原核生物大腸桿菌異源表達一定要切除信號肽嗎
一般要進行切除。假如你將那個來自原核的酶（包括信號肽序列）插入表達載體后，表達產物的信號肽也很難將酶分泌出來，這里涉及到的問題很多，首先能否可溶性表達，其次信號肽能否在宿主菌中能起作用（不同種類的細菌，信號肽有差異），信號肽能否被信號肽酶切除，很多情況下信號肽即使能起作用，一般也只能將表達產物分泌至細胞間質。但是如果信號肽沒有除去，又不起作用，反而變成了負擔。根據一些報道來自原核的信號肽在表達載體中起作用的可能性還是存在的。......閱讀全文
Nature子刊發現谷氨酸受體神經細胞內轉運的新調控機制
人的大腦是由約100億個神經元（即神經細胞）組成，這些神經元通過突觸這種特化細胞間連接結構進行信息交換。突觸前神經元通過突觸前膜釋放神經遞質，結合于突觸后膜的神經遞質受體，引起突觸后神經元的電生理變化，從而實現神經信號的跨細胞傳遞。在大腦內，興奮性的信號傳遞主要是由突觸前膜釋放的谷氨酸（神經遞質
關于分泌蛋白的學術觀點介紹
1975年，布洛貝爾提出了信號肽假說。根據這一假說，在細胞質中，編碼分泌蛋白的信使核糖核酸（mRNA）與游離的核糖體大小亞基結合而形成翻譯復合體。從起始密碼子開始，首先翻譯產生信號肽，當轉譯進行到大約50～70個氨基酸之后，信號肽開始從核糖體的大亞基上露出，露出的信號肽立即被細胞質中的信號肽識別
組織蛋白L的基本內容
組織蛋白酶L( cathepsin L，CTSL) 是溶酶體半胱氨酸蛋白酶家族的主要成員，具有非常獨特的合成和轉運方式。溶酶體CTSL，含有信號肽，并且是從ORF 第1個AUG 起始位點開始翻譯。 首先，信號肽牽引合成的CTSL 前體酶原到內質網上。 然后，在內質網上信號肽與前體肽間的肽鍵發生斷
常見的組織蛋白酶—組織蛋白L的內容介紹
組織蛋白酶L( cathepsin L，CTSL) 是溶酶體半胱氨酸蛋白酶家族的主要成員，具有非常獨特的合成和轉運方式。溶酶體CTSL，含有信號肽，并且是從ORF 第1個AUG 起始位點開始翻譯。 首先，信號肽牽引合成的CTSL 前體酶原到內質網上。 然后，在內質網上信號肽與前體肽間的肽鍵發生斷
簡述嵌合蛋白的構建目的
構建嵌合蛋白的目的在于闡明被融合蛋白質片段的結構和功能。例如，含有大腸肝菌分泌蛋白信號肽序列和α珠蛋白（胞漿蛋白）的嵌合cDNA，轉錄出mRNA加到含有內質網和各種必需因子的蛋白合成體系中，合成的珠蛋白帶有信號肽序列，能結合并進入內質網，而固定在內質網內，表明嵌合的信號肽序列含有指導蛋白質跨越內
甲醇酵母表達載體及其元件2
2、選擇標記選擇標記一般為對應于營養缺陷型受體的野生型基因，常用HIs4。由于P．Pasotris不利用蔗糖，所以也可用啤酒酵母的蔗糖酶基因suC2作為標記。AMP：氨芐抗性基因，可在大腸 桿菌中篩選。G418和Zeocinr(Invitrogen，sandiego，CA)也是篩選標記，使得到高
指導蛋白質分揀的信號有幾種？
有兩類指導蛋白質分揀的信號，需要將它們區分開來：信號肽其本質是一段在一級結構上連續的氨基酸序列，通常有15~60個氨基酸殘基，它們有的在N端，有的在C端，有的在多肽鏈的內部。還有的蛋白質不止一種信號序列。這類信號肽序列通常在蛋白質分揀完成以后被信號肽酶切除。引導蛋白質從細胞液進入內質網、高爾基體、胞
蛋白質分揀信號分類介紹
注意有兩類指導蛋白質分揀的信號，需要將它們區分開來：信號肽其本質是一段在一級結構上連續的氨基酸序列，通常有15~60個氨基酸殘基，它們有的在N端，有的在C端，有的在多肽鏈的內部。還有的蛋白質不止一種信號序列。這類信號肽序列通常在蛋白質分揀完成以后被信號肽酶切除。引導蛋白質從細胞液進入內質網、高爾基體
核糖體上合成蛋白質的基本過程
