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  • 揭示泛素連接酶HECTD3調控病原菌感染誘導IFNI產生的機制

    I型干擾素信號途徑在宿主抵抗病原體感染、減弱機體損傷和防止自身免疫疾病發生中都發揮重要功能,因此宿主體內I型干擾素的產生受到縝密的機制調控以確保維持適中的免疫反應。泛素化修飾在病毒感染誘導IFN-I產生和抗病毒感染中發揮重要作用并得到較多研究,但在病原菌感染中的調控機制研究相對較少,并且IFN-I在宿主抵抗不同病原菌感染中的作用機制也不明確。 HECTD3是屬于HECT家族的一個E3泛素連接酶,目前對該蛋白的研究很少。中國科學院昆明動物研究所研究員陳策實前期的研究證實,HECTD3在乳腺癌、前列腺癌中高表達,促進腫瘤細胞對化療藥物的抗性,增加了腫瘤細胞的存活(Li et al. Cell Death Dis, 2013; Li et al. Neoplasia, 2013);并建立了Hectd3基因敲除小鼠模型。在此基礎上,陳策實與昆明動物所齊曉朋團隊展開合作,揭示了HECTD3在宿主的先天免疫反應中發揮極其重要的作用。H......閱讀全文

    蛋白質的泛素化修飾

    蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈,且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解。三種關鍵的酶共同介導了這一多泛素化過程, 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme),泛素結合酶 E2 (

    昆明動物所發現癌細胞抗藥新機制

      癌癥治療目前最大的挑戰之一是腫瘤細胞具有原發的耐藥性以及治療后逐漸產生抗藥性。順鉑是目前廣泛用于臨床治療乳腺癌、卵巢癌、前列腺癌等實體瘤的化療藥物,它通過造成DNA損傷誘導細胞凋亡殺死癌細胞。但是癌細胞抗藥的分子機制還不是很清楚。   泛素化是一種蛋白質的翻譯后修飾,參與調控多種

    揭示泛素連接酶HECTD3調控病原菌感染誘導IFNI產生的機制

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    關于單泛素化修飾的基本介紹

      單泛素化修飾是一種調節信號可以引起靶蛋白的活性、定位以及蛋白質結構的改變從而對蛋白質的胞吞途徑、膜泡的出芽、組蛋白的修飾、基因的轉錄以及蛋白質核內的定位進行調節。單獨的泛素本身并沒有任何生物功能,它只是一種分子標記蛋白,發揮作用必須在ATP提供能量的前提下依靠泛素途徑的相關酶類及蛋白酶體。Gua

    蛋白質泛素化調控細胞凋亡研究取得進展

      細胞凋亡是維持機體組織平衡的重要生物學過程,腫瘤細胞的抗凋亡現象是目前癌癥治療領域中的主要障礙。在細胞凋亡過程中,caspase家族扮演著關鍵角色,其中caspase-8作為凋亡起始因子顯得尤為重要。HECTD3是近年來發現的一個新的E3泛素連接酶。中科院昆明動物研究所陳策實研究員課題組前期研究

    973項目:蛋白修飾促癌作用

      細胞凋亡是維持機體組織平衡的重要生物學過程,腫瘤細胞的抗凋亡現象是目前癌癥治療領域中的主要障礙。在細胞凋亡過程中,caspase家族扮演著關鍵角色,其中 caspase-8作為凋亡起始因子顯得尤為重要。HECTD3是近年來發現的一個新的E3泛素連接酶。中科院昆明動物研究所陳策實研究員課題組前

    泛素連接酶HECTD3促進炎性相關的腫瘤轉移機制

      腫瘤細胞從原位播散到遠端器官涉及多個生物學過程。目前,針對腫瘤轉移尚無十分有效的預防和治療方法。血管內皮細胞是被覆于血管內壁的單層細胞,在腫瘤血行轉移過程中扮演重要角色。當受到LPS和TNFα等炎癥因子刺激時,血管內皮細胞上調表達多個粘附分子,如E-selectin、VCAM-1和ICAM-1,

    泛素化的過程

    具體過程:泛素化修飾涉及泛素激活酶E1、泛素結合酶E2和泛素連接酶E3的一系列反應:首先在ATP(紅色所示)供能的情況下酶E1(蛋白質編號1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黃色所示)的Cys殘基上(綠色所示,注意在這個結構中,Cys突變為Ala)激活泛素,接著,E1將激活的泛素分子轉移到E2酶上(蛋白

    什么是泛素化

    是指泛素(一類低分子量的蛋白質)分子在一系列特殊的酶作用下,將細胞內的蛋白質分類,從中選出靶蛋白分子,并對靶蛋白進行特異性修飾的過程。泛素-蛋白酶體途徑是先發現的,也是較普遍的一種內源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修飾,然后被蛋白酶體降解。不過后來又發現,并非所有泛素化修飾都會導致降解。有些

