關于骨橋蛋白的蛋白結構的介紹
OPN作為帶負電的非膠原性骨基質糖蛋白，廣泛的分布于多種組織和細胞中，其相對分子質量約為44 kDa，約含300 個氨基酸殘基，其中天冬氨酸、絲氨酸和谷氨酸殘基占有很高的比例，約占總氨基酸量的一半。骨橋蛋白多肽鏈的二級結構中包括8個α螺旋和6個β折疊結構，高度保守的RGD基元兩端各有一個β折疊結構，分子中心部位是a螺旋結構。骨橋蛋白分子中約含有30個寡糖基，其中10 個是唾液酸。 （1）精氨酸-甘氨酸-天冬氨酸（RGD）序列：Yee(1996年)提出OPN含有(Arg-Gly-Asp，RGD)序列，這一序列在不同物種的OPN中都普遍存在，這一序列對于OPN發揮粘附功能起著重要的作用。RGD序列為高度保守的特異性細胞黏附功能閾，通過該序列可與細胞表面整合素受體 avβ、avβ3、avβ5等結合，介導糖蛋白與細胞間的粘附過程，引起局部黏附，改變細胞骨架，促進細胞游。RGD序列具有高度保守性，一旦變異或缺失將喪失其促粘附的功能。......閱讀全文
關于骨橋蛋白的蛋白結構的介紹
OPN作為帶負電的非膠原性骨基質糖蛋白，廣泛的分布于多種組織和細胞中，其相對分子質量約為44 kDa，約含300 個氨基酸殘基，其中天冬氨酸、絲氨酸和谷氨酸殘基占有很高的比例，約占總氨基酸量的一半。骨橋蛋白多肽鏈的二級結構中包括8個α螺旋和6個β折疊結構，高度保守的RGD基元兩端各有一個β折疊結
關于骨橋蛋白的基本介紹
骨橋蛋白（osteopontin，OPN）是一種糖基化蛋白,廣泛存在于細胞外基質中.最初認為OPN是一種重要的骨基質蛋白,與骨的形成和發展密切相關。? 骨橋蛋白（OPN活性蛋白，osteopontin）在母乳的含量甚高（平均約138 mg/L），是母乳中重要的免疫活性蛋白。OPN的糖基化修飾以
骨橋蛋白的基因結構
OPN人的OPN基因定位在染色體4q13，是單一編碼基因，8kb大小，具有7個外顯子和6個內含子組成。小鼠位于5號染色體上，基因長約7Kb，包括7個外顯子，其5’端有啟動子序列，該啟動子中IKb長度也被測序并用GCG程序分析了轉錄因子的可能識別部位，這些轉錄因子包括API-5、PEA-3、PEA
關于骨橋蛋白的分布范圍介紹
OPN可表達于不同動物的各種組織里，如骨、腎(胎腎和成年腎)、肺、肝、膀胱、胰腺、乳腺、睪丸、腦、骨髓和蛻膜。不同細胞類型也能表達OPN，如骨細胞、成骨細胞、破骨細胞、軟骨細胞、神經細胞、上皮細胞、內皮細胞、血管平滑肌細胞(SMC)、活化的T細胞、MФ和自然殺傷細胞（NK）細胞亞群，75%(45
關于骨橋蛋白的研究歷史介紹
1979年Senger等首次報道一種包含RGD整合素結合區的磷酸化糖蛋白的研究，稱之為轉化相關性磷酸蛋白。 骨橋蛋白(Osteopontin,OPN)是一種含精氨酸-甘氨酸-天冬氨酸(Arg-Gly-Asp,RGD)的分泌型糖基化磷蛋白,已歸類于細胞外基質(extracellular matr
關于骨橋蛋白的外部調節方式介紹