1.氨基酸的激活和轉運 階段在胞質中進行,氨基酸本身不認識密碼,自己也不會到Ribosome上,須靠tRNA。 氨基酸＋tRNA →→氨基酰tRNA復合物 每一種氨基酸均有專一的氨基酰-tRNA合成酶催化,此酶首先激活氨基酸的羥基,使它與特定的tRNA結合,形成氨基酰tRNA復合物。所以,
研究發現調控根瘤細胞信號傳遞的“機關”
原文地址：http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2023/7/505571.shtm7月19日，湖南大學生物學院教授潘懷榮課題組在Nature Communications上發表研究成果，報道了根瘤特異信號肽蛋白酶BID1在調控根瘤細胞內質網-共生體信號傳遞方面的重要
關于分泌蛋白的基本原理介紹
信號肽在穿越膜后即被內質網腔內的信號肽酶水解切除。當核糖體與其受體蛋白結合后，SRP與停泊蛋白便解離，各自進入新的識別、結合循環。當轉譯進行到mRNA的終止密碼子時，蛋白質的合成結束，核糖體的大小亞基解聚，大亞基與核糖體受體的相互作用消失，核糖體受體解聚，內質網膜上的蛋白孔道消失，內質網恢復成完
關于I超家族的基本信息介紹
已發現了幾十個I-超家族芋螺毒素（I-CTX），該家族毒素比一般的芋螺毒素要大，并且成熟肽超變異。I-超家族芋螺毒素通常由33~46個氨基酸組成，含有4對二硫鍵。分子生物學研究發現，每個芋螺毒素均有單一的mRNA編碼，原始翻譯產物是它們的蛋白前體。前體通常由N-端的信號肽，中間的Pro區和C-端
核糖體合成蛋白質的過程以及各部分的功能
1.氨基酸的激活和轉運 階段在胞質中進行,氨基酸本身不認識密碼,自己也不會到Ribosome上,須靠tRNA。 氨基酸＋tRNA →→氨基酰tRNA復合物 每一種氨基酸均有專一的氨基酰-tRNA合成酶催化,此酶首先激活氨基酸的羥基,使它與特定的tRNA結合,形成氨基酰tRNA復合物。所以,
生物學中信號斑的定義
信號斑是由幾段信號肽形成的一個三維結構的表面， 這幾段信號肽聚集在一起形成一個斑點被磷酸轉移酶識別。信號斑是溶酶體酶的特征性信號。
信號斑的概念和特性
信號斑是由幾段信號肽形成的一個三維結構的表面， 這幾段信號肽聚集在一起形成一個斑點被磷酸轉移酶識別。信號斑是溶酶體酶的特征性信號。
核酸和蛋白質序列分析2
（2）輸出：除了以文本形式外，還可以通過JalView顯示和編輯結果。此外，還可以另外使用GeneDoc（常見于文獻）及DNAStar軟件等顯示結果。多序列比對的結果還用于進一步繪制進化樹。3、ORF(Open Reading Frame)分析從核酸序列翻譯得到蛋白質序列，需要進行ORF分析，每個生
信號識別顆粒的生理功能
SRP既能識別露出核糖體之外的信號肽并與之結合，又能識別內質網膜上的SRP受體。通常SRP與核糖體的親和力較低，但當游離核糖體合成信號肽后，它便增加了與核糖體的親和力，并與之結合形成SRP-核糖體復合體，由于SRP占據了核糖體的A位點，使蛋白質合成暫時終止。
信號識別顆粒的生理功能
SRP既能識別露出核糖體之外的信號肽并與之結合，又能識別內質網膜上的SRP受體。通常SRP與核糖體的親和力較低，但當游離核糖體合成信號肽后，它便增加了與核糖體的親和力，并與之結合形成SRP-核糖體復合體，由于SRP占據了核糖體的A位點，使蛋白質合成暫時終止。
信號識別顆粒的生理功能
SRP既能識別露出核糖體之外的信號肽并與之結合，又能識別內質網膜上的SRP受體。通常SRP與核糖體的親和力較低，但當游離核糖體合成信號肽后，它便增加了與核糖體的親和力，并與之結合形成SRP-核糖體復合體，由于SRP占據了核糖體的A位點，使蛋白質合成暫時終止。
乳糖酶的體內合成途徑
