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蛋白酶廣泛存在于動物內臟、植物莖葉、果實和微生物中。微生物蛋白酶,主要由霉菌、細菌,其次由酵母、放線菌生產。......閱讀全文
蛋白酶廣泛存在于動物內臟、植物莖葉、果實和微生物中。微生物蛋白酶,主要由霉菌、細菌,其次由酵母、放線菌生產。
按酶的來源可以分為動物蛋白酶、植物蛋白酶、微生物蛋白酶。
按蛋白酶作用的最適 pH 可以分為 pH2.5-5.0 的酸性蛋白酶、pH9.5-10.5 的堿性蛋白酶、pH7-8 的中性蛋白酶。根據蛋白酶的活性中心和最適反應 pH 可以分為絲氨酸蛋白酶、巰基蛋白酶、金屬蛋白酶和活性中心有兩個羧基的酸性蛋白酶。
蛋白酶是水解蛋白質肽鏈的一類酶的總稱。按其降解多肽的方式分成內肽酶和端肽酶兩類。前者可把大分子量的多肽鏈從中間切斷,形成分子量較小的朊和胨;后者又可分為羧肽酶和氨肽酶,它們分別從多肽的游離羧基末端或游離氨基末端逐一將肽鏈水解生成氨基酸。
按蛋白酶水解蛋白質的方式可分為以下幾種。(1)切開蛋白質分子內部肽鍵,生成相對分子質量較小的多肽類,這類酶一般叫內肽酶;(2)切開蛋白質或多肽分子氨基或羧基末端的肽鍵,而游離出氨基酸,這類酶叫外肽酶。作用于氨基末端的稱為氨肽酶,作用于羧基末端的稱為羧肽酶;(3)水解蛋白質或多肽的脂鍵;(4)水解蛋白
蛋白酶的商品生產始于20世紀初,30年代微生物蛋白酶開始用在食品和制革工業。近 20 年來,微生物蛋白酶的研究蓬勃開展。20世紀50年代初,日本學者首先發現霉菌中存在幾種類型的蛋白酶,特別是酸性蛋白酶。20世紀60年代初,荷蘭開始生產添加堿性蛋白酶的洗滌劑。國際市場上商品蛋白酶80-100種以上。
彈性硬蛋白是一種由丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸等非極性氨基酸殘基交聯而成的網狀結構,它可以耐受酸堿處理,并能抵抗一般蛋白酶的消化。
蛋白酶 K，威力巨大的廣譜蛋白酶，95C 加熱10 分鐘，則完全失活。數年前首次使用它，是替代 DEPC 處理 RNA 抽提用的離心管和槍頭，效果不錯；后來又用于處理 RNase-Free的水，效果也是一級棒。從此就再也不用 DEPC 了。現在將它的細節公開，與大家分享。 配制 RNA 裂解試劑時，
Anson 測定法 酪蛋白測定法 偶氮酪蛋白測定法 茚三酮測定法 實驗方法原理
胰蛋白酶的作用是使細胞間的蛋白質水解從而使細胞離散。不同的組織或者細胞對胰酶的作用反應不一樣。胰酶分散細胞的活性還與其濃度、溫度和作用時間有關,在 pH 為 8.0 、溫度為 37℃ 時,胰酶溶液的作用能力最強。使用胰酶時,應把握好濃度、溫度和時間,以免消化過度造成細胞損傷。因 Ca2+ 、 Mg2