OPN表達受激素生長因子，OPN在各種組織中均有表達,如骨,腎,肺,肝,膀胱,乳腺,睪丸,腦,胰腺等 [15] 。不同的細胞類型可能有不同的調節機制，種因素能調控OPN的表達: (1)感染和損傷能使T細胞和MФ的OPN上調表達。 (2)骨激素:VitD3通過OPN啟動子的VDRE應答元件刺激
關于骨橋蛋白參與體內代謝的作用
骨橋蛋白與血管重塑 以往認為骨橋蛋白的主要作用是參與骨形成 ,近年來發現其在心血管系統特別是血管重塑過程中發揮重要調節作用。其作用將為臨床治療PTCA后再狹窄、高血壓及動脈粥樣硬化等引起的血管重塑提供新的策略。 [18] OPN與免疫系統 OPN在淋巴細胞，包括T細胞及NK細胞亞群，被非特
骨橋蛋白的結合位點的介紹
OPN分布廣泛并受多種因素的調控，能與許多物質結合。 (1)結合多種整合素受體:已發現αvβ1、αvβ3、αvβ5、α5β1、α8β1、α4β1和α9β1等7種整合素能與OPN結合，2個α4β1整合素結合部位位于OPN的N-末端凝血酶片酸的38 aa結構域上，α9β1能結合凝血酶斷裂的OPN
骨橋蛋白與早期發育的作用介紹
OPN對嬰幼兒早期發育具有積極作用，尤其對于嬰幼兒早期的免疫調節。在生命早期，Th1細胞因子產生不足和應答能力低下可能是導致新生兒固有細胞免疫力低，及向Th2免疫應答偏移的主要原因。研究表明OPN發揮作用的關鍵在于它對Th1和Th2免疫平衡的調節。臨床研究表明，食用強化牛乳OPN的配方粉，嬰兒耐
骨橋蛋白與骨代謝的作用介紹
成骨細胞、骨細胞及破骨細胞均可分泌OPN，在骨基質的礦化和吸收過程中有重要作用。OPN在軟骨內化骨、膜內化骨區域含量豐富，在編織骨中，于成骨細胞、骨細胞的胞漿中可以觀察。OPN分子中有一富含天冬氨酸的區域，通過這一區域OPN可以與組織中的輕磷灰石結合而發揮作用。在骨基質礦化開始后，成骨細胞中OP
概述骨橋蛋白的表達方式
正常情況下其表達甚微的細胞，如巨噬細胞、SMC、T淋巴細胞、成纖維細胞等在一些誘導因素下可以大量表達OPN，包括： （1）高血壓：人主動脈平滑肌細胞暴露在160 mmHg的高壓下3h，然后再培養，結果3h后發現高壓組同非高壓組相比細胞增殖11%。免疫印跡分析發現，培養8 h以內OPN的表達沒有
簡述骨橋蛋白的自身調節方式
OPN有磷酸化和去磷酸化兩種形式，磷酸化修飾是影響OPN活性的一個重要因素。多種激酶對OPN中絲氨酸、蘇氨酸殘基發生磷酸化有不同部位，發生蛋白磷酸化部位不同可能是其組織特異性的原因之一。磷酸化后的OPN與細胞表面整合素受體結合，而去磷酸化OPN則能與CD44受體結合，從而引起不同的效應。完整的O
概述骨橋蛋白的生物學作用
1.細胞粘附 OPN通過依賴RGD序列(αvβ1、αvβ3、αvβ5、αvβ1、α8β1)和非依賴RGD序列(α4β1、α9β1)結合存在于細胞表面上的多種整合素受體，起細胞粘附作用。OPN能粘附轉化的JB6細胞和HL60細胞(αvβ5和α4β1受體)，且OPN以非RGD形式結合轉化的成纖維
骨橋蛋白與組織修復的影響作用
成體組織中創傷多通過瘢痕組織進行修復。在肉芽組織中，絕大多數新生血管內皮細胞中都存在OPN mR-NA的高表達。OPN能夠促進內皮細胞的增殖、遷移以及新生血管管形的發生。在缺血誘導的視網膜血管化的發病過程中，OPN能夠通過介導血管內皮細胞與細胞外基質的相互作用，加速血管內皮細胞的增殖，促進新生血