乳糖酶是由前乳糖酶原經過一系列步驟生成的：前乳糖酶原由4個部分組成，即氨基末端的信號肽域、胞外域、疏水的跨膜錨定區、羧基末端的胞內段，在信號肽引導下經過內質網一系列修飾后進入高爾基體后被O糖基化，然后經歷細胞內和腸腔的2次裂解形成成熟的乳糖酶。
乳糖酶的體內合成途徑的介紹
乳糖酶是由前乳糖酶原經過一系列步驟生成的： 前乳糖酶原由4個部分組成，即氨基末端的信號肽域、胞外域、疏水的跨膜錨定區、羧基末端的胞內段，在信號肽引導下經過內質網一系列修飾后進入高爾基體后被O糖基化，然后經歷細胞內和腸腔的2次裂解形成成熟的乳糖酶。
信號識別顆粒的生理功能
SRP既能識別露出核糖體之外的信號肽并與之結合，又能識別內質網膜上的SRP受體。通常SRP與核糖體的親和力較低，但當游離核糖體合成信號肽后，它便增加了與核糖體的親和力，并與之結合形成SRP-核糖體復合體，由于SRP占據了核糖體的A位點，使蛋白質合成暫時終止。
信號識別顆粒的生理功能
SRP既能識別露出核糖體之外的信號肽并與之結合，又能識別內質網膜上的SRP受體。通常SRP與核糖體的親和力較低，但當游離核糖體合成信號肽后，它便增加了與核糖體的親和力，并與之結合形成SRP-核糖體復合體，由于SRP占據了核糖體的A位點，使蛋白質合成暫時終止。
關于信號識別顆粒的生理功能介紹
SRP既能識別露出核糖體之外的信號肽并與之結合，又能識別內質網膜上的SRP受體。通常SRP與核糖體的親和力較低，但當游離核糖體合成信號肽后，它便增加了與核糖體的親和力，并與之結合形成SRP-核糖體復合體，由于SRP占據了核糖體的A位點，使蛋白質合成暫時終止。
載脂蛋白CII的結構
人Apo CⅡ為含79個 氨基酸殘基的單鏈多肽，分子量為9.1kD。先合成的Apo CⅡ含101氨基酸殘，其中 22個氨基酸構成信號肽，除去信號肽后則轉變為成熟Apo CⅡ。Apo CⅡ的等電點為5.0，其氨基酸組成有3個特點: ⑴缺乏組氨酸和半胱氨酸； ⑵ 含有較多的極性氨基酸； ⑶蘇氨酸及絲
中國學者PLoSBiology挑戰傳統觀點
來自臺灣中央研究院分子生物學研究所的研究人員最新發現，植物葉綠體中運輸的蛋白會隨著葉綠體的“年齡”而出現差異，這推翻了此前普遍接受的觀點，即這一過程與葉綠體存在時間無關，或者說這只是一種整體的上調或下調的蛋白形式。這一研究成果公布在10月30日的PLoS Biology雜志上。 領導這
果膠酶的理化性質
果膠酶是作用于果膠質的一類酶的總稱，主要功能是通過裂解或β消去作用切斷果膠質中的糖苷鍵，使果膠質裂解為多聚半乳糖醛酸。真菌分解果膠類物質的酶主要是耐酸的多聚半乳糖醛酸酶和耐堿的果膠裂解酶，以內切型(endo-)為主，也有外切型(exdo-)。一些真菌也產生果膠酯酶和鼠李半乳糖醛酸酶(RHG)等。PG
細菌如何進化出抗生素耐藥性？
目前，研究人員利用高分辨率的低溫電子顯微鏡，在前所未有的細節上，揭示了導致抗生素紅霉素（erythromycin）耐藥性的細菌核糖體變化。 多重耐藥性細菌病原體，對幾乎所有可用的抗生素都不敏感，是當今一個重大的公共衛生挑戰。各種抗生素的耐藥性是如何發展的？這個問題是德國路德維希 -馬克西米利安
腫瘤壞死因子的蛋白特性
1 人TNF-α前體由233個氨基酸組成（26 kDa），其中包含由76個氨基酸殘基組成的信號肽，在TNF轉化酶TACE的作用下，切除信號肽，形成成熟的157個氨基酸殘基的TNF-α（17 kDa）。由于沒有蛋氨酸殘基，故不存在糖基化位點，其中第69位和101位兩個半胱氨酸形成分子內二硫鍵。人類 T
腫瘤壞死因子的蛋白特性
1、人TNF-α前體由233個氨基酸組成（26 kDa），其中包含由76個氨基酸殘基組成的信號肽，在TNF轉化酶TACE的作用下，切除信號肽，形成成熟的157個氨基酸殘基的TNF-α（17 kDa）。由于沒有蛋氨酸殘基，故不存在糖基化位點，其中第69位和101位兩個半胱氨酸形成分子內二硫鍵。人類