膠原蛋白的交聯改性方法介紹
指使膠原分子內部和分子間通過共價健結合提高膠原纖維的張力和穩定性的方法。該法又分為物理方法、化學方法和低溫等離子體法，生物學方法；其中物理方法、化學方法是最常用的交聯改性方法，生物學方法改性膠原蛋白主要在研究有關動物老化的生命現象中涉及，在研制膠原基生物醫學材料中少見報道。......閱讀全文
膠原蛋白的交聯改性方法介紹
指使膠原分子內部和分子間通過共價健結合提高膠原纖維的張力和穩定性的方法。該法又分為物理方法、化學方法和低溫等離子體法，生物學方法；其中物理方法、化學方法是最常用的交聯改性方法，生物學方法改性膠原蛋白主要在研究有關動物老化的生命現象中涉及，在研制膠原基生物醫學材料中少見報道。
膠原蛋白的化學方法交聯改性方法介紹
化學方法比物理方法改性交聯度高，且能獲得均勻一致的交聯，對調節、控制膠原的各性質均有效。已廣泛應用于各種化學試劑交聯膠原，以提高其交聯度、力學性能及生物相容性。化學改性法具體又可分為使用化學試劑交聯、側鏈的修飾、生理活性物的固定化三種方法。?化學試劑交聯法中常用的化學交聯劑有戊二醛、己異二氰酸酯、碳
膠原蛋白的物理方法交聯改性方法介紹
通過物理手段對膠原蛋白改性有紫外線照射、重度脫水、λ射線照射和熱交聯等方法。膠原溶液如被紫外線等照射，將在分子間產生交聯，粘度增加，生成凝膠。常用的紫外線交聯膠原膜的方法是將膠原膜放在鋁箔上，距離254nm紫外燈20cm高度，照射1～5h。對紫外線照射的膠原膜進行力學性能和膠原酶試驗表明：交聯膠原膜
物理方法對膠原蛋白進行改性
通過物理手段對膠原蛋白改性有紫外線照射、重度脫水、λ射線照射和熱交聯等方法。膠原溶液如被紫外線等照射，將在分子間產生交聯，粘度增加，生成凝膠。常用的紫外線交聯膠原膜的方法是將膠原膜放在鋁箔上，距離254nm紫外燈20cm高度，照射1～5h。對紫外線照射的膠原膜進行力學性能和膠原酶試驗表明：交聯膠
利用化學方法對膠原蛋白進行改性
化學方法比物理方法改性交聯度高，且能獲得均勻一致的交聯，對調節、控制膠原的各性質均有效。已廣泛應用于各種化學試劑交聯膠原，以提高其交聯度、力學性能及生物相容性。化學改性法具體又可分為使用化學試劑交聯、側鏈的修飾、生理活性物的固定化三種方法。 化學試劑交聯法中常用的化學交聯劑有戊二醛、己異二氰酸
純化膠原蛋白的方法介紹
可用于膠原蛋白的純化方法包括鹽析法、透析法、離心法、電泳法和色譜法，其中鹽析法、離心法和電泳法最為常用。由于單一方法難以完全分離純化膠原蛋白，實際操作都是通過復合法來達到分離純化膠原蛋白的目的。鹽析法一般采用高濃度NaCl；離心法常選用制備型低溫超速離心機；電泳法多采用十二烷基硫酸鈉聚丙烯酰胺凝膠電
鹽法提取膠原蛋白的方法介紹
鹽法提取是利用各種不同的鹽在不同的濃度條件下提取鹽溶性膠原蛋白的方法。常用來提取膠原的鹽有鹽酸-三羥甲基胺基甲烷（Tris-HCl）、氯化鈉、檸檬酸鹽等。在中性條件下，當鹽的濃度達到一定量時，膠原就會溶解在其中，但是膠原的溶解和分級受中性鹽效應影響，有的鹽可提高膠原的穩定性，而有的則可降低其構象穩定
酸法提取膠原蛋白的方法介紹
酸法提取是利用一定濃度的酸溶液在一定的條件下提取膠原蛋白，主要采用低離子濃度酸性條件破壞分子間鹽鍵和希夫堿，而引起纖維膨脹、溶解，采用酸法提取的膠原蛋白通常成為酸溶性膠原蛋白。酸溶解法可將沒有交聯的膠原分子溶解出來，也可溶解含有醛胺類交聯鍵的膠原纖維，然后釋放到溶劑中。酸法是提取膠原蛋白比較常用和有
堿法提取膠原蛋白的方法介紹
堿法提取即利用一定濃度的堿在一定的外界條件下提取膠原蛋白，堿處理法中常用的處理劑為石灰、氫氧化鈉、碳酸鈉等，用氫氧化鈉浸提時效果較好。一般的是把樣品勻漿后，用堿溶液多次溶脹后，再離心提取。但由于易引起蛋白質變性，如膠原肽鍵水解，含羥基、疏基的氨基酸全部被破壞；所得產物等電點pH值較低，天冬酞胺和谷氨
酶法提取膠原蛋白的方法介紹
