乳酸脫氫酶染色
【臨床意義】 乳酸脫氫酶（LDH）是糖酵解過程中的一個酶，近來發現LDH及其五種同功酶在胚胎和腫瘤組織的同功酶譜很相似，因此它在肝癌、白血病等的臨床診斷上也具有重要價值。 原始紅細胞胞漿內LDH顆粒比較豐富，隨著紅細胞系統進一步分化，酶的量逐漸減少。在晚幼紅細胞內僅能看到少數幾個顆粒。 原始粒細胞LDH含量豐富，酶顆粒分布于細胞漿的核旁區。早幼粒以下階段，酶的顆粒變小而規整，集中于核凹陷側。淋巴細胞漿內LDH呈彌漫分布，其中尚可看到幾個很小，但反應很強的酶顆粒。......閱讀全文
乳酸脫氫酶染色
【臨床意義】 ?乳酸脫氫酶（LDH）是糖酵解過程中的一個酶，近來發現LDH及其五種同功酶在胚胎和腫瘤組織的同功酶譜很相似，因此它在肝癌、白血病等的臨床診斷上也具有重要價值。 原始紅細胞胞漿內LDH顆粒比較豐富，隨著紅細胞系統進一步分化，酶的量逐漸減少。在晚幼紅細胞內僅能看到少數幾個顆粒。
乳酸脫氫酶染色的臨床意義
11:35 醫學教育網|大小 乳酸脫氫酶（LDH）是糖酵解過程中的一個酶，近來發現LDH及其五種同功酶在胚胎和腫瘤組織的同功酶譜很相似，因此它在肝癌、白血病等的臨床診斷上也具有重要價值。 原始紅細胞胞漿內LDH顆粒比較豐富，隨著紅細胞系統進一步分化，酶的量逐漸減少。在晚幼紅細胞內僅能看到少數
乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H和M兩種亞基組成，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心
乳酸脫氫酶的測定
乳酸脫氫酶催化乳酸氧化為丙酮酸為可逆反應，正反兩個方向的反應均能測定。但逆反應測得的乳酸脫氫酶活性比正反應高得多，所以采用不同的測定方法得出的結果也會不同。
乳酸脫氫酶的概述
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H和M兩種亞基組成，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心
乳酸脫氫酶的形式
乳酸脫氫酶有5種同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用電泳法進行分離。人體心肌、腎、紅細胞以LDH1和LDH2為最多。肝和橫紋肌則以LDH4和LDH5為主。脾、胰、甲狀腺、腎上腺中LDH3較多。乳酸脫氫酶同工酶是觀察心肌疾病、肝膽疾病等的指標之一。
乳酸脫氫酶的檢查
（1）參考值；漏出液LD：接近血清。滲出液LD＞200U/L，積液LD/血清LD比值大于0.6。 （2）臨床意義：①LD活性增高見于化膿性積液、惡性積液、結核性積液等。化膿性積液LD活性增高最明顯，且LD增高程度與感染程度呈正相關；其次為惡性積液；結核性積液LD略為增高。②如果積液LD/血清L
乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H和M兩種亞基組成，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心
乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H和M兩種亞基組成，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心
乳酸脫氫酶的測定
乳酸脫氫酶催化乳酸氧化為丙酮酸為可逆反應，正反兩個方向的反應均能測定。但逆反應測得的乳酸脫氫酶活性比正反應高得多，所以采用不同的測定方法得出的結果也會不同。
乳酸脫氫酶是什么
乳酸脫氫酶是一種糖酵解酶。存在于機體所有組織細胞的胞質內，其中以腎臟含量較高。 乳酸脫氫酶同功酶有五種形式，即LDH－1（H4）、LDH-2（H3M）、LDH－3（H2M2）、LDH-4（HM3）及LDH-5（M4），可用電泳方法將其分離。LDH同功酶的分布有明顯的組織特異性，所以可以根據其組
