eLife剖析關鍵的馬達蛋白
有絲分裂紡錘體是細胞分裂過程中的核心分子機器，日前加州大學的科學家們，解析了該機器中一個關鍵組分的晶體結構。現在，人們可以在此基礎上進行干涉，阻斷癌癥中不受控制的細胞分裂。 “驅動蛋白5有著出人意料的結構，這一結構為多種癌癥的治療提供了新的機遇，”領導這項研究的助理教授Jawdat Al-Bassam說。“我們的研究填補了一項重要的空白，首次向人們展示了微管纖維相互連接和彼此滑動的分子基礎。” 在細胞分裂的過程中，紡錘體的微管負責捕獲染色體，并將其平均分配給兩個子細胞。這一過程的精確調控，對于細胞的正確分裂至關重要。如果這一過程出現故障，就可能導致出生缺陷和發育疾病。對于能夠持續分裂的癌細胞來說，上述過程就更為重要了。 驅動蛋白kinesin是一類負責在細胞內運輸物質的馬達蛋白，文章的作者之一Jonathan Scholey教授說。一般來說，這類蛋白的一端具有兩個運動單元，能夠沿著微管“行走”，另一......閱讀全文
Nature子刊：微管解聚型驅動蛋白的結構機制
來自同濟大學生命科學與技術學院，法國國家科研中心I2BC研究所的研究人員發表了題為“Insight into microtubule disassembly by kinesin-13s from the structure of Kif2C bound to tubulin”的文章，闡明了中間
關于微管蛋白的結構簡介
是一種球蛋白，是細胞內微管的基本結構單位。它是由兩個蛋白質分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的異二聚體；每個這樣的二聚體又與兩個核苷酸分子相結合，一個屬緊密結合，另一個為疏松結合，而且可以快速交換。分子量12萬，沉降系數6s。微管蛋白有兩個尺寸相等而結構不同的亞基(α和β)。其亞基分子量為5
分離微管和微管相關蛋白實驗
通過組裝/解聚從缺少組裝驅動成分的緩沖液中分離微管 在含甘油的緩沖液中通過組裝/解聚分離微管 在紫杉醇這種微管穩定劑存在時通過組裝的方法分離微管 從用紫杉醇穩定的微管中分離微管相關蛋白 通過ATP釋放法從用紫杉醇穩定的微管中分離基于微管的運
什么是微管蛋白？
tubulin組成微管的蛋白質稱為微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有兩種類型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，這兩種微管蛋白約占微管蛋白總量的80%~95%，具有相似的三維結構，能夠緊密地結合成二聚體，作為微管組裝的亞基。α亞基由450個氨基酸組成，β亞基是由4
β-微管蛋白的相關介紹
已知與人微管蛋白結合的所有藥物都與β-微管蛋白結合。這些包括紫杉醇，秋水仙堿和長春花生物堿，它們各自在β-微管蛋白上具有不同的結合位點。 III類β微管蛋白是微管元件中只表示神經元，并且是特定于神經組織神經元流行標識符。它比其他同種型的β-微管蛋白更慢地結合秋水仙堿。 β1-微管蛋白，有時稱
微管的結構和主要作用
微管形成的有些結構是比較穩定的，是由于 微管結合蛋白的作用和酶修飾的原因。如神經細胞軸突、 纖毛和鞭毛中的微管纖維。大多數微管纖維處于動態的聚合和災變(一種突然的，迅速的，一般不可逆轉的分解)狀態，這是實現其功能所必需的性質（如?紡錘體）。與?秋水仙素(colchicine)結合的微管蛋白可加合到微
關于微管蛋白的功能介紹
α-和β-微管蛋白聚合成動態微管，這些亞基是微酸性的，等電點在5.2和5.8之間。在真核生物中，微管是細胞骨架的主要成分之一，并且在許多過程中起作用，包括結構支持，細胞內轉運和DNA分離。 為了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚體與GTP結合并在GTP結合狀態下組裝到微管的（+）末端。β-微管
特殊蛋白控制細胞微管組織對細胞結構起重要作用
在研究細胞結構時，可以根據形狀來推測其功能。植物細胞中有一個動態的骨架，負責引導細胞的生長、發育、運動和分裂。隨著時間推移，骨架的變化造就了細胞的形狀和行為，最終形成整個生物體的結構和功能。 據物理學家組織網近日報道，美國卡內基科學研究所對一種叫做GCP-WD的特殊組織蛋白進行了研究，發現這種
特殊蛋白控制細胞微管組織 對細胞結構起重要作用
在研究細胞結構時，可以根據形狀來推測其功能。植物細胞中有一個動態的骨架，負責引導細胞的生長、發育、運動和分裂。隨著時間推移，骨架的變化造就了細胞的形狀和行為，最終形成整個生物體的結構和功能。 據物理學家組織網近日報道，美國卡內基科學研究所對一種叫做GCP-WD的特殊組織蛋白進行了研究，發現這種
從用紫杉醇穩定的微管中分離微管相關蛋白
實驗材料腦組織試劑、試劑盒PME 緩沖液儀器、耗材勻漿器實驗步驟一、通過鹽柚提從用紫杉醇穩定的微管中分離微管相關蛋白1. 得到沉降下來的經紫杉醇穩定了的微管。或者可以通過加紫杉醇到 20 μmol/L 來穩定用組裝/解聚方法制備的微管。2. 于 37℃ 在微管中加 NaCl 使終濃度為 0.35 m