內含肽的應用剪接調控以作為藥物“開關”
含肽作為藥物靶標的研究于內含肽這種可調控的作用機制，Bonnanl51為，通過改變剪接結構域上、下游的序列，自主設蛋白質內含肽，可以調控蛋白質的剪接。因為包含內含肽的前體蛋白無活性的，所以那些能阻斷剪接的化學物質將具有重要的藥用價值。由于目前在動物和人體正常新陳代謝中沒有發現內含肽的報道，作為藥靶標的內含肽將不大可能有毒副作用。......閱讀全文
內含肽的應用剪接調控以作為藥物“開關”
含肽作為藥物靶標的研究于內含肽這種可調控的作用機制，Bonnanl51為，通過改變剪接結構域上、下游的序列，自主設蛋白質內含肽，可以調控蛋白質的剪接。因為包含內含肽的前體蛋白無活性的，所以那些能阻斷剪接的化學物質將具有重要的藥用價值。由于目前在動物和人體正常新陳代謝中沒有發現內含肽的報道，作為藥靶標
內含肽剪接調控以作為藥物“開關”
含肽作為藥物靶標的研究于內含肽這種可調控的作用機制，Bonnanl51為，通過改變剪接結構域上、下游的序列，自主設蛋白質內含肽，可以調控蛋白質的剪接。因為包含內含肽的前體蛋白無活性的，所以那些能阻斷剪接的化學物質將具有重要的藥用價值。由于目前在動物和人體正常新陳代謝中沒有發現內含肽的報道，作為藥
內含肽的應用內含肽可作為治療線粒體疾病藥物靶標
內含肽可作為治療線粒體疾病藥物靶標粒體DNA(mtDNA)突變，將導致mtDNA編碼、與氧化磷酸化有關的13種蛋白質的突變，從而起很多罕見的疾病，這也可能是人類衰老的原因之一。由于該13種蛋白質高度的疏水性，通過轉基編碼表達的有生物活性的蛋白質很難從細胞質中進入線粒體。根據內含肽的作用機制，首先在胞
內含肽的應用內含肽可作為抗結核分支桿菌藥物靶標
由于肺結核的復發率高，且病菌對抗生素耐藥具有適應性，針對結核分支桿菌(Mycobacteriumtuerculosis)的快速而獨特的診斷工具就顯得非常需要。分支桿菌是通過內含肽的作用影響人類的相關病，如結核、麻風病。在肺結核的發生中，DNA編碼RecA和DnaB這兩個蛋白質起重要作用，RecA和D
內含肽可作為治療線粒體疾病藥物靶標
粒體DNA(mtDNA)突變，將導致mtDNA編碼、與氧化磷酸化有關的13種蛋白質的突變，從而起很多罕見的疾病，這也可能是人類衰老的原因之一。由于該13種蛋白質高度的疏水性，通過轉基編碼表達的有生物活性的蛋白質很難從細胞質中進入線粒體。根據內含肽的作用機制，首先在胞質合成線粒體目標蛋白前體片段序
內含肽可作為抗結核分支桿菌藥物靶標
由于肺結核的復發率高，且病菌對抗生素耐藥具有適應性，針對結核分支桿菌(Mycobacteriumtuerculosis)的快速而獨特的診斷工具就顯得非常需要。分支桿菌是通過內含肽的作用影響人類的相關病，如結核、麻風病。在肺結核的發生中，DNA編碼RecA和DnaB這兩個蛋白質起重要作用，RecA
內含肽的應用介紹
內含肽序列加上C端外顯肽的第一個氨基酸殘基包含了蛋白剪接的全部信息，甚至可以介導非“原配”的外源蛋白質的剪接。內含肽與上游和下游的外顯肽序列之間幾乎沒有同源性，所以，如果外源目的蛋白替換天然外顯肽，內含肽仍然可以保持剪接活性。但是利用好這一特點對蛋白質人工剪接需要考慮一些影響因素：外源蛋白及剪接位點
關于內含肽的應用介紹
內含肽序列加上C端外顯肽的第一個氨基酸殘基包含了蛋白剪接的全部信息，甚至可以介導非“原配”的外源蛋白質的剪接。內含肽與上游和下游的外顯肽序列之間幾乎沒有同源性，所以，如果外源目的蛋白替換天然外顯肽，內含肽仍然可以保持剪接活性。但是利用好這一特點對蛋白質人工剪接需要考慮一些影響因素：外源蛋白及剪接
內含肽
內含肽intein是位于宿主蛋白質中的一段插入序列，前綴in一取自inventing, 后綴tein一取自protein。與內含肽相對應的另一專用術語是外顯肽。內含肽基因不是一個獨立的基因， 必須插入于外顯肽基因才能復制轉錄，可從前體蛋白中切除并將兩側外顯肽連接起來成為成熟蛋白質。其對應的核苷酸序列
簡述第Ⅳ類內含子的剪接tRNA的剪接
