關于κBGT蛋白質結構的介紹
κ-BGT是1983年從臺灣產銀環蛇毒素中首次分離、分子量6500，等電點為9.1的一種神經毒素，由于k-BGT能選擇性地阻斷α3β2亞型，被認為是少數能作為神經元煙堿乙酰膽堿受體（nAChRs）分型的特異性工具之一。κ-BGT的蛋白質一級結構由A、B兩條鏈構成，每條鏈由66個氨基酸殘基組成，含有五對二硫鍵，其分子量均為7258。 GrantG A等報道了作為神經元煙堿型受體探針的κ-BGT的完整氨基酸序列，以后陸續有人從銀環蛇毒素中分離純化到六種新的κ-神經毒素（κ1-κ6），并分別報道分析了其前體細胞和完整氨基酸排列順序。根據其基因編碼的序列可以看出，κ1-κ6存在著高度的同源性。κ-神經毒素和與其在結構上相關的α-神經毒素有決定性的區別。例如，κ4-BGT缺乏Try-殘基，而Try-殘基在α-BGT的功能位點上是無變化的且相當重要的。κ-BGT在決定性序列位點上有一個無變化的Pro-殘基也不同于α-神經毒素。從κ2-......閱讀全文
關于κBGT蛋白質結構的介紹
κ-BGT是1983年從臺灣產銀環蛇毒素中首次分離、分子量6500，等電點為9.1的一種神經毒素，由于k-BGT能選擇性地阻斷α3β2亞型，被認為是少數能作為神經元煙堿乙酰膽堿受體（nAChRs）分型的特異性工具之一。κ-BGT的蛋白質一級結構由A、B兩條鏈構成，每條鏈由66個氨基酸殘基組成，含
關于γBGT蛋白質結構的基本介紹
γ-BGT是從銀環蛇毒腺中分離出的一種新的突觸后神經毒素。Aird SD等（1999）利用質譜測量法和Edman降解法測定了其一級結構。γ-BGT的一級結構由68個氨基酸殘基構成，分子量為7524.7。其氨基酸序列為：MQCKTCSFYT CPNSETCPDGKNICVKR-SWT AVRGDG
關于βBGT蛋白質結構的簡介
β-銀環蛇毒素最初是從臺灣銀環蛇（Bungarus multicinctus）中分離鑒定出的為突觸前堿性多肽神經毒素，由A鏈和B鏈兩條鏈構成，其分子量為20~22kD，等電點為8.8~9.7。A鏈通過Cys15和B鏈的Cys55相連，把2條鏈連接起來。 [27] A鏈含120個氨基酸，有13個半
關于αBGT蛋白質結構的基本信息介紹
α-BGT是1963年發現的。是一種堿性多肽，含較多的堿性氨基酸和10個半胱氨酸殘基，半胱氨酸殘基都參與5對二硫鍵的形成。屬于長鏈突觸后神經毒素，由74個氨基酸組成，相對分子質量為8000 D，空間結構復雜，幾乎每一個氨基酸都對空間結構的形成發揮著重要作用。雖然分子量并不大，但α-BGT具有相當
關于蛋白質結構的結構測定介紹
專門存儲蛋白質和核酸分子結構的蛋白質數據庫中，接近90%的蛋白質結構是用X射線晶體學的方法測定的。X射線晶體學可以通過測定蛋白質分子在晶體中電子密度的空間分布，在一定分辨率下解析蛋白質中所有原子的三維坐標。大約9%的已知蛋白結構是通過核磁共振技術來測定的。該技術還可用于測定蛋白質的二級結構。除了
關于蛋白質結構的結構預測介紹