乳酸脫氫酶的定義
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD??或LDH??，EC1.1.1.27?）是一類NAD依賴性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三種亞基，可構成6種四聚體同工酶。?動物乳酸脫氫酶是由4個亞單位組成的四聚體，常見的A、B兩種亞基構成的5種LDH同工酶（LDH1-5），C亞基
乳酸脫氫酶的測定
乳酸脫氫酶催化乳酸氧化為丙酮酸為可逆反應，正反兩個方向的反應均能測定。但逆反應測得的乳酸脫氫酶活性比正反應高得多，所以采用不同的測定方法得出的結果也會不同。
關于乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD [1] 或LDH [2] ，EC1.1.1.27 [2] ）是一類NAD依賴性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三種亞基，可構成6種四聚體同工酶。 [3] 動物乳酸脫氫酶是由4個亞單位組成的四聚體，常見的A、B兩種亞基構成的5種LD
乳酸脫氫酶測定的原理
乳酸脫氫酶催化乳酸至丙酮酸之間的可逆性反應，目前正反兩個方向的反應均能測定，由于逆反應的速度比正反應快4倍，測得的活性也高得多，因此采用不同反應方式的試劑盒得出的結果也不相同。 1994年IFCC推薦的參考方法為從乳酸至丙酮的正反應。 L-乳酸+氧化型輔酶Ⅰ→丙酮酸+還原型輔酶Ⅰ。
乳酸脫氫酶的生理變異
乳酸脫氫酶（LD）高低和性別關系不大，嬰兒酶活性可達成年人兩倍，兒童和少年活性比成年人高10%～15%。血清LD同工酶目前常用電泳法測定，由于具體方法差異，各學者報告的結果出入較大，但在成年人存在著如下規律：LD2＞LD1＞LD3＞LD4＞LD5，值得注意的是有學者報告，部分正常兒童血中LD1可
乳酸脫氫酶的組織分布
乳酸脫氫酶（LD）雖廣泛存在于人體各組織中，但是不同組織中同工酶組成有差異，大致可分為三類：一類以LD1為主，心肌為此類代表，LD可占總酶活性50%以上，此外有紅細胞等。另一類以LD5為主，以橫紋肌為代表，此外有肝臟等。第三類以LD3為主，脾、肺為此類代表。LD主要存在于細胞質中，線粒體中未查到
乳酸脫氫酶的生理變異
乳酸脫氫酶（LD）高低和性別關系不大，嬰兒酶活性可達成年人兩倍，兒童和少年活性比成年人高10%～15%醫`學教育網搜集整理。血清LD同工酶目前常用電泳法測定，由于具體方法差異，各學者報告的結果出入較大，但在成年人存在著如下規律：LD2＞LD1＞LD3＞LD4＞LD5，值得注意的是有學者報告，部分
乳酸脫氫酶的基本－信息
正常范圍血清 135.0~215.0U/L尿 560~2050U/L腦脊液含量為血清的1/10。檢查介紹乳酸脫氫酶是一種糖酵解酶。乳酸脫氫酶存在于機體所有組織細胞的胞質內，其中以腎臟含量較高。在糖酵解的發生速率上，乳酸脫氫酶不是限速酶，故對發生速率影響不大。臨床意義增高:見于肝炎、肝硬化、肝癌、心肌
血清乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（LDH或LD）是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酮酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的α-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以心、腎、骨骼肌含量最高，肝、脾、胰和肺組織次之。這些組織中的LDH的活力比血清中高得多。所以當少量組織壞死時，該酶即釋放血而使其他血液中