酵母基因組共有約400個tRNA基因,含有內含子的基因僅占十分之一。內含子的長度從14到46個堿基對不等,它們之間并無保守序列,切除內含子的酶識別僅是共同的二級結構,而不是共同的序列。通常內含子插入到靠近反密碼子處,與反密碼子堿基配對,未成熟tRNA的反密碼子環不存在,而是以插入的內含子所構成的
內含肽的種類
從內含肽的內部有無自導引歸巢核酸內切酶結構域，可將內含肽分為2種類型。一種是全功能型內含肽(maxi—intein)，具有蛋白剪接活性和自導引核酸內切酶序列(homingendonuclease)；另一種是微型內含肽(mini—intein)，只有蛋白剪接活性。其中自導引歸巢核酸內切酶結構域的缺失在
內含肽的結構
被人們公認的標準內含肽的結構模體為：N端剪接區+中部歸巢核酸內切酶區域+ C剪接區域 。兩端剪接區參與蛋白質的剪接，中部區域參與蛋白質歸巢過程，少數內含肽不含核酸內切酶區域。全功能型內含肽包括8個保守區或基序，一般由244～1650個氨基酸堿基組成，大部分在500個氨基酸殘基左右。自導引歸巢核酸內切
食欲肽作為藥物的潛力介紹
對食欲肽的研究還在起步階段，但不少科學家對食欲肽充滿期待，認為食欲肽能有效幫助嗜眠癥患者，并可增加服用者的警覺性，同時沒有好像安非他明般的副作用。 起步的研究表明食欲肽阻斷劑在治療酒精中毒具備潛力。在實驗中，溝鼠在給藥后，對酒精不再存有興趣。 一個近期的研究指出，食欲肽神經元在腦干網狀結構的
關于RNA剪接第Ⅱ類內含子的自我剪接介紹
第Ⅱ類內含子,其5’剪接點和3’剪接點的序列多為…外顯子…↓GUGCG…內含子…嘧啶堿AU↓…外顯子…,除了剪接點序列特征之外,在離3’剪接點上游6-12bp有一段比較保守的序列,一致序列為CUCAC,在這一保守序列A的兩側各有一段3~5核苷酸的短序列能與上游方向的核苷酸互補,而A總是不包含在這
內含肽的作用機制
內含肽剪接是一個快速、高效的反應過程，前體蛋白在細胞中幾乎分離不到。反應亦不需要任何輔助因子、酶和ATP能量，其催化結果是將內含肽兩側的外顯肽通過肽鍵連接成成熟的天然肽。基于剪接位點氨基酸殘基的化學性質以及帶分支的剪接中間產物分子的發現，人們提出了多種假說來描述這一反應過程。目前被普遍接受的剪接機制
內含肽的分離純化
內含肽具自切割特性的這種特性而實現目標蛋白與親和標簽分離的目的。內含肽在蛋白質純化中的應用修飾后(位點特異性突變)的內含肽經誘導能夠介導N端或C端單側肽鍵斷裂。首先將編碼親和標簽、內含肽及目標蛋白的基因序列連接在一起，在合適的宿主系統中表達出一個標簽-內含肽-目標蛋白的三聯體，利用修飾后的內含肽構建
關于第Ⅲ類內含子的剪接hnRNA的剪接的介紹
核基因hnRNA內含子的剪接點序列為…外顯子…↓GU…內含子…AG↓…外顯子…,這就是普遍適用的所謂Breathnach-Chambon規則（GU-AG規則）(GU-AG rule),此規律不適合于線粒體和葉綠體的內含子,也不適合于tRNA和某些編碼rRNA的核結構基因,酵母的分支位點序列是高度
第1類內含子自我剪接rRNA的自我剪接介紹
第1類內含子,其5’剪接點和3’剪接點的序列絕大部分為…外顯子…U↓…內含子…G↓…外顯子…,除了剪接點序列特征之外,第1類內含子還具有比較保守的4種10一12核苷酸的序列,分別以5’-P-Q-R-S-3’表示,P、Q、R、S的一致序列。序列能與Q序列互補,R序列能與S序列互補,形成一個所謂中部
關于內含肽的結構介紹
被人們公認的標準內含肽的結構模體為：N端剪接區+中部歸巢核酸內切酶區域+ C剪接區域 。兩端剪接區參與蛋白質的剪接，中部區域參與蛋白質歸巢過程，少數內含肽不含核酸內切酶區域。全功能型內含肽包括8個保守區或基序，一般由244～1650個氨基酸堿基組成，大部分在500個氨基酸殘基左右。自導引歸巢核酸
關于內含肽的種類介紹