測定蛋白質序列比測定蛋白質結構容易得多，而蛋白質結構可以給出比序列多得多的關于其功能機制的信息。因此，許多方法被用于從序列預測結構。 一、二級結構預測 二、三級結構預測 同源建模：需要有同源的蛋白三級結構為基礎進行預測。 Threading法。“從頭開始”（Ab initio）：只需要蛋
關于蛋白質結構的分類介紹
對蛋白質結構進行分類的方法有多種，有多個結構數據庫（包括SCOP、CATH和FSSP）分別采用不同的方法進行結構分類。存放蛋白質結構的PDB數據庫中就引用了SCOP的分類。對于大多數已分類的蛋白質結構來說，SCOP、CATH和FSSP的分類是相同的，但在一些結構中還有所區別。
關于蛋白質結構的組成介紹
一、化學組成： （1）單純蛋白質：僅含有AAs； （2）結合蛋白質：由AAs和其他非蛋白質化合物所組成； （3）衍生蛋白質：用化學或酶學方法得到的化合物。 二、分子組成： 基本單位：氨基酸 有不同的AAs通過肽鍵相互連接而成； 蛋白質→眎→胨→多肽→二肽→多肽→氨基酸。 三、元素組
關于蛋白質結構的類型介紹
許多蛋白質都可以被分為多個結構組成單元，結構域就是這樣一個組成單元。結構域一般可以自穩定，且常常獨立進行折疊，而不需要蛋白質其他部分的參與；很多結構域都有自己獨特的生物學功能。很多結構域并不是一個基因或基因家族對應蛋白質的獨特結構單元，而往往是許多類蛋白質的共同結構單元。結構域常常是以其生物學功
關于蛋白質結構肽鍵的介紹
兩個氨基酸可以通過縮合反應結合在一起，并在兩個氨基酸之間形成肽鍵。而不斷地重復這一反應就可以形成一條很長的殘基鏈（即多肽鏈）。這一反應是由核糖體在翻譯進程中所催化的。肽鍵雖然是單鍵，但具有部分的雙鍵性質（由C=O雙鍵中的π電子云與N原子上的未共用電子對發生共振導致），因此C-N鍵（即肽鍵）不能旋
關于蛋白質結構的內容介紹
蛋白質結構是指蛋白質分子的空間結構。蛋白質主要由碳、氫、氧、氮等化學元素組成，是一類重要的生物大分子，所有蛋白質都是由20種不同氨基酸連接形成的多聚體，在形成蛋白質后，這些氨基酸又被稱為殘基。 蛋白質和多肽之間的界限并不是很清晰，有人基于發揮功能性作用的結構域所需的殘基數認為，若殘基數少于40
關于蛋白質結構的一級結構介紹
蛋白質的一級結構（primary structure）就是蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序（sequence），也是蛋白質最基本的結構。它是由基因上遺傳密碼的排列順序所決定的。各種氨基酸按遺傳密碼的順序，通過肽鍵連接起來，成為多肽鏈，故肽鍵是蛋白質結構中的主鍵。 迄今已有約一千種左右蛋白質的
關于蛋白質的結構的相關介紹
結構決定功能。大多數的蛋白質都自然折疊為一個特定的三維結構，這一特定結構被稱為天然狀態。雖然多數蛋白可以通過本身氨基酸序列的性質進行自我折疊，但還是有許多蛋白質需要分子伴侶的幫助來進行正確的折疊。在高溫或極端pH等條件下，蛋白質會失去其天然結構和活性，這一現象就稱為變性。生物化學家常常用以下四個
關于蛋白質結構的發展歷史介紹
1959年佩魯茨和肯德魯對血紅蛋白和肌血蛋白進行結構分析，解決了三維空間結構，獲1962年諾貝爾化學獎。 鮑林發現了蛋白質的基本結構。克里克、沃森在X射線衍射資料的基礎上，提出了DNA三維結構的模型。獲1962年諾貝爾生理或醫學獎。50年代后豪普特曼和卡爾勒建立了應用X射線分析的以直接法測定晶
