泛素連接酶E3的識別機制
靶蛋白通過被泛素途徑的酶E2或E3識別而被泛素化修飾，通常是通過識別靶蛋白的特定Lys殘基而將泛素連接到靶蛋白上。有時對靶蛋白的識別還需要特定位點的磷酸化并且要達到一定的磷酸化閾值。除此之外還有另外兩種識別機制，即N．end規則和一種新的區別于N．end規則的N端氨基酸殘基識別機制。N．end規則一般是針對于不穩定的蛋白質而言(若N端第一個氨基酸是Phe、Leu、Trp、Tyr、Ile、Arg、Lys和His等時此蛋白質為不穩定蛋白質)，泛素系統識別靶蛋白N端的不穩定氨基酸，然后將泛素連接到靶蛋白特定或非特定的Lys殘基的￡氨基基團上。 區別于N．end規則的N端氨基酸殘基識別機制一般是針對于某些N端并不是不穩定氨基酸殘基的靶蛋白，泛素系統識別靶蛋白N端氨基酸序列蘊涵的泛素化修飾信息從而將靶蛋白泛素化標記。對于此種識別機制，LYS殘基不是必須，靶蛋白中所有Lys殘基被剔除后仍然被泛素化修飾降解，但與野生型相比泛素化修飾率偏......閱讀全文
泛素連接酶E3的識別機制
靶蛋白通過被泛素途徑的酶E2或E3識別而被泛素化修飾，通常是通過識別靶蛋白的特定Lys殘基而將泛素連接到靶蛋白上。有時對靶蛋白的識別還需要特定位點的磷酸化并且要達到一定的磷酸化閾值。除此之外還有另外兩種識別機制，即N．end規則和一種新的區別于N．end規則的N端氨基酸殘基識別機制。N．end規
泛素連接酶E3的基本介紹
泛素蛋白酶體途徑是己知的所有真核生物體內具有高度選擇性的最為重要的蛋白質降解途徑。真核細胞中泛素化修飾后的靶蛋白可能被降解、可能被轉移到細胞或細胞外的特定部位，也有可能導致靶蛋白的功能發生變化，這主要取決于靶蛋白所加的泛素鏈的結構，以及泛素鏈的長短。泛素連接酶E3決定靶蛋白的特異性識別，在泛素途
概述泛素連接酶E3的分類
發現鑒定的泛素連接酶E3主要有兩大類：HECT結構域家族和RING結構域家族，最近又發現了一類新的E3家族：U．box蛋白家族。HECT結構域主要是通過與泛素形成催化作用所必需的硫酯鍵發揮作用，而RING結構域為E2和底物提供居留位點從而使E2催化泛素轉移到底物上。
BMC－Biology：基于深度學習預測E3泛素連接酶識別位點
真核細胞內蛋白質的降解依賴于自噬及泛素-蛋白酶體系統（2004年諾貝爾化學獎）。其中，泛素-蛋白酶體系統負責降解細胞內超過80%的蛋白，該系統的關鍵酶為E3泛素連接酶，負責識別要被降解的底物蛋白并將其泛素化。人體內表達600余種E3，這些E3以特定規則結合不同底物蛋白，從而實現降解過程的特異性。底物
簡述HECT結構域家族的泛素連接酶E3
HECT結構域(homologoustoE6-APCterminus，HECT)家族的泛素連接酶E3s是所知的唯一的可以和泛素形成硫酯鍵中間體的泛素連接酶，并且它可以直接催化靶蛋白的泛素化。HECTE3s有一個分子量大約為40kDa的具有保守性的羧基末端催化結構域，即HECT結構域。HECTE3
概述Ring結構域家族的泛素連接酶E3
缺乏HECT結構域的E3s在亞基組成和氨基酸序列上是多樣的，但大部分含有與E2相連的RING結構域。RING結構域家族最典型的特點是具有環指結構域(Ringfingerdomain)，RING結構域是此家族具有泛素連接酶作用的重要因素。RINGE3s中RING結構域的氨基酸序列為：Cys．X2．
科研人員創制首個植物E3泛素連接酶文庫
近日，中國農業科學院植物保護研究所作物病原生物功能基因組研究創新團隊創制了植物中首個E3泛素連接酶（UbE3）文庫用于泛素化互作組鑒定，并利用該文庫鑒定了苯丙氨酶家族蛋白PALs的核心E3泛素連接酶OsFBK16，揭示OsFBK16通過降解OsPALs負調控稻瘟病抗性的分子機制。相關研究論文發表于《
水稻E3泛素連接酶調控抗病性和開花期機制獲解析
近日，中國農業科學院植物保護研究所作物病原生物功能基因組研究創新團隊在《細胞》子刊《發育細胞》（?Developmental Cell?）發表論文，報道了水稻中一對同源E3泛素連接酶通過靶標一對同源底物蛋白調控水稻抗病性和開花期的新機制。泛素-蛋白酶體系統在植物生長發育和脅迫應答等細胞過程中都發揮了
水稻E3泛素連接酶調控抗病性和開花期機制獲解析
近日，中國農業科學院植物保護研究所作物病原生物功能基因組研究創新團隊在《細胞》子刊《發育細胞》（ Developmental Cell ）發表論文，報道了水稻中一對同源E3泛素連接酶通過靶標一對同源底物蛋白調控水稻抗病性和開花期的新機制。 泛素-蛋白酶體系統在植物生長發育和脅迫應答等細胞過程中