從內含肽的內部有無自導引歸巢核酸內切酶結構域，可將內含肽分為2種類型。一種是全功能型內含肽(maxi—intein)，具有蛋白剪接活性和自導引核酸內切酶序列(homingendonuclease)；另一種是微型內含肽(mini—intein)，只有蛋白剪接活性。其中自導引歸巢核酸內切酶結構域的缺
內含肽介導的蛋白連接
通過改變裂解條件以及對內含肽進行適當修飾，可以生物合成c端帶有硫酯鍵或N端帶有半光氨酸的蛋白質分子。兩種蛋白質混合以后，硫酯鍵和半光氨酸利用“自然化學連接”(native chemical ligation)的原理進行自發的連接反應，在硫酯和半光氨酸之間形成肽鍵，從而將兩種蛋白質連接起來。自然化學連
概述內含肽的作用機制
內含肽剪接是一個快速、高效的反應過程，前體蛋白在細胞中幾乎分離不到。反應亦不需要任何輔助因子、酶和ATP能量，其催化結果是將內含肽兩側的外顯肽通過肽鍵連接成成熟的天然肽。基于剪接位點氨基酸殘基的化學性質以及帶分支的剪接中間產物分子的發現，人們提出了多種假說來描述這一反應過程。目前被普遍接受的剪接
內含肽的基本信息介紹
生物體本身就是一個神秘而精密地高效運作的機器。大到各系統之間，小到每個細胞，無一不展示著生命的神奇，他們之間的配合是那樣的天衣無縫。繼內含子的自我剪接功能發現之后，第一個內含肽——命名為Sce VMA1 發現了，它的發現使內含肽陸續在各種生物中發現，它們在單細胞真核生物、真細菌、古細菌、噬菌體和
概述內含肽的分離純化的介紹
內含肽具自切割特性的這種特性而實現目標蛋白與親和標簽分離的目的。內含肽在蛋白質純化中的應用修飾后(位點特異性突變)的內含肽經誘導能夠介導N端或C端單側肽鍵斷裂。首先將編碼親和標簽、內含肽及目標蛋白的基因序列連接在一起，在合適的宿主系統中表達出一個標簽-內含肽-目標蛋白的三聯體，利用修飾后的內含肽
關于內含肽的基本信息介紹
內含肽intein是位于宿主蛋白質中的一段插入序列，前綴in一取自inventing, 后綴tein一取自protein。與內含肽相對應的另一專用術語是外顯肽。內含肽基因不是一個獨立的基因， 必須插入于外顯肽基因才能復制轉錄，可從前體蛋白中切除并將兩側外顯肽連接起來成為成熟蛋白質。其對應的核苷酸
關于內含肽介導的蛋白連接的介紹
通過改變裂解條件以及對內含肽進行適當修飾，可以生物合成c端帶有硫酯鍵或N端帶有半光氨酸的蛋白質分子。兩種蛋白質混合以后，硫酯鍵和半光氨酸利用“自然化學連接”(native chemical ligation)的原理進行自發的連接反應，在硫酯和半光氨酸之間形成肽鍵，從而將兩種蛋白質連接起來。自然化
脂質體作為藥物載體的臨床應用
1、抗腫瘤藥物載體:阿霉素脂質體和順鉑脂質體已在國外上市。2、抗寄生蟲藥物載體:苯硫咪唑脂質體和阿苯達唑脂質體等。利用脂質體的被動靶向性，提高藥物的生物利用度，減少用量，降低毒副作用。3、抗菌藥物載體:慶大霉素脂質體和兩性霉素B，可減少藥物的耐藥性，降低心臟毒性。4、激素類藥物載體。
脂質體作為藥物載體的臨床應用
脂質體作為藥物載體的臨床應用1、抗腫瘤藥物載體：阿霉素脂質體和順鉑脂質體已在國外上市。2、抗寄生蟲藥物載體：苯硫咪唑脂質體和阿苯達唑脂質體等。利用脂質體的被動靶向性，提高藥物的生物利用度，減少用量，降低毒副作用。3、抗菌藥物載體：慶大霉素脂質體和兩性霉素B，可減少藥物的耐藥性，降低心臟毒性。4、激素
脂質體作為藥物載體的臨床應用
1、抗腫瘤藥物載體：阿霉素脂質體和順鉑脂質體已在國外上市。 2、抗寄生蟲藥物載體：苯硫咪唑脂質體和阿苯達唑脂質體等。利用脂質體的被動靶向性，提高藥物的生物利用度，減少用量，降低毒副作用。 3、抗菌藥物載體：慶大霉素脂質體和兩性霉素B，可減少藥物的耐藥性，降低心臟毒性。 4、激素類藥物載體。
LSCM以激光作為光源
由于LSCM以激光作為光源，在鏡下觀察過程中發現，根據物鏡倍數（10×、20×、40×、60×和100×）不同，導致激光聚光強度不同，會出現不同程度的熒光猝滅，對于常用倍數10×和20×，熒光猝滅微弱，肉眼無法識別，可忽略。但是在60×油鏡及以上倍數，熒光猝滅快速，因此在使用過程中，要注意調焦與拍攝