關于糖蛋白的結構介紹
糖蛋白中的糖鏈變化較大，含有豐富的結構信息。寡糖鏈往往是受體、酶類的識別位點。 1、 N-糖苷鍵型（N-連接） N-糖苷鍵型主要有三類寡糖鏈： ① 高甘露糖型，由GlcNAc和甘露糖組成； ② 復合型：除了GlcNAc和甘露糖外、還有果糖、半乳糖、唾液酸； ③ 雜合型，包含①和②的特征
關于Ras蛋白的結構介紹
Ras蛋白為膜結合型的GTP/GDP結合蛋白，相對分子質量為2.1萬，定位于細胞膜內側.它由188或189個氨基酸組成，它的第一個結構域為含有85個氨基酸殘基的高度保守序列，接下來含有80個氨基酸殘基的結構域中，Ras蛋白結構輕微不同，除了K2Ras末端25個氨基酸由于不同的外顯子而分為A型和B
關于蛋白質結構的結構預測介紹
測定蛋白質序列比測定蛋白質結構容易得多，而蛋白質結構可以給出比序列多得多的關于其功能機制的信息。因此，許多方法被用于從序列預測結構。 一、二級結構預測 二、三級結構預測 同源建模：需要有同源的蛋白三級結構為基礎進行預測。 Threading法。“從頭開始”（Ab initio）：只需要蛋
關于蛋白質結構的結構測定介紹
專門存儲蛋白質和核酸分子結構的蛋白質數據庫中，接近90%的蛋白質結構是用X射線晶體學的方法測定的。X射線晶體學可以通過測定蛋白質分子在晶體中電子密度的空間分布，在一定分辨率下解析蛋白質中所有原子的三維坐標。大約9%的已知蛋白結構是通過核磁共振技術來測定的。該技術還可用于測定蛋白質的二級結構。除了
關于脂蛋白結構的基本介紹
脂蛋白中的蛋白部分稱為載脂蛋白（Apo）。載脂蛋白在脂蛋白代謝中具有重要的生理功能。Apo是用ABC命名法，當前已經發現很多種類，一般分為5～7類，主要測定其ApoAI，ApoB兩種。 ApoAI主要由肝臟合成，小腸也可合成，它是高密度脂蛋白膽固醇（HDL-CHOL）的主要結構蛋白，占HDL-
關于組蛋白的結構組成介紹
組蛋白是存在于染色體內的與DNA結合的堿性蛋白質，染色體中組蛋白以外的蛋白質成分稱非組蛋白。絕大部分非組蛋白呈酸性，因此也稱酸性蛋白質或剩余蛋白質。組蛋白于1884年由德國科學家A.科塞爾發現。組蛋白對染色體的結構起重要的作用。染色體是由重復單位──核小體組成。每一核小體包括一個核心8聚體（由4
關于突觸核蛋白的結構介紹
總體結構 α-突觸核蛋白是位于4q21-22SNCA基因[16]編碼的一個小分子蛋白質，分子量為19kDa,，由140個氨基酸構成，可以分成三個部分： 氨基端: (aa 1~60)包含了5個家族性帕金森病的突變位點以及高度保守的11個氨基酸中組成的KTKEGV 7模體重復序列，易形成兩性α
關于β酪蛋白的性質結構介紹
β-CN 由 226 個氨基酸殘基組成，分子量為 25 382 Da。β-酪蛋白含有大量的谷氨酰胺，此氨基酸序列是非常保守的，在N-末端附近形成了主要的磷酸化作用位點，β-酪蛋白磷酸化位點的數量和磷酸化水平比α-酪蛋白少。在牛的β-酪蛋白中，一個完全磷酸化形式包含5個磷酸基團，而在其他物種里，β
