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沉淀和變性（1）沉淀：沉淀是指蛋白質從溶液中析出的現象蛋白質在溶液中存在的穩定因素：表面電荷、水合膜蛋白質沉淀法：鹽析法、有機化合物法、金屬離子蛋白質分離法：分子量不同：分子篩表面電荷不同：層析法（2）變性：指在外界理化因素的影響下，蛋白質的次級鍵被打斷，而肽鍵未斷，蛋白質的空間結構遭到破壞，而一級結構未改變導致蛋白質的理化性質和生物學功能改變理化性質改變 1不對稱性增加，粘稠度增加2易同化學試劑起反應3易被蛋白酶水解4功能減弱或喪失5往往會沉淀：蛋白質變性后往往會沉淀，但沉淀的蛋白質不一定變性。沉淀但不變性的方法：鹽析......閱讀全文
鹽析(saltingout)是指在蛋白質水溶液中加入中性鹽，隨著鹽濃度增大而使蛋白質沉淀出來的現象。中性鹽是強電解質，溶解度又大，在蛋白質溶液中，一方面與蛋白質爭奪水分子，破壞蛋白質膠體顆粒表面的水膜;另一方面又大量中和蛋白質顆粒上的電荷，從而使水中蛋白質顆粒積聚而沉淀析出。常用的中性鹽有硫酸銨、&
鹽析是指向蛋白質溶液中加入高濃度的中性鹽，以破壞蛋白質的膠體穩定性，使蛋白質的溶解度降低而從溶液中沉淀析出的過程。改變鹽的濃度與溶液的PH值，便可將混合液中的蛋白質逐個鹽析分開，這種分離蛋白質的操作稱為分段鹽析
鹽析鹽溶的原理 從表面的現象看來，『鹽溶』是加鹽使蛋白質融入水中，『鹽析』是加鹽使蛋白質沉淀出來。兩者所加的鹽類不同，其作用機制也毫無關系。但這兩者是最簡單的蛋白質分離方法，不但經濟而且方便，可以應用在很多實驗。 與鹽溶剛好相反，在蛋白質溶液中加入硫酸銨，會使得蛋白質的溶解度下降，因而沉淀
在蛋白質溶液中加入大量的中性鹽以破壞蛋白質的膠體穩定性而使其析出，這種方法稱為鹽析。常用的中性鹽有硫酸銨、硫酸鈉、氯化鈉等。各種蛋白質鹽析時所需的鹽濃度及pH不同，故可用于對混和蛋白質組分的分離。例如用半飽和的硫酸銨來沉淀出血清中的球蛋白，飽和硫酸銨可以使血清中的白蛋白、球蛋白都沉淀出來，鹽析沉
蛋白質顆粒表面帶有很多極性基團，如-NH+、-COO-、-CONH2、-OH、-SH等，和水有高度親和性，當蛋白質與水相遇時，蛋白質吸水，在蛋白質顆粒外面形成一層密度較厚的水膜（水化層）。水膜的存在使蛋白質顆粒之間不會碰撞，因此蛋白質在水溶液中比較穩定而不易沉淀，是一種比較穩定的親水膠體。蛋白質能形
鹽析(salting out)是指在蛋白質水溶液中加入中性鹽，隨著鹽濃度增大而使蛋白質沉淀出來的現象。中性鹽是強電解質，溶解度又大，在蛋白質溶液中，一方面與蛋白質爭奪水分子，破壞蛋白質膠體顆粒表面的水膜；另一方面又大量中和蛋白質顆粒上的電荷，從而使水中蛋白質顆粒積聚而沉淀析出。常用的中性鹽有硫酸銨、
鹽析可以使蛋白質變性，發生凝聚，屬于物理變化。就是把蛋白質顆粒吸附的帶電粒子的平衡破壞了，使蛋白質凝聚析出。
因為蛋白質是親水性大分子，所以在水溶液中有雙電層結構，來保證分子的溶解度平衡并穩定存在。當加入鹽時，鹽會電離成離子態，離子的電性破壞了蛋白質的雙電層結構，從而使其沉降，析出。加入濃酸和濃堿是不行的，苛性的環境將使蛋白質變性。怎么樣，清楚吧，呵呵，學化學的。
鹽析(salting out)是指在蛋白質水溶液中加入中性鹽，隨著鹽濃度增大而使蛋白質沉淀出來的現象。中性鹽是強電解質，溶解度又大，在蛋白質溶液中，一方面與蛋白質爭奪水分子，破壞蛋白質膠體顆粒表面的水膜；另一方面又大量中和蛋白質顆粒上的電荷，從而使水中蛋白質顆粒積聚而沉淀析出。常用的中性鹽有硫酸銨、
鹽析(salting out)是指在蛋白質水溶液中加入中性鹽，隨著鹽濃度增大而使蛋白質沉淀出來的現象。中性鹽是強電解質，溶解度又大，在蛋白質溶液中，一方面與蛋白質爭奪水分子，破壞蛋白質膠體顆粒表面的水膜；另一方面又大量中和蛋白質顆粒上的電荷，從而使水中蛋白質顆粒積聚而沉淀析出。常用的中性鹽有硫酸銨、