關于蛋白激酶A的介紹
蛋白激酶A（protein kinase A，PKA）又稱依賴于cAMP的蛋白激酶A（cyclic-AMP dependent protein kinase A），是一種結構最簡單、生化特性最清楚的蛋白激酶。 PKA全酶分子是由四個亞基組成的四聚體，其中兩個是調節亞基（regulatory subunit，簡稱R亞基），另兩個是催化亞基（catalytic subunit，簡稱C亞基）。R亞基的相對分子質量為49～55kDa，C亞基的相對分子質量為40kDa，總相對分子質量約為180kDa；全酶沒有活性。在大多數哺乳類細胞中，至少有兩類蛋白激酶A，一類存在于胞質溶膠，另一類結合在質膜、核膜和微管上。......閱讀全文
關于蛋白激酶A的介紹
蛋白激酶A（protein kinase A，PKA）又稱依賴于cAMP的蛋白激酶A（cyclic-AMP dependent protein kinase A），是一種結構最簡單、生化特性最清楚的蛋白激酶。 PKA全酶分子是由四個亞基組成的四聚體，其中兩個是調節亞基（regulatory s
關于蛋白激酶的種類介紹
已發現的蛋白激酶約有400多種，分子內都存在一個同源的由約270氨基酸殘基構成的催化結構區。在細胞信號傳導、細胞周期調控等系統中，蛋白激酶形成了縱橫交錯的網絡。這類酶催化從ATP轉移出磷酸并共價結合到特定蛋白質分子中某些絲氨酸、蘇氨酸或酪氨酸殘基的羥基上，從而改變蛋白質、酶的構象和活性。 蛋白
關于蛋白激酶C的作用介紹
蛋白激酶C是一種細胞質酶，在未受刺激的細胞中，PKC主要分布在細胞質中， 呈非活性構象。一旦有第二信使的存在，PKC將成為膜結合的酶，它能激活細胞質中的酶，參與生化反應的調控， 同時也能作用于細胞核中的轉錄因子， 參與基因表達的調控， 是一種多功能的酶。 對糖代謝的控制 在肝細胞中， 蛋白激
關于酪氨酸蛋白激酶的作用介紹
PTK的活化是啟動DNA合成和細胞增殖中多細胞反應的關鍵信號，不少反轉錄病毒致癌基因的編碼蛋白以及多種生長因子跨膜受體的胞內部分都有PTK活性，受體PTK不但參與激素和生長因子等胞外信息的傳遞，還和細胞的惡變和增殖有關。因此，PTK在腫瘤的發生、發展過程中有著極其重要的作用。 因此酪氨酸蛋白激
關于蛋白激酶的基本信息介紹
蛋白激酶（protein kinases，簡稱PK）。催化蛋白質磷酸化過程的酶。蛋白質的磷酸化過程是神經信息在細胞內傳遞的最后環節．導致離子通道蛋白及通道門的狀態變化。在神經細胞內有許多種類。在半靜狀態下，處于小活動狀態。根據其活化條件的不同，可分為蛋白激酶A、蛋白激酶G、蛋白激酶C和鈣調蛋白的
關于絲裂原活化蛋白激酶的發現介紹
在哺乳動物中發現的第一個絲裂原活化蛋白激酶是ERK1（MAPK3）。由于ERK1及其近親ERK2（MAPK1）均參與生長因子信號傳導，因此該家族被冠名“絲裂原激活”。隨著其他MAPK成員的發現，越來越明確這個名字是一個誤稱，因為大多數MAPK實際上參與對潛在有害的非生物應激刺激（高滲透壓、氧化應
關于絲裂原活化蛋白激酶的激活介紹
MAPK的活性被認為是由活化環的氨基酸序列中的雙磷酸化位點所調控。MAPK活化環中的TXY序列是特定的MKK催化進行雙磷酸化反應的位點。對于ERK/ERK2來說，雙磷酸化位點是Thr183和Tyr185。這些位點的雙磷酸化使MAPK的活性增加一千倍以上。 [1] MAPK在它們的堿形式中是沒有
關于蛋白激酶C的轉位與激活的介紹
轉位 PKC廣泛分布于多種組織、器官和細胞，靜止細胞中PKC主要存在于胞漿中，當細胞受到刺激后，PKC以Ca2+依賴的形式從胞漿中移位到細胞膜上，此過程稱之為轉位（translocation）。一般將PKC的轉位作為PKC激活的標志。 [2] 激活 PKC的活性依賴于鈣離子和磷脂的存在，但
概述蛋白激酶的分布介紹
蛋白激酶在細胞內的分布遍及核、線粒體、微粒體和胞液。一般分為3大類。 ①底物專一的蛋白激酶：如磷酸化酶激酶，丙酮酸脫氫酶激酶等。 ②依賴于環核苷酸的蛋白激酶：如環腺苷酸（cAMP）蛋白激酶，環鳥苷酸（cGMP）蛋白激酶。 ③其他蛋白激酶：如組蛋白激酶等。 cAMP蛋白激酶以活化型和非活化
