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    生化細胞所揭示亨廷頓結合蛋白HYPB/SET2自抑制分子機理

    2014年1月9日,國際學術期刊 Structure(Cell Press) 在線發表了中國科學院上海生命科學研究院生物化學與細胞生物學研究所胡紅雨研究組的研究論文 Autoinhibitory Structure of the WW Domain of HYPB/SETD2 Regulates Its Interaction with the Proline-Rich Region of Huntingtin。該論文解析了亨廷頓結合蛋白HYPB分子內部的WW結構域與多聚脯氨酸肽段所形成的自抑制結構,揭示了亨廷頓蛋白Huntingtin與HYPB相互作用的分子內調控機制。 亨廷頓舞蹈癥(Huntington’s disease)是一種典型的的神經退行性疾病,其主要病理特征是Huntingtin蛋白的多聚谷氨酰胺延伸突變引起神經細胞的退行性死亡,患者表現為運動、語言、智力方面的障礙。胡紅雨課題組以前的工作......閱讀全文

    擴展蛋白的結構

      其氨基末端為約 2 2個氨基酸編碼的信號肽,進入分泌途徑后被剪切, 使擴張蛋白成為成熟肽 。該蛋白碳末端假定的結合 區域 ( 約10kDa ) 含有一系列保守的色氨酸殘基 ( w) , 這些色氨酸殘基有一定的間隔,很像纖維酶 的纖維素結合區域。中間區域 ( 1 5 k Da ) 被認為是重要的催

    α-角蛋白的結構

      α-角蛋白主要是由α-螺旋構象的多肽鏈構成的,并與角蛋白的長向平行,即其氨基酸序列分為富含α螺旋的中央棒狀區和兩側的非螺旋區域。其立體構造是α-螺旋的典型實例,幾何表示為:兩股右手α-螺旋向左纏繞,擰成一根稱為原纖維的結構,直徑為2nm,這就是aa組合的超二級結構。原纖維再排列成“9+2”的電纜

    糖蛋白的結構

      糖蛋白中的糖鏈變化較大,含有豐富的結構信息。寡糖鏈往往是受體、酶類的識別位點。  1、 N-糖苷鍵型(N-連接)  N-糖苷鍵型主要有三類寡糖鏈:  ① 高甘露糖型,由GlcNAc和甘露糖組成;  ② 復合型:除了GlcNAc和甘露糖外、還有果糖、半乳糖、唾液酸;  ③ 雜合型,包含①和②的特征

    關于骨橋蛋白的蛋白結構的介紹

      OPN作為帶負電的非膠原性骨基質糖蛋白,廣泛的分布于多種組織和細胞中,其相對分子質量約為44 kDa,約含300 個氨基酸殘基,其中天冬氨酸、絲氨酸和谷氨酸殘基占有很高的比例,約占總氨基酸量的一半。骨橋蛋白多肽鏈的二級結構中包括8個α螺旋和6個β折疊結構,高度保守的RGD基元兩端各有一個β折疊結

    簡述黏蛋白的蛋白質結構

      成熟黏蛋白是由兩個不同的區域:  氨基和羧基末端區域被輕度糖基化,且富含半胱氨酸。半胱氨酸殘基參與建立二硫內和黏蛋白單體之間的聯系。  的10?80殘基序列的多個串聯重復序列,其中多達一半的形成的大的中央區域的氨基酸是絲氨酸或蘇氨酸。這個區域被與數百飽和O-連接的寡糖。N-連接寡糖中也發現對粘蛋

    簡述脂蛋白的結構

      脂蛋白中的蛋白部分稱為載脂蛋白(Apo)。載脂蛋白在脂蛋白代謝中具有重要的生理功能。Apo是用ABC命名法,當前已經發現很多種類,一般分為5~7類,主要測定其ApoAI,ApoB兩種。   ApoAI主要由肝臟合成,小腸也可合成,它是高密度脂蛋白膽固醇(HDL-CHOL)的主要結構蛋白,占HD

    瘦蛋白的結構特點

    瘦蛋白(leptin; OB protein)又稱OB蛋白。系肥胖基因(obese gene)在脂肪細胞內的表達產物。分子量16 000,含167個氨基酸殘基的單鏈蛋白質分子、具有高度親水性,在N端含有分泌信號肽。

    肌動蛋白的結構

    肌動蛋白的氨基酸序列是最高度保守的蛋白質之一,因為它在進化過程中幾乎沒有變化,在藻類和人類等不同物種中的差異不超過20%。因此,它被認為具有優化的結構。它有兩個顯著特征:它是一種緩慢水解ATP的酶,ATP是生物過程的“通用能量貨幣”。然而,需要ATP以保持其結構完整性。其高效的結構是由幾乎xxx的折

    載脂蛋白基因結構

      載脂蛋白基因的分離是通過用相應的cDNA作為探針篩選基因文庫而完成的。比較基因的核苷酸序列與cDNA的核苷酸序列得以鑒定基因的內含子與外顯子數目以及它們的分界線。大部分真核細胞的基因含有內含子,內含子不編碼氨基酸,但有些內含子參與基因表達的調控。外顯子通常占據基因內的三個區域:第一個區域不編碼氨

    微管蛋白的結構特點

    tubulin組成微管的蛋白質稱為微管蛋白。微管蛋白是球形分子,有兩種類型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin),這兩種微管蛋白約占微管蛋白總量的80%~95%,具有相似的三維結構,能夠緊密地結合成二聚體,作為微管組裝的亞基。α亞基由450個氨基酸組成,β亞基是由455

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