關于膠原蛋白的結構相關介紹
一級結構是蛋白質分子中氨基酸以肽鍵連接的順序，每一種蛋白質分子，都有其特定的氨基酸組成和排列方式，由此就決定了不同的空間結構和功能。蛋白質分子中一級結構關鍵部位氨基酸的改變，會直接影響其功能，這個關鍵部位就是蛋白質分子的活性中心。已發現并確認了不下30種類型的膠原蛋白。 一般的蛋白質是雙螺旋結
關于鈣調蛋白的結構介紹
鈣調蛋白的外形似啞鈴，有兩個球形的末端，中間被一個長而富有彈性的螺旋結構相連，長度為 6.5nm，每個末端有兩個Ca2+結構域，每個結構域可以結合一個Ca2+，這樣一個鈣調蛋白可以結合4個Ca2+ ，每個位點都是由12個氨基酸殘基組成的套環，門冬氨酸和谷氨酸的側鏈提供 Ca2+結合基團。其中C端
關于肌動蛋白的結構介紹
它的氨基酸序列也是最高度保守的蛋白質之一，因為它在進化過程中幾乎沒有變化 ，在藻類和人類等多種物種中的差異不超過20%。它有兩個顯著特征：它是一種緩慢水解 ATP的酶 ，是生物過程的“通用能量貨幣”。 但是，ATP是必需的，以保持其結構完整性。其高效的結構由幾乎獨特的折疊過程形成。此外，它能夠比
骨橋蛋白在炎癥反應過程中的作用
OPN主要通過β1和β3整合素受體以及部分白細胞表面的CD44受體對白細胞的黏附和遷移發揮調理作用。。OPN經凝血酶酶切以后，其N-末端片段能夠與巨噬細胞表面的CD44受體結合，對巨噬細胞具有趨化功能；而其C-末端片段則可與細胞表面的整合素受體αvβ1相互作用，介導巨噬細胞的黏附和遷移。OPN與
骨橋蛋白與心血管系統關系
骨橋蛋白是細胞外基質中一種重要的功能蛋白 ,由多種組織細胞合成與分泌.在心血管系統中 ,骨橋蛋白通過與血管內皮和平滑肌細胞表面的受體integrinαvβ3 相互作用而介導細胞粘附,增殖和遷移 ,進而參與血管內皮損傷所導致的心血管病的發生與發展過程.本文從分子生物學角度對骨橋蛋白的結構,功能,基
關于κBGT蛋白質結構的介紹
κ-BGT是1983年從臺灣產銀環蛇毒素中首次分離、分子量6500，等電點為9.1的一種神經毒素，由于k-BGT能選擇性地阻斷α3β2亞型，被認為是少數能作為神經元煙堿乙酰膽堿受體（nAChRs）分型的特異性工具之一。κ-BGT的蛋白質一級結構由A、B兩條鏈構成，每條鏈由66個氨基酸殘基組成，含
關于蛋白質結構的內容介紹
蛋白質結構是指蛋白質分子的空間結構。蛋白質主要由碳、氫、氧、氮等化學元素組成，是一類重要的生物大分子，所有蛋白質都是由20種不同氨基酸連接形成的多聚體，在形成蛋白質后，這些氨基酸又被稱為殘基。 蛋白質和多肽之間的界限并不是很清晰，有人基于發揮功能性作用的結構域所需的殘基數認為，若殘基數少于40
關于蛋白質結構的組成介紹
一、化學組成： （1）單純蛋白質：僅含有AAs； （2）結合蛋白質：由AAs和其他非蛋白質化合物所組成； （3）衍生蛋白質：用化學或酶學方法得到的化合物。 二、分子組成： 基本單位：氨基酸 有不同的AAs通過肽鍵相互連接而成； 蛋白質→眎→胨→多肽→二肽→多肽→氨基酸。 三、元素組