蛋白激酶C的基本介紹
蛋白激酶C(protein kinase C，PKC) 蛋白激酶C是G蛋白偶聯受體系統中的效應物, 在非活性狀態下是水溶性的，游離存在于胞質溶膠中，激活后成為膜結合的酶。蛋白激酶C的激活是脂依賴性的，需要膜脂DAG的存在，同時又是Ca2+依賴性的，需要胞質溶膠中Ca2+濃度的升高。當DAG在質
蛋白激酶A的功能背景介紹
1968年，化學家H. Fischer和Edwin G. Krebs發現了蛋白激酶A，更確切地說是腺苷3’, 5’-單磷酸（環AMP）依賴性蛋白激酶。他們因在磷酸化和去磷酸化以及它與蛋白激酶A活性的關系方面的工作而獲得了1992年的諾貝爾生理學或醫學獎。 PKA是研究得最廣泛的蛋白激酶之一，部
蛋白激酶C的結構介紹
PKC的所有亞類都由一條單肽鏈組成，分子量大約為67-83kDa，其結構可分為四個保守區C1-C4（mPKC和aPKC缺少C2區）和五個可變區V1-V5。基中C1區可能是膜結合區，并且含有富含半胱氨酸的隨機重復序列Cys-X2-Cys-X13(14)-Cys-X2-Cys-X7-Cys-X7-C
蛋白激酶A的激活機制介紹
PKA通常也被稱為cAMP依賴性蛋白激酶，因為傳統上認為當第二信使cAMP水平響應于各種信號而升高時，PKA通過釋放催化亞基而被激活。然而，最近的研究評估了完整的全酶復合物，包括被調節性AKAP結合的信號復合物，已經表明PKA催化活性的局部亞細胞活化可能在沒有調節和催化組分的物理分離的情況下進行
蛋白激酶A的基本內容介紹
激酶是激發底物磷酸化的酶，所以蛋白激酶A的功能是將ATP上的磷酸基團轉移到特定蛋白質的絲氨酸或蘇氨酸殘基上進行磷酸化，被蛋白激酶磷酸化了的蛋白質可以調節靶蛋白的活性。 一般認為，真核細胞內幾乎所有的cAMP的作用都是通過活化PKA，從而使其底物蛋白發生磷酸化而實現的。 蛋白激酶A（Prote
關于絲裂原活化蛋白激酶的簡介
MAPK是信號從細胞表面傳導到細胞核內部的重要傳遞者。絲裂原活化蛋白激酶（mitogen-activated protein kinase，MAPK）是一組能被不同的細胞外刺激，如細胞因子、神經遞質、激素、細胞應激及細胞黏附等激活的絲氨酸-蘇氨酸蛋白激酶。由于MAPK是培養細胞在受到生長因子等絲
絲裂原激活蛋白激酶的基本介紹
絲裂原活化蛋白激酶（mitogen-activatedproteinkinases，MAPKs）是細胞內的一類絲氨酸/蘇氨酸蛋白激酶。研究證實，MAPKs信號轉導通路存在于大多數細胞內，在將細胞外刺激信號轉導至細胞及其核內，并引起細胞生物學反應（如細胞增殖、分化、轉化及凋亡等）的過程中具有至關重
絲裂原活化蛋白激酶的類型介紹
大多數MAPK具有許多共同的特征，例如依賴于兩個磷酸化事件的激活、三層通路結構和類似的底物識別位點。這些是“經典”的MAPK。但是，也有一些古老的“離群”激酶，它們不具有雙重磷酸化位點，僅形成兩層通路，并且缺乏其他MAPK所需的底物結合特征。這些通常被稱為“非典型”MAPKs。還不清楚這些非典型
絲裂原活化蛋白激酶的信號級聯介紹
如上所述，MAPK通常形成多層通路，接收比實際MAP激酶高幾層的輸入。與MAPKs和MAP2Ks相對簡單、磷酸化依賴的激活機制相比，MAP3Ks具有驚人的復雜調控。許多了解得更多的MAP3K，如c-Raf、MEKK4或MLK3，需要多個步驟來激活它們。這些酶通常是受變構效應控制的酶，通過多種機制緊密
絲裂原活化蛋白激酶通路的相關介紹
MAPK通路是細胞增殖、應激、炎癥、分化、功能同步化、轉化、凋亡等信號轉導通路的共同交匯通路之一，把胞外信號經受體、G蛋白/小G、蛋白激酶、轉錄因子等組成的信號網絡，傳遞到胞內，參與細胞增殖、分化、癌變、轉移、凋亡等，不同的生長刺激、應激刺激，在不同的細胞．經不同細胞骨架局限的不同信號通路，可產
絲裂原活化蛋白激酶的主要結構介紹