淚液乳酸脫氫酶檢查作用
淚液乳酸脫氫酶檢查對角膜疾病的診斷有輔助意義。在細菌性角膜潰瘍和角結膜化學傷時，淚LDH和MDH活性下降。凡角結膜上皮損傷，LDH同工酶H/M比值和MDHm均有不同程度升高，但MDHm更能反映角膜組織損害的情況和病變程度。如在角膜潰瘍和可疑干性角結膜炎(KCS)，MDHm升高而淚LDH的H/M比
乳酸脫氫酶的分類介紹
根據結合輔酶的不同，微生物體一般包含兩種乳酸脫氫酶，NAD-依賴型乳酸脫氫酶（NAD-dependent lactate dehydrogenases，nLDHs）和NAD-非依賴型乳酸脫氫酶（NAD-independent lactate dehydrogenases，iLDHs）兩大類。NAD-
乳酸脫氫酶的測定方法
原理乳酸脫氫酶催化乳酸至丙酮酸之間的可逆性反應，目前正反兩個方向的反應均能測定，由于逆反應的速度比正反應快4倍，測得的活性也高得多，因此采用不同反應方式的試劑盒得出的結果也不相同。1994年IFCC推薦的參考方法為從乳酸至丙酮的正反應。L-乳酸+氧化型輔酶Ⅰ→丙酮酸+還原型輔酶Ⅰ參考值乳酸脫氫酶化驗
乳酸脫氫酶的主要作用
乳酸脫氫酶是微生物中催化苯丙酮酸生成苯乳酸（phenyllactic acid，PLA，C9H10O3，也稱2-羥基-3-苯基丙酸）的一類關鍵酶。乳酸脫氫酶是生物體內糖酵解途徑中一種至關重要的氧化還原酶，能可逆地催化乳酸氧化為丙酮酸，該催化反應是無氧糖酵解的最終產物。乳酸脫氫酶主要存在于心肌、肝、腎
乳酸脫氫酶的結構功能
研究表明，L-乳酸脫氫酶（L-LDH）和L-蘋果酸脫氫酶屬于同一家族，而D-乳酸脫氫酶（D-LDH）屬于D-2-羥酸脫氫酶家族。D-乳酸脫氫酶大多數D-乳酸脫氫酶催化是可逆反應，極少數不可逆；對于可逆的D-乳酸脫氫酶來說，只有環境中乳酸濃度較高時才催化逆反應，即催化乳酸合成丙酮酸，來參與細菌的代謝。
L乳酸脫氫酶測定
實驗方法原理 LDH，S-乳酸：NAD＋氧化還原物；L-乳酸脫氫酶。L-乳酸 + NAD + ? 丙酮酸 + NADPH + H +由于借助 ADH，反應可以從兩個方向檢測，但是對于這個平衡，即使考慮到 NADH 在反應起始時有高吸收值，丙酮酸的還原反應也是首選的。實驗材料 LDH 稀釋溶液試劑、試
乳酸脫氫酶測定的原理
乳酸脫氫酶催化乳酸至丙酮酸之間的可逆性反應，目前正反兩個方向的反應均能測定，由于逆反應的速度比正反應快4倍，測得的活性也高得多，因此采用不同反應方式的試劑盒得出的結果也不相同。?1994年IFCC推薦的參考方法為從乳酸至丙酮的正反應。L-乳酸+氧化型輔酶Ⅰ→丙酮酸+還原型輔酶Ⅰ。
關于腦脊液乳酸脫氫酶的簡介
正常腦脊液中已知酶有20多種，比血清中少。活性遠低于血清，絕大多數酶不能透過血腦屏障也不受血清酶活性高低的影響，說明腦脊液酶不是來自血液。腦脊液酶的來源及其在病理條件下升高機制大致如下：血腦屏障的通透性改變；腦細胞內酶的釋放；腦脊液中各種細胞的解體；腫瘤細胞內酶的釋放；顱內壓升高；腦脊液酶的清除
血清乳酸脫氫酶臨床意義
LDH測定常用診斷心肌梗死、肝病和某些惡性腫瘤。 (1)心肌梗死：發病10-12h升高，24-48h達高峰，8-9天后恢復正常。與CK相比，雖然酶活性出現較遲，陽性率較低，但持續時間長，且活性增高的程度與心肌梗死的病情密切相關，梗死范圍越大，其酶活性越高。若LDH增高后恢復遲緩，或在病程中再次增高
乳酸脫氫酶增高癥病毒病理
乳酸脫氫酶增高癥病毒(LactateDehydrogenaseelevatngvirus,LDV)乳酸脫氫酶增高癥(簡稱LD)是小鼠的一種持續性病毒感染，因感染鼠血中乳酸脫氫酶增高而得名。 1.病毒形態與理化學特性病毒粒子呈球形，有囊膜，直徑30～55nm，核衣殼直徑25～3