水生所揭示ELL作為E3泛素連接酶的新功能
ELL基因最早是通過其與MLL基因轉位形成融合蛋白從而導致急性髓系白血病而被發現的。隨后的研究表明，ELL可以與RNA聚合酶II結合并發揮轉錄延伸的作用，從而調控HOX等基因的延伸和表達。此外，在哺乳動物體內，ELL基因還可以與類固醇受體、低氧誘導因子HIF-α以及E2F1相結合，從而調控這些轉
E3泛素連接酶HOIL1L的催化機制和調控機理研究獲進展
泛素化修飾是哺乳動物細胞中廣泛存在的一種蛋白質翻譯后修飾。泛素化修飾包括單泛素化修飾和不同連接方式的多泛素化修飾。泛素化修飾在眾多的細胞過程中發揮關鍵作用，包括蛋白質降解、細胞自噬、DNA修復、信號傳導等。其中，線性泛素化修飾參與多種免疫相關過程，如NF-kB信號通路和抗入侵病原體的選擇性自噬等
昆明動物所揭示E3泛素連接酶CUL7促進腫瘤細胞生存新機制
腫瘤的抗凋亡是目前臨床治療的主要障礙之一。研究發現Cullin家族蛋白在癌癥發生和發展中扮演重要角色，家族成員CUL7、CCDC8和OBSL1的突變能引發3-M綜合癥。患者具有嚴重的產前及產后生長遲緩，常伴特殊面容、男性性腺機能減退，大多智力正常。CUL7在腫瘤中具有抗凋亡功能，然而它如何抑制凋
TRIM7：全新抑制人腸道病毒的E3泛素連接酶
泛素-蛋白酶體途徑介導的蛋白質降解是維持細胞內蛋白穩態的重要調控系統之一，其在多種細胞內生命活動進程中發揮重要的調控作用，例如細胞增殖、細胞分化、DNA修復、腫瘤發生、感染與免疫等 。 E3泛素連接酶是泛素-蛋白酶體系統的重要組成部分，E3識別特異性底物，通過對底物進行不同類型的泛素化修飾而決
關于U.box結構域家族的泛素連接酶E3介紹
U—box家族的泛素連接酶E3是真核細胞蛋白質翻譯后質量控制所必需的。此類蛋白質的c端都包含一個大約70個氨基酸殘基的從酵母菌到人類具保守性的U—box結構域，U—box的三維結構類似于RING結構域家族泛素連接酶E3s的RING結構域，是此類型的泛素連接酶酶活性所必需的。U—box蛋白家族的泛
水稻E3泛素連接酶轉錄因子模塊調控水稻廣譜抗病性機制獲揭示
近日，中國農業科學院植物保護研究所作物病原生物功能基因組研究創新團隊在《細胞》子刊《發育細胞》（Developmental Cell）發表研究論文。該研究報道了E3泛素連接酶OsRING113-轉錄因子APIP5模塊通過靶標胰蛋白酶抑制劑調控水稻廣譜抗病性的新機制。水稻是全球重要糧食作物，由稻瘟菌和
磷酸化依賴的泛素降解底物研究獲進展
7月2日，中國科學院上海藥物研究所研究員譚敏佳課題組和江蘇海洋大學教授劉彬團隊合作，在Cell Death & Differentiation上，在線發表了題為Global identification of phospho-dependent SCF substrates reveals a
PROTAC技術的小分子降解劑類型概況
近年來，PROTAC技術以其可靶向傳統“不可成藥”蛋白的獨特優勢而備受醫藥研發人員的關注。目前對PROTACs技術的突破主要集中在對于E3連接酶類型的改變，使PROTACs由肽類向小分子轉變。泛素連接酶E3是一個蛋白家族，泛素化修飾的失調會給生命體帶來一系列負面影響,嚴重者將導致疾病,甚至危及生命，
Cell綜述：三種泛素連接酶
泛素化(ubiquitination)作為一類作用方式更加復雜且作用結果更加多樣的蛋白質修飾, 在細胞生命周期各個方面扮演著同樣重要的角色。 泛素化過程通常需要3種泛素酶的協同作用，其中E1泛素激活酶(ubiquitin-activating enzyme)與E2 泛素偶聯酶(ubiquiti
和泛素連接酶互作一定是被降解嗎
不一定需要被講解。E3酶與E2酶之間的互作是必要的，但不一定需要被講解。事實上，這種互作已經得到廣泛研究，并且已經有很多關于它的詳細機制的文獻發表。然而，在介紹泛素化過程時，對于E3酶與E2酶之間的互作進行簡要的說明是有意義的，因為它能夠幫助人們更好地理解泛素化的過程。和泛素連接酶（E3酶）與泛素激
泛素活化酶的泛素系統的介紹
蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈，且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解。三種關鍵的酶共同介導了這一多泛素化過程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素結合酶 E2
蛋白質的泛素化修飾
蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈，且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解。三種關鍵的酶共同介導了這一多泛素化過程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素結合酶 E2 (
關于單泛素化修飾的基本介紹
單泛素化修飾是一種調節信號可以引起靶蛋白的活性、定位以及蛋白質結構的改變從而對蛋白質的胞吞途徑、膜泡的出芽、組蛋白的修飾、基因的轉錄以及蛋白質核內的定位進行調節。單獨的泛素本身并沒有任何生物功能，它只是一種分子標記蛋白，發揮作用必須在ATP提供能量的前提下依靠泛素途徑的相關酶類及蛋白酶體。Gua
LYTAC－與靶向蛋白降解技術講解（三）
到目前為止，除 CRBN/IMiD 分子膠之外，分子膠的設計構想仍依賴偶然的發現，包括通過系統地挖掘數據庫得到的 CDK 抑制劑 ?CR8 ?分子，以及優化 MDM2 雙功能降解劑 MD-222 得到的? MG-277 。?■ 自噬介導的靶向蛋白質降解 (AUTAC)：?自噬靶向嵌合體 (AUTAC
泛素化的過程
具體過程：泛素化修飾涉及泛素激活酶E1、泛素結合酶E2和泛素連接酶E3的一系列反應:首先在ATP(紅色所示)供能的情況下酶E1(蛋白質編號1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黃色所示)的Cys殘基上(綠色所示,注意在這個結構中,Cys突變為Ala)激活泛素,接著,E1將激活的泛素分子轉移到E2酶上(蛋白
泛素化的過程
具體過程：泛素化修飾涉及泛素激活酶E1、泛素結合酶E2和泛素連接酶E3的一系列反應:首先在ATP(紅色所示)供能的情況下酶E1(蛋白質編號1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黃色所示)的Cys殘基上(綠色所示,注意在這個結構中,Cys突變為Ala)激活泛素,接著,E1將激活的泛素分子轉移到E2酶上(蛋白
組蛋白甲基化修飾研究再獲突破
日前，復旦大學徐彥輝課題組在組蛋白甲基化修飾研究領域獲得新進展，相關成果發布在《分子細胞》上，該項研究得到了國家自然科學基金面上項目的資助。 組蛋白甲基化修飾是一種非常重要的表觀遺傳修飾，參與調節異染色質形成、X染色體失活、基因印記及DNA的損傷修復等多種生命過程。關于組蛋白去甲基化酶的研究是
藥界新寵：LYTAC－與靶向蛋白降解技術（二）
■ 分子膠 (Molecular Glue)：分子膠是一類誘導或穩定蛋白之間相互作用的小分子化合物，通過結合 E3 泛素連接酶并修飾其分子表面，誘導新的蛋白質間相互作用 (正常情況下兩者原先沒有相互作用)，并在連接酶的作用下，導致蛋白降解 。沙利度胺 (Thalidomide) 及類似物泊馬度胺 (
水生所百人計劃JBC發表新成果
FBXO32 (MAFbx/Atrogin-1)是一種E3泛素連接酶，在肌萎縮中是顯著上調的。雖然一些數據支持，FBXO32可能在腫瘤發生過程中起重要作用，但是FBXO32在腫瘤發生中的分子機制，一直知之甚少。最近，中科院水生生物研究所“百人計劃”肖武漢研究員帶領的一項研究，闡釋了FBXO32的
iScience：利用蛋白質組學構建預測模型識別未知底物
近日，中國科學院大連化學物理研究所生物技術研究部生物分子功能研究組研究員樸海龍團隊基于生物信息學方法，揭示了癌癥中關鍵的去泛素化與泛素化分子相互作用網絡。 去泛素化與泛素化作用是生命體內至關重要的轉錄后修飾作用，參與到細胞周期、免疫調控、信號傳遞等幾乎所有的生物學通路過程中。同時，該作用體系對
人類的泛素連接酶有哪些
泛素 （英語:?Ubiquitin ）是一種存在於大多數 真核細胞 中 的小 蛋白 。它的主要功能是標記需要分解掉的蛋白質，使其被 水解 。 當附有泛素的蛋白質移動到桶狀的 蛋白酶 的時候， 蛋白酶就會將該蛋白質水解。泛素也可以標記 跨膜蛋白 ，如 受體 ， 將其從 細胞膜 上除去。 泛素由76個