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按蛋白酶作用的最適 pH 可以分為 pH2.5-5.0 的酸性蛋白酶、pH9.5-10.5 的堿性蛋白酶、pH7-8 的中性蛋白酶。根據蛋白酶的活性中心和最適反應 pH 可以分為絲氨酸蛋白酶、巰基蛋白酶、金屬蛋白酶和活性中心有兩個羧基的酸性蛋白酶。......閱讀全文
按蛋白酶作用的最適 pH 可以分為 pH2.5-5.0 的酸性蛋白酶、pH9.5-10.5 的堿性蛋白酶、pH7-8 的中性蛋白酶。根據蛋白酶的活性中心和最適反應 pH 可以分為絲氨酸蛋白酶、巰基蛋白酶、金屬蛋白酶和活性中心有兩個羧基的酸性蛋白酶。
按酶的來源可以分為動物蛋白酶、植物蛋白酶、微生物蛋白酶。
按蛋白酶水解蛋白質的方式可分為以下幾種。(1)切開蛋白質分子內部肽鍵,生成相對分子質量較小的多肽類,這類酶一般叫內肽酶;(2)切開蛋白質或多肽分子氨基或羧基末端的肽鍵,而游離出氨基酸,這類酶叫外肽酶。作用于氨基末端的稱為氨肽酶,作用于羧基末端的稱為羧肽酶;(3)水解蛋白質或多肽的脂鍵;(4)水解蛋白
胰蛋白酶的作用是使細胞間的蛋白質水解從而使細胞離散。不同的組織或者細胞對胰酶的作用反應不一樣。胰酶分散細胞的活性還與其濃度、溫度和作用時間有關,在 pH 為 8.0 、溫度為 37℃ 時,胰酶溶液的作用能力最強。使用胰酶時,應把握好濃度、溫度和時間,以免消化過度造成細胞損傷。因 Ca2+ 、 Mg2
蛋白酶是水解蛋白質肽鏈的一類酶的總稱。按其降解多肽的方式分成內肽酶和端肽酶兩類。前者可把大分子量的多肽鏈從中間切斷,形成分子量較小的朊和胨;后者又可分為羧肽酶和氨肽酶,它們分別從多肽的游離羧基末端或游離氨基末端逐一將肽鏈水解生成氨基酸。
蛋白酶廣泛存在于動物內臟、植物莖葉、果實和微生物中。微生物蛋白酶,主要由霉菌、細菌,其次由酵母、放線菌生產。
蛋白酶離心機分類方法有多種。1、按容量可分：蛋白酶微量離心機和蛋白酶大容量離心機。2、按分離規模可分：小型蛋白酶離心機和大型蛋白酶離心機。3、按分離目的可分：蛋白酶化驗室離心機和蛋白酶工業離心機。4、按結構可分：臺式蛋白酶離心機和落地式蛋白酶離心機。5、按速度可分：蛋白酶低速離心機和蛋白酶高速離心機
蛋白酶離心機分類方法有多種。1、按容量可分：蛋白酶微量離心機和蛋白酶大容量離心機。2、按分離規模可分：小型蛋白酶離心機和大型蛋白酶離心機。3、按分離目的可分：蛋白酶化驗室離心機和蛋白酶工業離心機。4、按結構可分：臺式蛋白酶離心機和落地式蛋白酶離心機。5、按速度可分：蛋白酶低速離心機和蛋白酶高速離心機
用 SUPHEPA 測定 用 GLUPHEPA 測定 實驗方法原理
實驗方法原理 實驗材料 α-胰凝乳蛋白酶試劑、試劑盒 三甲醇胺-NaOH三甲醇胺-NaOHN-琥珀酰-L-苯丙氨酰對硝基苯胺儀器、耗材 分光光度計實驗步驟 實驗所需「試劑」具體見「其他」在 25℃。測定 405 nm 吸光值增加，對硝基苯胺的吸收系數為 ε405＝10.2×103 l（mol · c