酶法提取是指可溶性膠原和酸溶性膠原被提取后，需用一些蛋白酶，如膠原酶、胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等水解，得到不同的酶促溶性膠原蛋白。所使用的蛋白酶主要分3種：動物蛋白酶（如胰蛋白酶，胃蛋白酶），植物蛋白酶（如木瓜蛋白酶，菠蘿蛋白酶），微生物蛋白酶（如堿性蛋白酶，中性蛋白酶）。在對酶法水解膠原
膠原蛋白的提取方法
膠原蛋白的提取一般有三種方法：一是高壓輔助的物理方法；二是用溶劑預處理結合低溫或熱水抽提的化學方法，根據溶劑的不同，可分為熱水浸提法、酸法、堿法、鹽法；三是用酶的生物化學法。一般來說，高壓輔助和熱水抽提針對明膠的提取，而低溫抽提和酶法針對膠原的提取，但其基本原理都是根據膠原蛋白的特性改變蛋白質所在的
小麥面筋蛋白改性方法
小麥面筋蛋白俗稱谷朊粉，是生產小麥淀粉時副產品，包括麥醇溶蛋白和麥谷蛋白，是小麥籽粒主要儲藏蛋白，占小麥蛋白質總含量85%左右。我國是小麥生產大國，面筋蛋白作為生產小麥淀粉時副產物，原料豐富，價格低廉。據統計，全世界面筋蛋白年產量約60萬噸，我國目前年產量約為10萬噸。面筋蛋白的傳統用途已經飽和
交聯聚乙烯的物理交聯方法介紹
輻射交聯：將聚乙烯制品，如包覆在導線上的聚乙烯護套、薄膜、薄壁管等產品用γ-射線、高能射線進行照射進行交聯（引發聚乙烯大分子產生自由基，形成C-C交聯鏈）。交聯度受輻射劑量及溫度的影響，交聯點隨輻射劑量的增加而增加，因此通過控制輻射條件，可以獲得具有一定交聯度的交聯聚乙烯制品。? 用輻射交聯法
熱水提取法提取膠原蛋白的方法介紹
熱水提取法是將原料經過除雜蛋白等前處理之后，在一定條件下直接用熱水浸提已經變性了的膠原蛋白或膠原蛋白水解物，使用的溫度有100℃沸水浴、60-70℃、40-45℃
臨床化學檢查方法介紹血清Ⅳ型膠原蛋白介紹
血清Ⅳ型膠原蛋白介紹： 膠原是一種纖維狀糖蛋白，它是由三股螺旋體形成的α-肽鏈網狀結構。Ⅳ型膠原是構成基底膜的重要成分。肝病時隨炎癥發展，纖維組織增生活躍，生成過程中有大量膠原沉積，各種膠原均有所增加，但其中最為重要的就是構成基底膜的Ⅳ型膠原的增加。目前認為，Ⅳ型膠原的測定可作為檢查肝纖維化的近代
膠原蛋白的提取分離介紹
由于膠原是細胞外間質成分，在體內以不溶性大分子結構存在，并與蛋白多糖、糖蛋白等結合在一起，因此膠原的制備包括材料的選擇、預處理、酸堿酶鹽水法提取、不同類型膠原的分離和純化。
膠原蛋白的凝血性介紹
膠原具有止血性能，該性能的發揮通過兩方面實現，即促進血小板凝聚和血漿結塊。膠原可以與血小板通過粘合、聚集形成血栓起到止血作用。當血管壁的內皮細胞被剝離時，血管中的膠原纖維暴露于血液中，血液中的血小板立刻與膠原纖維吸附在一起，發生凝聚反應，生成纖維蛋白并形成血栓，進而血漿結塊阻止血流。膠原的天然結
臨床化學檢查方法介紹血清Ⅲ型膠原蛋白
血清Ⅲ型膠原蛋白介紹：???????? Ⅲ型膠原，報道最早，至今被臨床廣泛應用的Ⅲ型前膠原肽(PⅢP)。它是Ⅲ型前膠原經氨基端內切肽酶作用切下來的多肽。血清Ⅲ型膠原蛋白正常值：???????? 0.6μg/ml。血清Ⅲ型膠原蛋白臨床意義：???????? 1979年國外已建立測定血清PⅢP的放射免疫
膠原蛋白提取與檢測方法
前言：膠原蛋白是一種天然高分子化合物，具有一定的凝膠強度，乳化性、低黏度性、生物相容性、吸水和保濕性等，廣泛應用于食品、醫藥保健品、化妝品等行業中。膠原蛋白主要存在于動物皮、骨、軟骨、牙齒、肌腱、韌和血管中。 原料檢測及膠原蛋白提取方法： 1、原料成分基礎檢測 水分測定--直接干燥法
膠原蛋白提取與檢測方法
前言：膠原蛋白是一種天然高分子化合物，具有一定的凝膠強度，乳化性、低黏度性、生物相容性、吸水和保濕性等，廣泛應用于食品、醫藥保健品、化妝品等行業中。膠原蛋白主要存在于動物皮、骨、軟骨、牙齒、肌腱、韌和血管中。原料檢測及膠原蛋白提取方法：1、原料成分基礎檢測???水分測定--直接干燥法 ?灰分測定--