    泛素化的過程

    具體過程:泛素化修飾涉及泛素激活酶E1、泛素結合酶E2和泛素連接酶E3的一系列反應:首先在ATP(紅色所示)供能的情況下酶E1(蛋白質編號1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黃色所示)的Cys殘基上(綠色所示,注意在這個結構中,Cys突變為Ala)激活泛素,接著,E1將激活的泛素分子轉移到E2酶上(蛋白

    什么是泛素化

    是指泛素(一類低分子量的蛋白質)分子在一系列特殊的酶作用下,將細胞內的蛋白質分類,從中選出靶蛋白分子,并對靶蛋白進行特異性修飾的過程。泛素-蛋白酶體途徑是先發現的,也是較普遍的一種內源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修飾,然后被蛋白酶體降解。不過后來又發現,并非所有泛素化修飾都會導致降解。有些

    什么是泛素化

    是指泛素(一類低分子量的蛋白質)分子在一系列特殊的酶作用下,將細胞內的蛋白質分類,從中選出靶蛋白分子,并對靶蛋白進行特異性修飾的過程。泛素-蛋白酶體途徑是先發現的,也是較普遍的一種內源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修飾,然后被蛋白酶體降解。不過后來又發現,并非所有泛素化修飾都會導致降解。有些

    泛素化具體過程

    具體過程:泛素化修飾涉及泛素激活酶E1、泛素結合酶E2和泛素連接酶E3的一系列反應:首先在ATP(紅色所示)供能的情況下酶E1(蛋白質編號1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黃色所示)的Cys殘基上(綠色所示,注意在這個結構中,Cys突變為Ala)激活泛素,接著,E1將激活的泛素分子轉移到E2酶上(蛋白

    百人博士最新Nature子刊文章:泛素化修飾的特殊因子

      細胞內蛋白泛素化經由泛素-蛋白酶體途徑實現。在這個過程中,一系列酶(E1、E2和E3)調控泛素鏈組合體,而且當正確的泛素化發生之后,一個冗余的或受損的蛋白就會被蛋白酶體破壞掉,關于泛素鏈形成的機制尚不是十分清楚。  來自中國科學院動物研究所,美國國立衛生研究院的研究人員近期發現在蛋白質泛素化修飾

    關于泛素綴合酶的泛素化系統介紹

      蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈,且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共價連接其活性位點半胱氨酸殘基。活化的泛素被轉移到E2半胱氨酸上。一旦與泛素結合,E2分子通過結構保守的結合

    謝旗研究組發表泛素化修飾調控植物低磷脅迫響應的綜述

      磷是植物生長發育必需的大量元素之一,土壤中低磷脅迫會影響植物的生長并影響作物的產量。我國是世界上磷肥使用量最大的國家,施用磷肥在提高作物產量的同時也帶來了一系列環境污染問題。因此,解析植物對低磷脅迫的響應機制并培育磷高效利用的作物是作物育種上的一個重要研究方向。  泛素化修飾是一種重要的蛋白質翻

    同濟大學Cell-Res揭示泛素化修飾與腫瘤微環境關聯的奧秘

      mTORC1作為微環境中營養信號的感應器,它能夠感應微環境中的氨基酸、生長因子、葡萄糖、膽固醇等信號,進而調控細胞及機體內幾個關鍵的過程:糖代謝、蛋白質代謝,脂類代謝以及細胞自噬等【1, 2】。但是,當mTORC1信號通路的關鍵蛋白(mTOR、GATOR、PTEN、TSC、LKB、AMPK等)發

    通過蛋白質組學技術對營養脅迫中泛素化修飾變化情況...

    通過蛋白質組學技術對營養脅迫中泛素化修飾變化情況的分析與解讀Cell Death and Disease IF=5.965Liver ubiquitome uncovers nutrient-stress-mediated trafficking and secretion of complemen

    蛋白質翻譯后修飾通過泛素化降解途徑調節脂肪酸合成

      2月7日,國際學術期刊《自然-通訊》(Nature Communications)在線發表了中國科學院上海營養與健康研究所李于研究組的最新研究成果“Post-translational regulation of lipogenesis via AMPK-dependent phosphoryl

    蒲慕明小組發現泛素連接酶修飾途徑

      來自加州大學伯克利分校Helen Wills神經科學研究所等處的研究人員發現了蛋白泛素化途徑中的一種關鍵酶調控的新機制,有助于解釋細胞功能蛋白選擇性降解。這一研究成果公布在《神經元》(Neuron)雜志上。   領導這一研究的是著名的神經生物學家蒲慕明教授,其現任中科院神經科學研究所所長,

