一樣。胰酶分散細胞的活性還與其濃度、溫度和作用時間有關,在 pH 為 8.0 、溫度為 37℃ 時,胰酶溶液的作用能力最強。使用胰酶時,應把握好濃度、溫度和時間,以免消化過度造成細胞損傷。因 Ca2+ 、 Mg2+ 和血清、蛋白質可降低胰酶的活性,所以配制胰酶溶液時應選用不含 Ca2+ 、 Mg2+ 的 BSS ,如: D-Hanks 液。終止消化時,可用含有血清培養液或者胰酶抑制劑終止胰酶對細胞的作用。......閱讀全文
胰蛋白酶的作用是使細胞間的蛋白質水解從而使細胞離散。不同的組織或者細胞對胰酶的作用反應不一樣。胰酶分散細胞的活性還與其濃度、溫度和作用時間有關,在 pH 為 8.0 、溫度為 37℃ 時,胰酶溶液的作用能力最強。使用胰酶時,應把握好濃度、溫度和時間,以免消化過度造成細胞損傷。因 Ca2+ 、 Mg2
實驗材料胰蛋白酶試劑、試劑盒磷酸鉀N'-苯甲酰-L-精氨酰對硝基苯胺儀器、耗材分光光度計實驗步驟實驗所需「試劑」具體見「其他」25℃，在 405 nm 測定吸光值，ε405＝9620 l/（mol·cm）。注意事項其他試劑：0.3 mol/L 磷酸鉀，pH 8.020 mool/L N
基本方案 實驗方法原理 實驗材料
血清胰蛋白酶雖然胰液中含有大量的胰蛋白酶，正常時卻很少進入血循環，健康人血清中存在的主要為游離胰蛋白酶原～1，沒有游離的胰蛋白酶。 急性胰腺炎時，血清胰蛋白酶和淀粉酶平行升高，其峰值可達參考值上限的2～400倍，兩種胰蛋白酶的分布和急性胰腺炎的類型及嚴重程度有關。輕型者80%～99%為游離胰蛋
實驗概要本實驗介紹了豬胰蛋白酶制備的原理及操作步驟等。實驗原理胰蛋白酶是以無活性的酶原形式存在于動物胰臟中，在Ca2 的存在下，被腸激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活，從肽鏈N端賴氨酸和異亮氨酸殘基之間的肽鍵斷開，失去一段六肽，分子構象發生一定改變后轉變為有活性的胰蛋白酶。胰蛋白酶原的分子量約為2400
［原理］胰蛋白酶與另外兩種蛋白水解酶：糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶）和彈性蛋白酶同時存在于胰臟中。由于胰蛋白酶、糜蛋白酶和彈性蛋白酶的酶蛋白分子在結構上及其它很多性質上的相似之處，往往在一般的制備過程中很難將它們彼此徹底分開，傳統的分離、純化技術難以達到十分滿意的結果，但采用親和層析技術，大大提高了分離純
血清胰蛋白酶是關于醫學檢驗職稱的生化檢驗知識，醫學|教育網搜集整理了相關內容與考生分享，希望給予大家幫助！血清胰蛋白酶雖然胰液中含有大量的胰蛋白酶，正常時卻很少進入血循環，健康人血清中存在的主要為游離胰蛋白酶原～1，沒有游離的胰蛋白酶。急性胰腺炎時，血清胰蛋白酶和淀粉酶平行升高，其峰值可達參考值上限
實驗方法原理 實驗材料 胰蛋白酶試劑、試劑盒 磷酸鉀N'-苯甲酰-L-精氨酰對硝基苯胺儀器、耗材 分光光度計實驗步驟 實驗所需「試劑」具體見「其他」25℃，在 405 nm 測定吸光值，ε405＝9620 l/（mol·cm）。注意事項 其他 試劑：0.3 mol/L 磷酸鉀，pH 8.02
實驗原理胰蛋白酶是以無活性的酶原形式存在于動物胰臟中，在Ca2+的存在下，被腸激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活，從肽鏈N端賴氨酸和異亮氨酸殘基之間的肽鍵斷開，失去一段六肽，分子構象發生一定改變后轉變為有活性的胰蛋白酶。胰蛋白酶原的分子量約為24000，其等電點約為pH8.9，胰蛋白酶的分子量與其酶原接
問：請問哪位仁兄能告知一下EDTA-胰蛋白酶的配制。急用！多謝！答：1、胰酶是0.25%,這是質量體積比，就是說0.25g胰酶溶于100ml PBS,注意，盡量不要用水來溶，因為要保持滲透壓。2、EDTA的工作液溶度是0.02%－0.1%，根據細胞消化的難易程度自己調整。EDTA并不是必須的，容易消