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氨肽酶的結構許多氨肽酶是鋅金屬酶類，鋅離子與底物的配基有關。多數微生物氨肽酶是單鏈多肽，其他的含有2、4或6個亞基。一些氨肽酶和羧肽酶含有糖，但都不含脂蛋白。X射線結晶方法揭示了牛晶狀體LAP的三維結構，表明它是一種在活性部位含有2個鋅離子的金屬酶，而哺乳動物間LAP具有結構相似性，不過也發現牛晶狀體LAP和惡臭假單胞菌氨肽酶(ppLAP)之間及其相似，尤其是大腸桿菌和釀酒酵母LAP與牛晶狀體LAP有顯著的氨基酸序列同源性。釀酒酵母氨肽酶1(Ape1)是一種貨物蛋白，在液泡中成熟形式為Ape1 (mApe1)，以四面體十二聚合物形式存在。羧肽酶的結構對于羧肽酶結構的認識，人們較為熟悉的是CPA和CPB的三維晶體構型。X射線掃描結果表明，牛CPA與CPB的結構十分相似。CPA存在于哺乳動物胰臟中，分子質量34.6 kD，每個酶分子含有1個Zn離子作為輔基，酶蛋白是單一的多肽鏈，約有300個氨基酸殘基。牛CPB分子也含有1個Zn離子......閱讀全文
氨肽酶的結構許多氨肽酶是鋅金屬酶類，鋅離子與底物的配基有關。多數微生物氨肽酶是單鏈多肽，其他的含有2、4或6個亞基。一些氨肽酶和羧肽酶含有糖，但都不含脂蛋白。X射線結晶方法揭示了牛晶狀體LAP的三維結構，表明它是一種在活性部位含有2個鋅離子的金屬酶，而哺乳動物間LAP具有結構相似性，不過也發現牛晶狀
反應特性所有的外肽酶作用的底物N-末端必須有1個游離的氨基，或者C-末端必須有1個游離的羧基，或者兩種結構都需要，而且，外肽酶從肽鏈末端水解1個肽鍵時，釋放的殘基不會多于3個。多肽末端的特定氨基酸、與肽鍵相鄰的氨基酸殘基的性質、多肽鏈的結構和長度共同決定外肽酶的活性。大多數氨肽酶的最適pH值在中性范
酶學委員會 (E. C.)列出了72種不同的外肽酶(http://www.expasy.ch/enzymes)。外肽酶只是在靠近多鏈的一側末端起作用，在游離N端起作用的酶釋放出單個的氨基酸殘基、二肽或三肽（即分別為氨肽酶、二肽基肽酶和三肽基肽酶）；在游離C末端起作用的酶釋放出單個的氨基酸殘基（羧肽酶
電動土壤相對密度儀JDM-1型 結構： 本儀器主要由機身、控制面板、傳動機構、量筒、振動錘等零部件組成。金屬容器 250ml,內徑5cm,高12.7cm,防護筒 ；錘 錘質量1.25Kg,落高15cm,錘直徑5cm、32次/min ；振動錘 各155次/min ；定時范圍 0-15min
肽酶是能分解蛋白短肽的酶類總稱，大多存在于微生物細胞內，在發酵過程中當細胞自溶后，便釋放肽酶水解肽類形成氨基酸，作為風味前體。他們是所有生物存活所必需的一種酶，而且在所有蛋白質的編碼中，編碼肽酶的基因占了2%。根據催化類型可將肽酶大致分成六類：絲氨酸型、蘇氨酸型、半胱氨酸型、天冬氨酸型、谷氨酸型和金
轉肽酶（sortase）功能：在蛋白質生物合成過程中肽鍵的形成具有必須的作用。轉肽酶識別特異多肽,催化不同的轉肽反應。 在體內分布很廣，如腎、肝、胰等臟器均有些酶。但血清中GGT主要來自肝臟，具有較強的特異性。所以當肝膽系統病變的時候，GGT活性升高，臨床上測定此酶活性來協助診斷肝膽疾病。
氨肽酶作為一種蛋白酶，廣泛存在于不同物種的生物體中，包括哺乳動物、植物、微生物等。在動物體內，日本學者 Akihiro okitani 首次從兔子的骨骼肌中分離出一種具有氨肽酶活性的蛋白水解酶，并命名為“BANA hydrolase H”。在此之前，我國學者梅傳生等首次報道了一種植物來源的氨肽酶，并
用于脫除蛋白水解液的苦味當蛋白質大分子酶解時，肽鏈中含有的疏水性氨基酸暴露出來，接觸味蕾，產生苦味。因此，用蛋白酶水解后的蛋白質水解液通常都呈現苦味。研究發現，疏水性氨基酸對苦味的形成是必須的，且這些疏水性氨基酸一般都位于肽鏈末端；如在肽鏈中殘留一定量的脯氨酸其苦味明顯增強。蛋白酶解液的脫苦方法的研
羧肽酶A能水解蛋白質和多肽底物C端芳香族或中性脂肪族氨基酸殘基，釋放除脯氨酸、羥脯氨酸、精氨酸和賴氨酸之外的所有C末端氨基酸，更易于水解具有芳香族側鏈和大脂肪側鏈的羧基端氨基酸。比如酪氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸等。 羧肽酶A（carboxypeptidase A）,CPA， 因其底物的首位字“A”而得名
肽酶通常被俗稱為蛋白酶和蛋白水解酶。 肽酶是一種能夠水解肽鏈的酶。他們是所有生物存活所必需的一種酶，而且在所有蛋白質的編碼中，編碼肽酶的基因占了2％。在對500個人的肽酶的調查中發現，有14％的的肽酶可以作為藥物的靶點（Southan，2001）。肽酶在許多生物過程中扮演重要的角色，包括消化食物蛋