關于膠原蛋白的分類的介紹
膠原蛋白是一類蛋白質家族，已至少發現了30余種膠原蛋白鏈的編碼基因，可以形成16種以上的膠原蛋白分子，根據其結構，可以分為纖維膠原、基膜膠原、微纖維膠原、錨定膠原、六邊網狀膠原、非纖維膠原、跨膜膠原等。 根據它們在體內的分布和功能特點，可以將膠原分成間質膠原、基底膜膠原和細胞外周膠原。間質型膠
膠原蛋白的鹽法提取的介紹
鹽法提取是利用各種不同的鹽在不同的濃度條件下提取鹽溶性膠原蛋白的方法。常用來提取膠原的鹽有鹽酸-三羥甲基胺基甲烷（Tris-HCl）、氯化鈉、檸檬酸鹽等。在中性條件下，當鹽的濃度達到一定量時，膠原就會溶解在其中，但是膠原的溶解和分級受中性鹽效應影響，有的鹽可提高膠原的穩定性，而有的則可降低其構象
關于果膠改性的方法介紹
隨著人們對營養健康的關注以及在果膠構效關系方面取得了一定的成績，于是人們試圖對果膠的一些結構進行人為的修飾，以得到某些具有特殊功能的果膠產品，這類果膠稱為修飾果膠或改性果膠（modified pectin，MP）。果膠可通過化學、物理和生物，包括酶法來改性。 目前對于果膠的改性已取得一些成績，這
膠原蛋白的預處理相關介紹
除膠原蛋白外，動物骨中還含有油脂、多種礦物質和其他雜質，因此在被用于提取膠原蛋白之前必須進行預處理。先剔除動物骨上殘留的肉質和肌腱等雜物，粉碎后用正丁醇或正己烷萃取出骨油。最后除去骨中無機物以提高膠原蛋白的得率。除去骨中的礦物質可用稀酸或EDTA溶液。有人用原料用5倍質量的1.0moL/LHCL
膠原蛋白的相容性介紹
生物相容性是指膠原與宿主細胞及組織之間良好的相互作用。膠原本身是構成細胞外基質的骨架，其三股螺旋結構及交聯所形成的纖維或網絡對細胞起到錨定和支持作用，并為細胞的增值生長提供適當的微環境。無論是在被吸收前作為新組織的骨架，還是被吸收同化進入宿主成為宿主的一部分，都與細胞周圍的基質有著良好的相互作用
關于膠原蛋白的結構相關介紹
一級結構是蛋白質分子中氨基酸以肽鍵連接的順序，每一種蛋白質分子，都有其特定的氨基酸組成和排列方式，由此就決定了不同的空間結構和功能。蛋白質分子中一級結構關鍵部位氨基酸的改變，會直接影響其功能，這個關鍵部位就是蛋白質分子的活性中心。已發現并確認了不下30種類型的膠原蛋白。 一般的蛋白質是雙螺旋結
詳細介紹膠原蛋白的分布狀態
在水產動物體內膠原蛋白含量高于陸生動物，如鰱魚、鳙魚和草魚魚皮的蛋白質含量分別為25.9%、23.6%和29.8%，均高于各自相應魚肉的蛋白質含量：17.8%、15.3%和16.6%。而魚皮中的膠原含量最高可超過其蛋白質總量的80%，較魚體的其它部位要高許多，有研究報道真鯛魚皮中膠原蛋白占粗蛋白
膠原纖維的膠原蛋白的染色
膠原纖維在HE染色法被染成粉紅色，除此之外，它還可以用一些陰離子的染料來進行染色，如用淡綠可把它們染為綠色，用甲苯胺藍可將其染為藍色，在網狀纖維染色中，如不加以處理，它又可被染為棕黃色。常用的特殊染色法有Van Gieson.Masson和Mallary等方法。在免疫細胞化學染色中，膠原纖維由于含的
概述可用于膠原蛋白的純化方法
可用于膠原蛋白的純化方法包括鹽析法、透析法、離心法、電泳法和色譜法，其中鹽析法、離心法和電泳法最為常用。由于單一方法難以完全分離純化膠原蛋白，實際操作都是通過復合法來達到分離純化膠原蛋白的目的。鹽析法一般采用高濃度NaCl；離心法常選用制備型低溫超速離心機；電泳法多采用十二烷基硫酸鈉聚丙烯酰胺凝
關于膠原、明膠和膠原蛋白的異同
《英漢化學化工詞匯》（第3版 科學出版社，1988）中將collagen譯為膠原（蛋白），通常稱為膠原，有時候為了敘述上的方便或更強調其蛋白的特性，也把collagen稱作膠原蛋白。日本“長效寡肽”類膠原是指動物組織器官中存在的一類蛋白質，在提取、分離時，隨著方法和條件的不同，可以產生膠原、明膠