    泛素化的過程問題

    泛素化是對特異的靶蛋白進行泛素修飾的過程。一些特殊的酶將細胞內的蛋白分類,從中選出靶蛋白分子。泛素化修飾涉及泛素激活酶E1、泛素結合酶E2和泛素連接酶E3的一系列反應:首先在ATP供能的情況下酶E1(蛋白質編號1r4n)粘附在泛素分子尾部的Cys殘基上(在這個結構中,Cys突變為Ala)激活泛素,接

    泛素化研究取得進展

    泛素化是指泛素(一類低分子量的蛋白質)分子在一系列特殊的酶作用下,將細胞內的蛋白質分類,從中選出靶蛋白分子,對靶蛋白進行特異性修飾的過程。泛素化在蛋白質的定位、代謝、功能、調節和降解中起重要作用,同時參與細胞周期、增殖、凋亡、分化、轉移等幾乎一切生命活動的調控。泛素化與腫瘤、心血管等疾病的發病密切相

    泛素化的主要類型

    E1,E2,E3對底物的泛素化可形成幾種不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被單泛素化,如H2B;有的底物蛋白有多個賴氨酸殘基,在合適條件下會被多位點單泛素化;還有一些蛋白在單個賴氨酸位點會形成多聚泛素鏈,這種多聚泛素鏈可以根據連接泛素鏈的賴氨酸位點的不同可以分為單一、混合以及樹枝狀的結構。

    泛素化的主要作用

    泛素化是指泛素(一類低分子量的蛋白質)分子在一系列特殊的酶作用下,將細胞內的蛋白質分類,從中選出靶蛋白分子,并對靶蛋白進行特異性修飾的過程。這些特殊的酶包括泛素激活酶、結合酶、連結酶和降解酶等。泛素化在蛋白質的定位、代謝、功能、調節和降解中都起著十分重要的作用。同時,它也參與了細胞周期、增殖、凋亡、

    簡述泛素化的類型

      E1,E2,E3對底物的泛素化可形成幾種不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被單泛素化,如H2B;有的底物蛋白有多個賴氨酸殘基,在合適條件下會被多位點單泛素化;還有一些蛋白在單個賴氨酸位點會形成多聚泛素鏈,這種多聚泛素鏈可以根據連接泛素鏈的賴氨酸位點的不同可以分為單一、混合以及樹枝狀的結構。

    如何進行蛋白質的泛素化和去泛素化鑒別

    主要有四步: 1.泛素的活化:泛素甘氨酸端的羧基連接到泛素活化酶E1的巰基,這個步驟需要以ATP作為能量,最終形成一個泛素和泛素活化酶E1之間的硫酯鍵。 2.E1將活化后的泛素通過交酯化過程交給泛素結合酶E2。 3.泛素連接酶E3將結合E2的泛素連接到目標蛋白質上并釋放E2,形成特定的泛素化的蛋白質

    如何進行蛋白質的泛素化和去泛素化鑒別

    主要有四步: 1.泛素的活化:泛素甘氨酸端的羧基連接到泛素活化酶E1的巰基,這個步驟需要以ATP作為能量,最終形成一個泛素和泛素活化酶E1之間的硫酯鍵。 2.E1將活化后的泛素通過交酯化過程交給泛素結合酶E2。 3.泛素連接酶E3將結合E2的泛素連接到目標蛋白質上并釋放E2,形成特定的泛素化的蛋白質

    蛋白質組學技術對營養脅迫中泛素化修飾變化情況分析與

      吃貨們,為了健康,少吃點吧!   小編知道一名資深的吃貨,無論什么都阻擋不了美食的誘惑。但我忍不住要阻止:“吃貨們!為了健康,少吃點吧!”   為什么要讓熱愛美食的你們做出如此痛苦的選擇呢?看看下面這篇文獻解讀你就知道了。   Cell Death and Disease IF=5.96

    蛋白質組學技術對營養脅迫中泛素化修飾變化情況的分析

      吃貨們,為了健康,少吃點吧!   小編知道一名資深的吃貨,無論什么都阻擋不了美食的誘惑。但我忍不住要阻止:“吃貨們!為了健康,少吃點吧!”   為什么要讓熱愛美食的你們做出如此痛苦的選擇呢?看看下面這篇文獻解讀你就知道了。   Cell Death and Disease IF=5.96

    線性泛素化的跟蹤定位

      泛素(ubiquitin)是一種存在于所有真核生物(大部分真核細胞)中的小蛋白。能夠與其他蛋白連接,從而參與各種調控功能(如細胞周期進程、DNA損傷修復、信號轉導和各種蛋白質膜定位)。蛋白質被泛素修飾的過程稱為泛素化(ubiquitination)。泛素化有許多不同的形式,無論是以單個分子的形式

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