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在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物后，即使在增加底物濃度，中間產物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。 還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應速度就大。 在實際測定中，即使酶濃度足夠高，隨底物濃度的升高，酶促反應速度并沒有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高濃度底物降低了水的有效濃度，降低了分子擴散性，從而降低了酶促反應速度。過量的底物聚集在酶分子上，生成無活性的中間產物，不能釋放出酶分子，從而也會降低反應速度。......閱讀全文
在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物后，即使在增加底物濃度，中間產物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。 還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度
從米門公式和酶濃度與酶促反應速度的關系圖解可以看出[1]：酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化的速度越快。但事實上，當酶濃度很高時，并不保持這種關系，曲線逐漸趨向平緩。根據分析，這可能是高濃度的底物夾帶有許多的抑制劑所致。
實驗原理酶促反應速度與底物濃度的關系可用米氏方程來表示：式中，v──反應初速度（微摩爾濃度變化/min）；V──最大反應速度（微摩爾濃度變化/min）；［S］──底物濃度（mol/L）；Km──米氏常數（mol/L）。這個方程表明當已知Km及V時，酶反應速度與底物濃度之間的定量關系。Km值等于酶促反
各種酶在最適溫度范圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度范圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。如，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨
酶在最適pH范圍內表現出活性，大于或小于最適pH，都會降低酶活性。主要表現在兩個方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態，從而影響酶和底物的結合；②過高或過低的pH都會影響酶的穩定性，進而使酶遭受不可逆破壞。人體中的大部分酶所處環境的pH值越接近7，催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在pH值為
能激活酶的物質稱為酶的激活劑。激活劑種類很多，有 ①無機陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等； ②無機陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等； ③有機化合物，如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當的激活劑存在時，才表現出催化活性或強化其催化活
能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物堿、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。 對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構類似的物質爭先與酶的活
二硝基水楊酸法 ? ? ? ? ? ? 實驗方法原理 根據Michaelis-Menten 方程: ? ? 可以得到Lineweaver-Burk 雙倒數值線方程: ? ? 在
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底物濃度對催化反應速度的影響及米氏常數Km 和最大 反應速度Vmax的測定實驗實驗方法原理 根據Michaelis-Menten 方程:?可以得到Lineweaver-Burk 雙倒數值線方程:?在 1/ V 縱軸上的截距是1/ Vma x , 在1/ [ S ] 橫軸上的截距是- 1/ Km 。?