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根據結合輔酶的不同，微生物體一般包含兩種乳酸脫氫酶，NAD-依賴型乳酸脫氫酶（NAD-dependent lactate dehydrogenases，nLDHs）和NAD-非依賴型乳酸脫氫酶（NAD-independent lactate dehydrogenases，iLDHs）兩大類。NAD-非依賴型乳酸脫氫酶，也被稱作呼吸鏈乳酸脫氫酶，在微生物體內通常被認為是負責乳酸氧化的酶類。它們編碼的基因與乳酸利用相關的乳酸透性酶和調節蛋白編碼的基因較近。相較于NAD-非依賴型乳酸脫氫酶，NAD-依賴型乳酸脫氫酶分布范圍更廣泛，在人體、動物以及微生物中都普遍存在。在微生物中，NAD-依賴型乳酸脫氫酶存在于其細胞質中，體外實驗證實：NAD-依賴型乳酸脫氫酶能夠以NADH為輔因子催化丙酮酸還原生成乳酸，并且氧化NADH為NAD+，同時該酶在特定的條件下可以催化逆反應的進行，但是活力非常弱，不容易檢測。一般說來，與NAD-依賴型乳酸脫氫酶......閱讀全文
根據結合輔酶的不同，微生物體一般包含兩種乳酸脫氫酶，NAD-依賴型乳酸脫氫酶（NAD-dependent lactate dehydrogenases，nLDHs）和NAD-非依賴型乳酸脫氫酶（NAD-independent lactate dehydrogenases，iLDHs）兩大類。NAD-
乳酸脫氫酶(LD)測定：乳酸脫氫酶是一種糖酵解酶。乳酸脫氫酶存在于機體所有組織細胞的胞質內，其中以腎臟含量較高。乳酸脫氫酶是能催化乳酸脫氫生成丙酮酸的酶，幾乎存在于所有組織中。同功酶有五種形式，即LDH－1（H4）、LDH-2（H3M）、LDH－3（H2M2）、LDH-4（HM3）及LDH-5（
乳酸脫氫酶（LD或LDH）是一種糖酵解酶，主要作用是催化乳酸氧化為丙酮酸，將氫轉移給NAD成為NADH。乳酸脫氫酶廣泛存在于人體各組織中，最多見于心肌、骨骼肌和紅細胞。 乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H
淚液乳酸脫氫酶介紹： 淚液中的LDH(EC1.1.1.27)和MDH(EC1.1.1.37)主要來自眼角膜上皮。它們在淚液中的濃度約為血清中該酶濃度的20倍。淚LDH主要含M亞基，以LDH5和LDH4含量最高。淚液MDH同工酶，用醋纖膜電泳，可分離出MDHs和MDHm，健康人淚液以MDHs為主。淚
乳酸脫氫酶有5種同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用電泳法進行分離。人體心肌、腎、紅細胞以LDH1和LDH2為最多。肝和橫紋肌則以LDH4和LDH5為主。脾、胰、甲狀腺、腎上腺中LDH3較多。乳酸脫氫酶同工酶是觀察心肌疾病、肝膽疾病等的指標之一。
（1）參考值；漏出液LD：接近血清。滲出液LD＞200U/L，積液LD/血清LD比值大于0.6。 （2）臨床意義：①LD活性增高見于化膿性積液、惡性積液、結核性積液等。化膿性積液LD活性增高最明顯，且LD增高程度與感染程度呈正相關；其次為惡性積液；結核性積液LD略為增高。②如果積液LD/血清L
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H和M兩種亞基組成，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H和M兩種亞基組成，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心
乳酸脫氫酶催化乳酸氧化為丙酮酸為可逆反應，正反兩個方向的反應均能測定。但逆反應測得的乳酸脫氫酶活性比正反應高得多，所以采用不同的測定方法得出的結果也會不同。
乳酸脫氫酶催化乳酸氧化為丙酮酸為可逆反應，正反兩個方向的反應均能測定。但逆反應測得的乳酸脫氫酶活性比正反應高得多，所以采用不同的測定方法得出的結果也會不同。