關于蛋白質結構的側鏈構象介紹
蛋白質結構：殘基側鏈上的原子根據希臘字母表的順序（α、β、γ、δ、ε等）來命名，如Cα指的是對應殘基上最接近羰基的碳原子，而Cβ則是次接近的。Cα通常被認為是主鏈骨架的組成原子。這些原子之間的鍵對應的二面角則相應以χ1、χ2、χ3等來命名，如賴氨酸側鏈上第一、二個碳原子（即Cα和Cβ）之間共價鍵
關于蛋白質結構的結構種類概述
蛋白質分子是由氨基酸首尾相連縮合而成的共價多肽鏈，但是天然蛋白質分子并不是走向隨機的松散多肽鏈。每一種天然蛋白質都有自己特有的空間結構或稱三維結構，這種三維結構通常被稱為蛋白質的構象，即蛋白質的結構。 蛋白質的分子結構可劃分為四級，以描述其不同的方面： 一級結構：組成蛋白質多肽鏈的線性氨基酸
關于蛋白質三級結構的概念介紹
蛋白質的三級結構是指球狀蛋白質的多肽鏈在二級結構的基礎上相互配置而形成特定的構象。α螺旋、β折疊、β轉角和無規則卷曲等二級結構通過側鏈基團的相互作用進一步卷曲、折疊，借助次級鍵的維系形成三級結構，三級結構的形成使肽鏈中所有的原子都達到空間上的重新排布，它是建立在二級結構、超二級結構和結構域基礎上
關于蛋白質三級結構的基本介紹
蛋白質的多肽鏈在各種二級結構的基礎上再進一步盤曲或折迭形成具有一定規律的三維空間結構，稱為蛋白質的三級結構（tertiary structure）。蛋白質三級結構的穩定主要靠次級鍵，包括氫鍵、疏水鍵、鹽鍵以及范德華力（Van der Waals force）等。這些次級鍵可存在于一級結構序號相隔
關于蛋白質二級結構的β折疊的介紹
β折疊是指多肽鏈以肽單元為單位，以Cα為旋轉點形成伸展的鋸齒狀折疊構象，又稱3片層（3-strand）結構，具有下列特征。 （1）肽鏈折疊成伸展的鋸齒狀，肽單元間的夾角為110°，氨基酸殘基的R側鏈分布在片層的上下。 （2）兩條以上肽鏈（或同一條多肽鏈的不同部分）平行排列，相鄰肽鏈之間的肽鍵
關于蛋白質二級結構的Ω環的介紹
Ω環（Ω loop）是近二三十年才發現的一類二級結構，它們雖然不像α螺旋和β折疊片那樣規正，但仍有規則可循，屬干部分規正的二級結構。從形式上Ω環可看成是β轉角的延伸。此環有兩個特征。一是環的長度不超過16個氨基酸殘基，一般為6~8個殘基，尤以8殘基的Ω環為最多；二是它改變了蛋白質肽鏈的走向，使得
關于蛋白質二級結構的α螺旋的介紹
蛋白質分子中多個肽平面通過氨基酸a-碳原子的旋轉，使多肽主鏈各原子沿中心軸向右盤曲形成穩定的α螺旋（a-helix）構象。 α螺旋具有下列特征： （1）多肽鏈以肽單元為基本單位，以Cα為旋轉點形成右手螺旋，氨基酸殘基的側鏈基團伸向螺旋的外側。 （2）每3.6個氨基酸旋轉一周，螺距為0.54n
關于銀環蛇毒素的基本信息介紹
銀環蛇毒液中所含毒素，主要成分為蛋白質和多肽，以神經毒素為主，包括α-銀環蛇毒素（α-BGT）、β-銀環蛇毒素（β-BGT）、κ-銀環蛇毒素（κ-BGT）、γ-銀環蛇毒素（γ-BGT）和磷脂酶A等酶類等。對人致死劑量約1mg。 毒腺分泌的蛇毒含多種多肽成分，具有不同的生物學活性。隨著捕食者和被
