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氨肽酶作為一種蛋白酶，廣泛存在于不同物種的生物體中，包括哺乳動物、植物、微生物等。在動物體內，日本學者 Akihiro okitani 首次從兔子的骨骼肌中分離出一種具有氨肽酶活性的蛋白水解酶，并命名為“BANA hydrolase H”。在此之前，我國學者梅傳生等首次報道了一種植物來源的氨肽酶，并對該酶在水稻葉片衰老過程中的變化進行了研究。隨著人們對氨肽酶研究的深入，越來越多的動植物來源的氨肽酶陸續被報道。由于動植物體內成分復雜、氨肽酶含量較低，導致提取成本較高。隨著酶制劑行業的快速發展，為滿足市場需求，利用微生物發酵法生產酶已成為當今的主流趨勢和研究熱點。1935 年，Johnson 等在對寄生曲霉所產的酶進行分析時首次在微生物中發現了氨肽酶。報道的產氨肽酶的微生物種類繁多，主要分為兩大類：一類是真核微生物，包括毛霉屬、青霉屬、曲霉屬、酵母科等；另一類是原核微生物，包括假單胞菌屬、乳酸桿菌屬、芽孢桿菌屬、放線菌等 。......閱讀全文
氨肽酶作為一種蛋白酶，廣泛存在于不同物種的生物體中，包括哺乳動物、植物、微生物等。在動物體內，日本學者 Akihiro okitani 首次從兔子的骨骼肌中分離出一種具有氨肽酶活性的蛋白水解酶，并命名為“BANA hydrolase H”。在此之前，我國學者梅傳生等首次報道了一種植物來源的氨肽酶，并
用于脫除蛋白水解液的苦味當蛋白質大分子酶解時，肽鏈中含有的疏水性氨基酸暴露出來，接觸味蕾，產生苦味。因此，用蛋白酶水解后的蛋白質水解液通常都呈現苦味。研究發現，疏水性氨基酸對苦味的形成是必須的，且這些疏水性氨基酸一般都位于肽鏈末端；如在肽鏈中殘留一定量的脯氨酸其苦味明顯增強。蛋白酶解液的脫苦方法的研
氨肽酶(Aminopeptidases，簡稱 APs，EC 3.4.11)是一類能從蛋白質和多肽 N 端選擇性切除氨基酸殘基產生游離氨基酸的外切蛋白酶。蛋白酶按照作用位點的不同可以分為兩大類：內切蛋白酶（Endopeptidases）和外切蛋白酶（Exopeptidases），其中外切蛋白酶又可分為
氨肽酶種類繁多，將氨肽酶按照不同特性進行分類對人們認識和了解氨肽酶有著很大的幫助。關于氨肽酶的分類方式有許多種，如按底物特異性、按在細胞中所處的位置、按催化特性、按最適 pH 等進行分類，下面介紹主要的三種分類方式?[1]??：(1) 根據氨肽酶底物特異性的不同將氨肽酶分為兩大類：一類是具有嚴格的底
實驗材料酶樣品試劑、試劑盒Tris-HCl氯化鎂亮氨酸亮氨酰儀器、耗材分光光度計實驗步驟實驗所需「試劑」具體見「其他」1. 加樣2. 計算25℃ 時，于 238 nm 處吸收值降低。空白對照用 0.8 ml 0.0625 mol/L 亮氨酸代替亮氨酰，并且忽略實驗混合物中的水量。于 238 nm（a
基本方案 ? ? ? ? ? ? 實驗方法原理 實驗材料 酶樣品
實驗方法原理 實驗材料 酶樣品試劑、試劑盒 Tris-HCl氯化鎂亮氨酸亮氨酰儀器、耗材 分光光度計實驗步驟 實驗所需「試劑」具體見「其他」1. 加樣2. 計算25℃ 時，于 238 nm 處吸收值降低。空白對照用 0.8 ml 0.0625 mol/L 亮氨酸代替亮氨酰，并且忽略實驗混合物中的水量
中文名稱表抑氨肽酶肽英文名稱epiamastatin定 義一種肽分子，具有氨酰肽酶抑制劑和金屬蛋白酶抑制劑的作用。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），酶（二級學科）
細胞表面酶屬于肽鏈端解酶和脂酶，它們的作用比肽鏈內切酶強，與免疫功能、炎癥反應、腫瘤發生、病毒感染等有密切關系。在哺乳動物細胞表面有氨肽酶A、氨肽酶B、磷酸化酶及脂酶等，它可水解含有N-末端精氨酸或賴氨酸。抑氨肽酶A素、抑氨肽酶B素、堿性磷酸化酶抑制劑及抑脂酶素屬于氨肽酶抑制劑，這些酶抑制劑都與免疫
中文名稱甲硫氨酸特異性氨肽酶英文名稱methionine-specific aminopeptidase定 義編號：EC 3.4.11.18。催化從蛋白質鏈剪切氨基末端甲硫氨酸的酶。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），酶（二級學科）