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HSP在生物界中的一個重要特點是它們在進化過程中的高度保守性。例如。從大腸桿菌、酵母、果蠅和人體分離的分子量為70kD的HSP，如果對它們進行全氨基酸序列分析，就可發現它們具有80%以上的相似性。HSP在進化過程中的高度保守性，說明它們具有普遍存在的重要生理功能。然而在這方面的研究，迄今還很不充分。......閱讀全文
HSP在生物界中的一個重要特點是它們在進化過程中的高度保守性。例如。從大腸桿菌、酵母、果蠅和人體分離的分子量為70kD的HSP，如果對它們進行全氨基酸序列分析，就可發現它們具有80%以上的相似性。HSP在進化過程中的高度保守性，說明它們具有普遍存在的重要生理功能。然而在這方面的研究，迄今還很不充
小分子熱休克蛋白分子量為12-34KD，它的分布極為廣泛，從細菌到人的基因組里都有小分子熱休克蛋白的基因。 與其他大分子的熱休克蛋白不同的是，小分子熱休克蛋白似乎對于細胞的功能并不是必不可少的。但是，小分子熱休克蛋白具有多種功能，包括賦予細胞以耐熱性以抵抗高溫，作為分子伴侶以防止蛋白聚集，對抗
熱休克蛋白是指細胞在應激原特別是環境高溫誘導下所生成的一組蛋白質。 HSP首先是在果蠅體內發現的。果蠅幼蟲唾液腺的多線染色體比一般染色體粗1～2千倍，故有利于在光學顯微鏡下進行觀察研究。1962年有人發現，將果蠅的培養溫度從25℃提高到30℃（熱休克環境溫度升高），30分鐘后就可在多絲染色體上
HSP可提高細胞的應激能力，特別是耐熱能力。預先給生物以非致死性的熱刺激，可以加強生物對第二次熱刺激的抵抗力，提高生物對致死性熱刺激的存活率，這種現象稱為熱耐受。對此現象的分子機制仍不太清楚，但許多研究均發現了HSP的生成量與熱耐受呈正相關。 HSP還可調節Na+-K+-ATP酶的活性。某些細
熱休克蛋白 Heat Shock Proteins (HSPs)是在從細菌到哺乳動物中廣泛存在一類熱應激蛋白質。當有機體暴露于高溫的時候，就會由熱激發合成此種蛋白，來保護有機體自身。許多熱休克蛋白具有分子伴侶活性。按照蛋白的大小，熱休克蛋白共分為五類，分別為HSP110、HSP90、HSP70、
許多小分子熱休克蛋白基因一般并不表達，顯著表達小分子熱休克蛋白一般是細胞受到外部刺激的時候，比如高溫刺激。現已發現，除了熱刺激之外還有許多物理、化學刺激可以激活小分子熱休克蛋白的表達，例如紫外線、射線、機械損傷、酸、氧化劑等等。可見，小分子熱休克蛋白是抵御外界不良刺激的重要物質。當將生物的整體、
總的來說，HSP的誘導和調節的機制迄今還不清楚，只有一些推測。 應激原誘導HSP生成的速度很快。將果蠅從25℃移至37℃環境，只要20分鐘，就可以檢出HSP，因而有人推想高溫是通過某種已經存在的調節因子作用于基因并從而使轉錄加強的。實驗證明，用熱休克細胞的胞漿提取物可以誘導果蠅幼蟲唾液腺細胞核
細胞凋亡是生物發育過程中或在正常生理狀態下清除衰老及受損細胞的一種普遍現象。細胞凋亡的發生受胞外或胞內的多種刺激源所誘導，其中熱休克蛋白（熱激蛋白）是細胞凋亡的調控因子之一。細胞是通過調節自身的防御系統來適應環境脅迫，并且根據脅迫程度的強弱，利用自身遺傳機制或調控自身狀態抵抗脅迫，或主動誘發細胞
細胞凋亡是生物發育過程中或在正常生理狀態下清除衰老及受損細胞的一種普遍現象。細胞凋亡的發生受胞外或胞內的多種刺激源所誘導，其中熱休克蛋白（熱激蛋白）是細胞凋亡的調控因子之一。細胞是通過調節自身的防御系統來適應環境脅迫，并且根據脅迫程度的強弱，利用自身遺傳機制或調控自身狀態抵抗脅迫，或