關于蛋白質二級結構β－片層結構特點的內容介紹
①蛋白質二級結構β－片層結構特點—是肽鏈相當伸展的結構，肽鏈平面之間折疊成鋸齒狀，相鄰肽鍵平面間呈110°角。氨基酸殘基的R側鏈伸出在鋸齒的上方或下方。 ②蛋白質二級結構β－片層結構特點—依靠兩條肽鏈或一條肽鏈內的兩段肽鏈間的C=O與N-H形成氫鍵，使構象穩定。 ③蛋白質二級結構β－片層結構
關于蛋白質三級結構的作用特點介紹
一、蛋白質三級結構的分類及表現形式： 球狀蛋白質及其亞基根據他們的結構域類型可以分為4類：全α結構、α，β結構、全β結構和小的富含金屬或二硫鍵結構。 表現形式：結構域、分子伴侶。 二、作用：三級結構多指肽鏈中所有原子在空間的排布。此外，在某些蛋白質分子中。二硫鍵對其三級結構的穩定也起重要作
蛋白質結構的相關介紹
蛋白質結構是指蛋白質分子的空間結構。作為一類重要的生物大分子，蛋白質主要由碳、氫、氧、氮、硫等化學元素組成。所有蛋白質都是由20種不同的L型α氨基酸連接形成的多聚體，在形成蛋白質后，這些氨基酸又被稱為殘基。蛋白質和多肽之間的界限并不是很清晰，有人基于發揮功能性作用的結構域所需的殘基數認為，若殘基
蛋白質的整體結構介紹
蛋白質是以氨基酸為基本單位構成的生物高分子。蛋白質分子上氨基酸的序列和由此形成的立體結構構成了蛋白質結構的多樣性。蛋白質具有一級、二級、三級、四級結構，蛋白質分子的結構決定了它的功能。蛋白質分子的化學鍵一級結構（primary structure）：氨基酸殘基在蛋白質肽鏈中的排列順序稱為蛋白質的一級
關于蛋白質的二級結構（β折疊）的特性介紹
β－折疊(β－sheet)也是一種重復性的結構，大致可分為平行式和反平行式兩種類型，它們是通過肽鏈間或肽段間的氫鍵維系。可以把它們想象為由折疊的條狀紙片側向并排而成，每條紙片可看成是一條肽鏈，稱為β折疊股或β股(β－strand)，肽主鏈沿紙條形成鋸齒狀，處于最伸展的構象，氫鍵主要在股間而不是股
關于蛋白質二級結構肽鍵平面的介紹
Pauling等人對一些簡單的肽及氨基酸的酰胺等進行了X線衍射分析，從一個肽鍵的周圍來看，得知： （1）肽鍵平面—肽鍵中的C-N鍵長0.132nm，比相鄰的N-C單鍵（0.147nm）短，而較一般C=N雙鍵（0.128nm）長，可見，肽鍵中-C-N-鍵的性質介于單、雙鍵之間，具有部分雙鍵的性質
噬菌體的蛋白質結構介紹
無尾部結構的二十面體：這種噬菌體為一個二十面體，外表由規律排列的蛋白亞單位——衣殼組成，核酸則被包裹在內部。 有尾部結構的二十面體：這種噬菌體除了一個二十面體的頭部外，還有由一個中空的針狀結構及外鞘組成的尾部，以及尾絲和尾針組成的基部。 線狀體：這種噬菌體呈線狀，沒有明顯的頭部結構，而是由殼
關于蛋白質工程的結構分析
蛋白質工程的核心內容之一就是收集大量的蛋白質分子結構的信息，以便建立結構與功能之間關系的數據庫，為蛋白質結構與功能之間關系的理論研究奠定基礎。三維空間結構的測定是驗證蛋白質設計的假設即證明是新結構改變了原有生物功能的必需手段。晶體學的技術在確定蛋白質結構方面有了很大發展，但是最明顯的不足是需要分