一級結構MKK都是通過雙位點，即蘇氨酸（T）和酪氨酸（Y）同時磷酸化激活MAPK。這兩個磷酸化位點中間被一氨基酸隔開，構成三肽基TXY。不同的MAPK亞族成員，其雙磷酸化位點之間的X殘基不同，但是其各個亞族都具有標準的12個保守亞區，這些亞區是區分真核細胞蛋白激酶超家族的標志之一。MAPK家族成員之
蛋白激酶的分類
已發現的蛋白激酶約有400多種，分子內都存在一個同源的由約270氨基酸殘基構成的催化結構區。在細胞信號傳導、細胞周期調控等系統中，蛋白激酶形成了縱橫交錯的網絡。這類酶催化從ATP轉移出磷酸并共價結合到特定蛋白質分子中某些絲氨酸、蘇氨酸或酪氨酸殘基的羥基上，從而改變蛋白質、酶的構象和活性。蛋白質磷酸化
蛋白激酶的分布
蛋白激酶在細胞內的分布遍及核、線粒體、微粒體和胞液。一般分為3大類。①底物專一的蛋白激酶：如磷酸化酶激酶，丙酮酸脫氫酶激酶等。②依賴于環核苷酸的蛋白激酶：如環腺苷酸（cAMP）蛋白激酶，環鳥苷酸（cGMP）蛋白激酶。③其他蛋白激酶：如組蛋白激酶等。cAMP蛋白激酶以活化型和非活化型兩種形式存在于生物
絲裂原活化蛋白激酶的信號級－聯介紹
如上所述，MAPK通常形成多層通路，接收比實際MAP激酶高幾層的輸入。與MAPKs和MAP2Ks相對簡單、磷酸化依賴的激活機制相比，MAP3Ks具有驚人的復雜調控。許多了解得更多的MAP3K，如c-Raf、MEKK4或MLK3，需要多個步驟來激活它們。這些酶通常是受變構效應控制的酶，通過多種機制緊密
絲裂原活化蛋白激酶的相關信號通路介紹
MAPK通路是細胞增殖、應激、炎癥、分化、功能同步化、轉化、凋亡等信號轉導通路的共同交匯通路之一，把胞外信號經受體、G蛋白/小G、蛋白激酶、轉錄因子等組成的信號網絡，傳遞到胞內，參與細胞增殖、分化、癌變、轉移、凋亡等，不同的生長刺激、應激刺激，在不同的細胞．經不同細胞骨架局限的不同信號通路，可產生多
絲裂原活化蛋白激酶的失活性質介紹
MAPKs的失活是由各種磷酸酶執行的。一個非常保守的專門磷酸酶家族是所謂的MAP激酶磷酸酶(MKP)，它是雙特異性磷酸酶(DUSP)的一個亞群。[5]顧名思義，這些酶能夠從磷酸酪氨酸和磷酸蘇氨酸殘基中水解磷酸基團。由于去除任一磷酸基團將大大降低MAPK活性，基本上消除信號，因此一些酪氨酸磷酸酶也
蛋白激酶A的失活和定位相關介紹
失活 蛋白激酶A的下調通過反饋機制發生，并涉及多種水解cAMP的磷酸二酯酶（PDE），它們屬于PKA激活的底物。磷酸二酯酶快速轉化cAMP為AMP，從而減少可激活蛋白激酶A的cAMP的量。PKA也受一系列復雜的磷酸化事件調節，其可包括自身磷酸化修飾和被調節激酶如PDK1的磷酸化。〔此外，催化亞
關于絲裂原活化蛋白激酶的二級和超二級結構介紹
與其他蛋白激酶相似，ERK2、p38和JNK1都具有一個較小的氨基酸結構域和一個較大的羧基端結構域，兩者之間由一個交叉區連接在一起。氨基酸結構域主要由β折疊組成，而羧基端結構域則主要為α螺旋，兩個結構與交界處形成一個裂隙，為ATP結合位點。
蛋白激酶的研究歷史
50年代出現的蛋白激酶術語指催化酪蛋白，卵黃高磷蛋白或其他蛋白質磷酸化的酶。70年代在哺乳動物的十多種組織器官中又發現了一類很重要的蛋白激酶——環腺苷酸（cAMP）蛋白激酶，以后在昆蟲和大腸桿菌中也有報道。
蛋白激酶的研究歷史
?已發現的蛋白激酶約有400多種，分子內都存在一個同源的由約270氨基酸殘基構成的催化結構區。在細胞信號傳導、細胞周期調控等系統中，蛋白激酶形成了縱橫交錯的網絡。這類酶催化從ATP轉移出磷酸并共價結合到特定蛋白質分子中某些絲氨酸、蘇氨酸或酪氨酸殘基的羥基上，從而改變蛋白質、酶的構象和活性。蛋白質磷酸
蛋白激酶A的結構簡介
PKA全酶以四聚體形式存在，但PKA被靶向到特定組分時，也會在細胞中形成更高階的結構。經典的PKA全酶結構由兩個調節亞基（R亞基）和兩個催化亞基（C亞基）組成。催化亞基包含活性位點、在結合和水解ATP的蛋白激酶中發現的一系列典型殘基以及結合調節亞基的結構域。調節亞基具有結合到cAMP的結構域，該